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万見
- PDB-9gf0: Cryo-EM Structure of Pentameric Outer Membrane Protein A from Bde... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9gf0
タイトルCryo-EM Structure of Pentameric Outer Membrane Protein A from Bdellovibrio bacteriovorus
要素Major outer membrane protein
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / Outer membrane protein / porin / beta-barrel
機能・相同性Major outer membrane protein
機能・相同性情報
生物種Bdellovibrio bacteriovorus HD100 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Parr, R.J. / Ratkeviciute, G. / Lovering, A.L.
資金援助 英国, 3件
組織認可番号国
Wellcome Trust209437/Z/17/Z 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/M01116X/1 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_PC_17136 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: A porin-like protein used by bacterial predators defines a wider lipid-trapping superfamily.
著者: Rebecca J Parr / Yoann G Santin / Giedrė Ratkevičiūte / Simon G Caulton / Paul Radford / Dominik Gurvič / Matthew Jenkins / Matthew T Doyle / Liam Mead / Augustinas Silale / Bert van den ...著者: Rebecca J Parr / Yoann G Santin / Giedrė Ratkevičiūte / Simon G Caulton / Paul Radford / Dominik Gurvič / Matthew Jenkins / Matthew T Doyle / Liam Mead / Augustinas Silale / Bert van den Berg / Timothy J Knowles / R Elizabeth Sockett / Phillip J Stansfeld / Géraldine Laloux / Andrew L Lovering /
要旨: Outer membrane proteins (OMPs) define the surface biology of Gram-negative bacteria, with roles in adhesion, transport, catalysis and signalling. Specifically, porin beta-barrels are common diffusion ...Outer membrane proteins (OMPs) define the surface biology of Gram-negative bacteria, with roles in adhesion, transport, catalysis and signalling. Specifically, porin beta-barrels are common diffusion channels, predominantly monomeric/trimeric in nature. Here we show that the major OMP of the bacterial predator Bdellovibrio bacteriovorus, PopA, differs from this architecture, forming a pentameric porin-like superstructure. Our X-ray and cryo-EM structures reveal a bowl-shape composite outer β-wall, which houses a central chamber that encloses a section of the lipid bilayer. We demonstrate that PopA, reported to insert into prey inner membrane, causes defects when directed into Escherichia coli membranes. We discover widespread PopA homologues, including likely tetramers and hexamers, that retain the lipid chamber; a similar chamber is formed by an unrelated smaller closed-barrel family, implicating this as a general feature. Our work thus defines oligomeric OMP superfamilies, whose deviation from prior structures requires us to revisit existing membrane-interaction motifs and folding models.
履歴
登録2024年8月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年7月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年7月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major outer membrane protein
B: Major outer membrane protein
C: Major outer membrane protein
D: Major outer membrane protein
E: Major outer membrane protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)185,4635
ポリマ－185,4635
非ポリマー00
水59433
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Major outer membrane protein


分子量: 37092.637 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bdellovibrio bacteriovorus HD100 (バクテリア)
遺伝子: Bd0427 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): D42 / 参照: UniProt: Q6MQN4
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Pentameric Outer Membrane protein A, PopA / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Bdellovibrio bacteriovorus HD100 (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: D43
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mMTris1
2150 mMSodium ChlorideNaCl1
30.03 (w/v) %n-dodecyl-beta-D-maltoside (DDM)C24H46O111
試料濃度: 0.02 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GRAPHENE OXIDE / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
撮影電子線照射量: 55.4 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1cryoSPARC4.4.1粒子像選択Punjani et al., 2017
4cryoSPARC4.4.1CTF補正Punjani et al., 2017
7UCSF ChimeraX1.4モデルフィッティングPettersen EF, et al. 2021
13PHENIX1.2.1モデル精密化Afonine PV, et al. 2018
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 992500
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 2.85 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 365835 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER
原子モデル構築詳細: Crystallographic stucture / Source name: Other / タイプ: other

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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