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- PDB-9g7f: Cryo-EM structure of Acetyl-coenzyme A synthetase (AcsA) dimer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9g7f
タイトルCryo-EM structure of Acetyl-coenzyme A synthetase (AcsA) dimer
要素
  • Acetoin utilization protein AcuA
  • Acetyl-coenzyme A synthetase
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / Ac-CoA synthetase AcsA / acetate switch / GCN5-related N-acetyltransferase AcuA
機能・相同性
機能・相同性情報


butanediol catabolic process / acetyl-CoA synthetase acetyltransferase activity / carbon catabolite repression of transcription by glucose / acetoin dehydrogenase (NAD+) activity / cellular response to acetate / acetoin catabolic process / spore germination / acetate-CoA ligase / acetate-CoA ligase activity / acetyl-CoA biosynthetic process ...butanediol catabolic process / acetyl-CoA synthetase acetyltransferase activity / carbon catabolite repression of transcription by glucose / acetoin dehydrogenase (NAD+) activity / cellular response to acetate / acetoin catabolic process / spore germination / acetate-CoA ligase / acetate-CoA ligase activity / acetyl-CoA biosynthetic process / sporulation resulting in formation of a cellular spore / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / membrane raft / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Acetoin utilization protein AcuA / ANL, N-terminal domain / AMP-binding enzyme C-terminal domain / AMP-binding enzyme, C-terminal domain / AMP-binding, conserved site / Putative AMP-binding domain signature. / Acetyltransferase (GNAT) family / AMP-dependent synthetase/ligase / AMP-binding enzyme / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily ...Acetoin utilization protein AcuA / ANL, N-terminal domain / AMP-binding enzyme C-terminal domain / AMP-binding enzyme, C-terminal domain / AMP-binding, conserved site / Putative AMP-binding domain signature. / Acetyltransferase (GNAT) family / AMP-dependent synthetase/ligase / AMP-binding enzyme / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase
類似検索 - ドメイン・相同性
Acetyl-coenzyme A synthetase / Acetoin utilization protein AcuA
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.93 Å
データ登録者Zheng, L.J. / Du, Y. / Bange, G.
資金援助 ドイツ, 英国, 4件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)324652314 ドイツ
Leverhulme TrustECF-2022-525 英国
Wellcome TrustWT096570 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_U105184332 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Regulation of acetyl-CoA biosynthesis via an intertwined acetyl-CoA synthetase/acetyltransferase complex.
著者: Liujuan Zheng / Yifei Du / Wieland Steinchen / Mathias Girbig / Frank Abendroth / Ekaterina Jalomo-Khayrova / Patricia Bedrunka / Isabelle Bekeredjian-Ding / Christopher-Nils Mais / Georg K A ...著者: Liujuan Zheng / Yifei Du / Wieland Steinchen / Mathias Girbig / Frank Abendroth / Ekaterina Jalomo-Khayrova / Patricia Bedrunka / Isabelle Bekeredjian-Ding / Christopher-Nils Mais / Georg K A Hochberg / Johannes Freitag / Gert Bange /
要旨: Acetyl-CoA synthetase (Acs) generates acetyl-coenzyme A (Ac-CoA) but its excessive activity can deplete ATP and lead to a growth arrest. To prevent this, Acs is regulated through Ac-CoA-dependent ...Acetyl-CoA synthetase (Acs) generates acetyl-coenzyme A (Ac-CoA) but its excessive activity can deplete ATP and lead to a growth arrest. To prevent this, Acs is regulated through Ac-CoA-dependent feedback inhibition executed by Ac-CoA-dependent acetyltransferases such as AcuA in Bacillus subtilis. AcuA acetylates the catalytic lysine of AcsA turning the synthetase inactive. Here, we report that AcuA and AcsA form a tightly intertwined complex - the C-terminal domain binds to acetyltransferase domain of AcuA, while the C-terminus of AcuA occupies the CoA-binding site in the N-terminal domain of AcsA. Formation of the complex reduces AcsA activity in addition to the well-established acetylation of the catalytic lysine 549 in AcsA which we show can disrupt the complex. Thus, different modes of regulation accomplished through AcuA adjust AcsA activity to the concentrations of the different substrates of the reaction. In summary, our study provides detailed mechanistic insights into the regulatory framework underlying acetyl-CoA biosynthesis from acetate.
履歴
登録2024年7月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年4月16日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Acetyl-coenzyme A synthetase
A: Acetyl-coenzyme A synthetase
C: Acetoin utilization protein AcuA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)154,3143
ポリマ－154,3143
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Acetyl-coenzyme A synthetase / AcCoA synthetase / Acs / Acetate--CoA ligase / Acyl-activating enzyme


分子量: 64975.852 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 遺伝子: acsA, BSU29680 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P39062, acetate-CoA ligase
#2: タンパク質 Acetoin utilization protein AcuA / Protein acetyltransferase AcuA


分子量: 24362.750 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 遺伝子: acuA, BSU29690 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P39065, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: AcsA-AcuA complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Bacillus subtilis (枯草菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料濃度: 0.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: dev_4620: / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 2969170
3次元再構成解像度: 2.93 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 124994 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0049924
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.7213446
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.9211308
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0471378
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0061732

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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