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- PDB-9g9v: Structure of the human two pore domain potassium ion channel TASK... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9g9v
タイトルStructure of the human two pore domain potassium ion channel TASK-3 (K2P9.1)
要素Potassium channel subfamily K member 9
キーワードMEMBRANE PROTEIN / K2P / potassium channel / ion channel
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of aldosterone secretion / regulation of action potential firing rate / TWIK-releated acid-sensitive K+ channel (TASK) / Phase 4 - resting membrane potential / potassium ion leak channel activity / regulation of resting membrane potential / cellular response to acidic pH / outward rectifier potassium channel activity / sodium channel activity / potassium ion import across plasma membrane ...negative regulation of aldosterone secretion / regulation of action potential firing rate / TWIK-releated acid-sensitive K+ channel (TASK) / Phase 4 - resting membrane potential / potassium ion leak channel activity / regulation of resting membrane potential / cellular response to acidic pH / outward rectifier potassium channel activity / sodium channel activity / potassium ion import across plasma membrane / potassium channel activity / visual perception / potassium ion transport / synaptic vesicle / mitochondrial inner membrane / protein heterodimerization activity / dendrite / metal ion binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Potassium channel subfamily K member 9 / Two pore domain potassium channel, TASK family / Two pore domain potassium channel / Potassium channel domain / Ion channel
類似検索 - ドメイン・相同性
: / CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / Potassium channel subfamily K member 9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.32 Å
データ登録者Hall, P.H. / Rodstrom, K.E.J. / Tucker, S.J.
資金援助 英国, 3件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/T002018/1 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/S008608/1 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/W017741/1 英国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2025
タイトル: Structures of TASK-1 and TASK-3 K2P channels provide insight into their gating and dysfunction in disease.
著者: Peter Rory Hall / Thibault Jouen-Tachoire / Marcus Schewe / Peter Proks / Thomas Baukrowitz / Elisabeth P Carpenter / Simon Newstead / Karin E J Rödström / Stephen J Tucker /
要旨: TASK-1 and TASK-3 are pH-sensitive two-pore domain (K2P/KCNK) K channels. Their functional roles make them promising targets for treatment of multiple disorders including sleep apnea, pain, and ...TASK-1 and TASK-3 are pH-sensitive two-pore domain (K2P/KCNK) K channels. Their functional roles make them promising targets for treatment of multiple disorders including sleep apnea, pain, and atrial fibrillation. Mutations in these channels are also associated with neurodevelopmental and hypertensive disorders. A previous crystal structure of TASK-1 revealed a lower "X-gate" as a hotspot for missense gain-of-function (GoF) mutations associated with DDSA (developmental delay with sleep apnea). However, the mechanisms of gating in TASK channels are still not fully understood. Here, we resolve structures for both human TASK-1 and TASK-3 by cryoelectron microscopy (cryo-EM), as well as a recurrent TASK-3 variant (G236R) associated with KCNK9 imprinting syndrome (KIS) (formerly known as Birk-Barel syndrome). Combined with functional studies of the X-gating mechanism, we provide evidence for how a highly conserved gating mechanism becomes defective in disease, and also provide further insight into the pathway of conformational changes that underlie the pH-dependent inhibition of TASK channel activity.
履歴
登録2024年7月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年1月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Potassium channel subfamily K member 9
B: Potassium channel subfamily K member 9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,75911
ポリマ－60,6172
非ポリマー2,1429
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Potassium channel subfamily K member 9 / Acid-sensitive potassium channel protein TASK-3 / TWIK-related acid-sensitive K(+) channel 3 / Two ...Acid-sensitive potassium channel protein TASK-3 / TWIK-related acid-sensitive K(+) channel 3 / Two pore potassium channel KT3.2 / Two pore K(+) channel KT3.2


分子量: 30308.301 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: M1 to D259, with a HRV 3C protease site. Fused purification tags were cleaved prior to EM sample preparation.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KCNK9, TASK3 / プラスミド: pFB-C3C10HF-LIC / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9NPC2
#2: 化合物
ChemComp-Y01 / CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / コレステリルヘミスクシナ-ト


分子量: 486.726 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C31H50O4
#3: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: K2P9.1 homodimer / タイプ: COMPLEX
詳細: Protein generated by removal of the 10xHis and FLAG purification tags with 3C protease cleavage
Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.61 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株: Sf9
緩衝液pH: 7.5
詳細: 20 mM HEPES pH 7.5, 200 mM KCl, 0.12% w/v DM, 0.012% w/v CHS
試料濃度: 8 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: Monodisperse sample
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K / 詳細: Grid blotted for 3 seconds

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2700 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 39.56 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 21363
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC4.2.1粒子像選択
2EPU画像取得
4cryoSPARC4.2.1CTF補正
9PHENIX1.20.1-4487モデル精密化
10cryoSPARC4.2.1初期オイラー角割当
11cryoSPARC4.4.1最終オイラー角割当
13cryoSPARC4.4.1３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.32 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 93760 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / 詳細: An initial model was built manually in COOT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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