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- PDB-9g81: CTX-M-14 mixed with piperacillin at 3s delay time - serial crysta... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9g81
タイトルCTX-M-14 mixed with piperacillin at 3s delay time - serial crystallography temperature series; 30C, 303K
要素Beta-lactamase
キーワードHYDROLASE / catalytic activity / beta-lactamase activity / hydrolase activity
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-lactam antibiotic catabolic process / beta-lactamase activity / beta-lactamase / response to antibiotic
類似検索 - 分子機能
Beta-lactamase, class-A active site / Beta-lactamase class-A active site. / Beta-lactamase class A, catalytic domain / Beta-lactamase enzyme family / Beta-lactamase, class-A / Beta-lactamase/transpeptidase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Piperacillin / Hydrolyzed piperacillin / Beta-lactamase
類似検索 - 構成要素
生物種Klebsiella pneumoniae (肺炎桿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.71 Å
データ登録者Prester, A. / von Stetten, D. / Mehrabi, P. / Schulz, E.C.
資金援助 ドイツ, European Union, 4件
組織認可番号国
Joachim Herz StiftungBiomedical physics of infection ドイツ
German Research Foundation (DFG)458246365 ドイツ
German Federal Ministry for Education and Research01KI2114 ドイツ
European CommissionEuropean Union
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Probing the modulation of enzyme kinetics by multi-temperature, time-resolved serial crystallography.
著者: Schulz, E.C. / Prester, A. / von Stetten, D. / Gore, G. / Hatton, C.E. / Bartels, K. / Leimkohl, J.P. / Schikora, H. / Ginn, H.M. / Tellkamp, F. / Mehrabi, P.
履歴
登録2024年7月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年7月30日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-lactamase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,1584
ポリマ－31,0091
非ポリマー1,1493
水3,279182
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area10680 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)42.150, 42.150, 234.200
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Space group name HallP322"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+2/3
#3: -x+y,-x,z+1/3
#4: x-y,-y,-z+1/3
#5: -x,-x+y,-z+2/3
#6: y,x,-z

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要素

#1: タンパク質 Beta-lactamase


分子量: 31009.291 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Residue 1- 27 signal peptide / 由来: (組換発現) Klebsiella pneumoniae (肺炎桿菌) / 遺伝子: blaCTX-M-14, bla_2, SAMEA3512100_05103 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q7BGE9, beta-lactamase
#2: 化合物 ChemComp-WPP / Piperacillin / (2S,5R,6R)-6-{[(2R)-2-{[(4-ethyl-2,3-dioxopiperazin-1-yl)carbonyl]amino}-2-phenylacetyl]amino}-3,3-dimethyl-7-oxo-4-thi a-1-azabicyclo[3.2.0]heptane-2-carboxylic acid / ピペラシリン


分子量: 517.555 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H27N5O7S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-YPP / Hydrolyzed piperacillin / (2R,4S)-2-[(R)-carboxy{[(2R)-2-{[(4-ethyl-2,3-dioxopiperazin-1-yl)carbonyl]amino}-2-phenylacetyl]amino}methyl]-5,5-dimethyl-1,3-thiazolidine-4-carboxylic acid


分子量: 535.570 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H29N5O8S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 182 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.35 %
結晶化温度: 293 K / 手法: batch mode / pH: 4.5
詳細: CTX-M-14 solution (22 mg/ml) was mixed with 45% precipitant solution (40% PEG8000, 200mM lithium sulfate, 100mM sodium acetate, pH 4.5) and with 5% undiluted seed stock in batch crystallization setups

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データ収集

回折平均測定温度: 303 K / Ambient temp details: environmental control box / Serial crystal experiment: Y
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 0.976 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年6月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→78.07 Å / Num. obs: 27982 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 131.2 % / Biso Wilson estimate: 22.25 Å2 / CC1/2: 0.952 / CC star: 0.988 / Net I/σ(I): 4.46
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.04 / Num. unique obs: 2662 / CC1/2: 0.446 / CC star: 0.786
Serial crystallography sample delivery手法: fixed target
Serial crystallography sample delivery fixed targetSample holding: Hare-Chip , silicon

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.1_5286精密化
CrystFEL0.10.2データ削減
CrystFEL0.10.2データスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.71→78.07 Å / SU ML: 0.2149 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.4306
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1948 1354 4.95 %
Rwork0.1645 25982 -
obs0.166 27336 99.16 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 29.28 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.71→78.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1941 0 78 182 2201
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00522240
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.04583083
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0532351
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0068412
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.0366817
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.71-1.770.30611410.30382363X-RAY DIFFRACTION91.82
1.77-1.840.34881330.28482556X-RAY DIFFRACTION99.93
1.84-1.920.26941400.21942567X-RAY DIFFRACTION99.93
1.92-2.020.20311050.16612583X-RAY DIFFRACTION100
2.02-2.150.20621620.16612533X-RAY DIFFRACTION100
2.15-2.320.19331230.15542592X-RAY DIFFRACTION99.96
2.32-2.550.20791200.16882607X-RAY DIFFRACTION99.96
2.55-2.920.17621510.16292642X-RAY DIFFRACTION99.96
2.92-3.680.18691300.1532676X-RAY DIFFRACTION100
3.68-78.070.16011490.13822863X-RAY DIFFRACTION99.97
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -4.6330173106 Å / Origin y: 1.22059883285 Å / Origin z: 19.7835380174 Å
111213212223313233
T0.19407079213 Å20.0411209697909 Å20.00764082269156 Å2-0.136989970064 Å20.0221590114669 Å2--0.133716547492 Å2
L0.762006995692 °20.14046330325 °20.11803473907 °2-1.40599802612 °20.724980588502 °2--2.26670892375 °2
S0.0182619597834 Å °0.0401484377718 Å °0.0339850270051 Å °-0.190093441203 Å °-0.0101443977804 Å °-0.00651494363893 Å °-0.300563500274 Å °-0.192680661492 Å °-0.0181618669129 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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