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- EMDB-51116: Cryo-EM structure of Acetyl-coenzyme A synthetase (AcsA) dimer -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-51116
タイトルCryo-EM structure of Acetyl-coenzyme A synthetase (AcsA) dimer
マップデータ
試料
  • 複合体: Dimer of AcsA
    • タンパク質・ペプチド: Acetyl-coenzyme A synthetase
キーワードAc-CoA synthetase AcsA / acetate switch / GCN5-related N-acetyltransferase AcuA / BIOSYNTHETIC PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


acetate-CoA ligase / acetate-CoA ligase activity / acetyl-CoA biosynthetic process / membrane raft / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
ANL, N-terminal domain / AMP-binding enzyme C-terminal domain / AMP-binding enzyme, C-terminal domain / AMP-binding, conserved site / Putative AMP-binding domain signature. / AMP-dependent synthetase/ligase / AMP-binding enzyme / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Acetyl-coenzyme A synthetase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.89 Å
データ登録者Zheng LJ / Du Y / Bange G
資金援助 ドイツ, 英国, 4件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)324652314 ドイツ
Leverhulme TrustECF-2022-525 英国
Wellcome TrustWT096570 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_U105184332 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Regulation of acetyl-CoA biosynthesis via an intertwined acetyl-CoA synthetase/acetyltransferase complex.
著者: Liujuan Zheng / Yifei Du / Wieland Steinchen / Mathias Girbig / Frank Abendroth / Ekaterina Jalomo-Khayrova / Patricia Bedrunka / Isabelle Bekeredjian-Ding / Christopher-Nils Mais / Georg K A ...著者: Liujuan Zheng / Yifei Du / Wieland Steinchen / Mathias Girbig / Frank Abendroth / Ekaterina Jalomo-Khayrova / Patricia Bedrunka / Isabelle Bekeredjian-Ding / Christopher-Nils Mais / Georg K A Hochberg / Johannes Freitag / Gert Bange /
要旨: Acetyl-CoA synthetase (Acs) generates acetyl-coenzyme A (Ac-CoA) but its excessive activity can deplete ATP and lead to a growth arrest. To prevent this, Acs is regulated through Ac-CoA-dependent ...Acetyl-CoA synthetase (Acs) generates acetyl-coenzyme A (Ac-CoA) but its excessive activity can deplete ATP and lead to a growth arrest. To prevent this, Acs is regulated through Ac-CoA-dependent feedback inhibition executed by Ac-CoA-dependent acetyltransferases such as AcuA in Bacillus subtilis. AcuA acetylates the catalytic lysine of AcsA turning the synthetase inactive. Here, we report that AcuA and AcsA form a tightly intertwined complex - the C-terminal domain binds to acetyltransferase domain of AcuA, while the C-terminus of AcuA occupies the CoA-binding site in the N-terminal domain of AcsA. Formation of the complex reduces AcsA activity in addition to the well-established acetylation of the catalytic lysine 549 in AcsA which we show can disrupt the complex. Thus, different modes of regulation accomplished through AcuA adjust AcsA activity to the concentrations of the different substrates of the reaction. In summary, our study provides detailed mechanistic insights into the regulatory framework underlying acetyl-CoA biosynthesis from acetate.
履歴
登録2024年7月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年4月16日-
マップ公開2025年4月16日-
更新2025年4月16日-
現状2025年4月16日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_51116.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_51116.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 166.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.71 Å/pix.
x 352 pix.
= 249.216 Å		0.71 Å/pix.
x 352 pix.
= 249.216 Å		0.71 Å/pix.
x 352 pix.
= 249.216 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.708 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.007
最小 - 最大-0.023662016 - 0.040324908
平均 (標準偏差)-0.000006245584 (±0.0007404775)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ352352352
Spacing352352352
セルA=B=C: 249.216 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_51116_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_51116_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Dimer of AcsA

全体名称: Dimer of AcsA
要素
  • 複合体: Dimer of AcsA
    • タンパク質・ペプチド: Acetyl-coenzyme A synthetase

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超分子 #1: Dimer of AcsA

超分子名称: Dimer of AcsA / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Bacillus subtilis (枯草菌)

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分子 #1: Acetyl-coenzyme A synthetase

分子名称: Acetyl-coenzyme A synthetase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: acetate-CoA ligase
由来(天然)生物種: Bacillus subtilis (枯草菌)
分子量理論値: 64.975852 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MNLKALPAIE GDHNLKNYEE TYRHFDWAEA EKHFSWHETG KLNAAYEAID RHAESFRKNK VALYYKDAKR DEKYTFKEMK EESNRAGNV LRRYGNVEKG DRVFIFMPRS PELYFIMLGA IKIGAIAGPL FEAFMEGAVK DRLENSEAKV VVTTPELLER I PVDKLPHL ...文字列:
MNLKALPAIE GDHNLKNYEE TYRHFDWAEA EKHFSWHETG KLNAAYEAID RHAESFRKNK VALYYKDAKR DEKYTFKEMK EESNRAGNV LRRYGNVEKG DRVFIFMPRS PELYFIMLGA IKIGAIAGPL FEAFMEGAVK DRLENSEAKV VVTTPELLER I PVDKLPHL QHVFVVGGEA ESGTNIINYD EAAKQESTRL DIEWMDKKDG FLLHYTSGST GTPKGVLHVH EAMIQQYQTG KW VLDLKEE DIYWCTADPG WVTGTVYGIF APWLNGATNV IVGGRFSPES WYGTIEQLGV NVWYSAPTAF RMLMGAGDEM AAK YDLTSL RHVLSVGEPL NPEVIRWGHK VFNKRIHDTW WMTETGSQLI CNYPCMDIKP GSMGKPIPGV EAAIVDNQGN ELPP YRMGN LAIKKGWPSM MHTIWNNPEK YESYFMPGGW YVSGDSAYMD EEGYFWFQGR VDDVIMTSGE RVGPFEVESK LVEHP AIAE AGVIGKPDPV RGEIIKAFIA LREGFEPSDK LKEEIRLFVK QGLAAHAAPR EIEFKDKLPK TRSGKIMRRV LKAWEL NLP AGDLSTMED

UniProtKB: Acetyl-coenzyme A synthetase

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: alphafold prediction
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.89 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 169773
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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