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- PDB-9g53: The structure of Aspergillus fumigatus UDP-GlcNAc pyrophosphoryla... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9g53
タイトルThe structure of Aspergillus fumigatus UDP-GlcNAc pyrophosphorylase in complex with a fragment
要素(UDP-N-acetylglucosamine ...) x 2
キーワードTRANSFERASE / Aspergillus / UAP1 / fragment
機能・相同性
機能・相同性情報


UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process
類似検索 - 分子機能
UDP-sugar pyrophosphorylase / UDPGP family / UTP--glucose-1-phosphate uridylyltransferase / Nucleotide-diphospho-sugar transferases
類似検索 - ドメイン・相同性
3-aminobenzonitrile / : / Chem-GN1 / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase
類似検索 - 構成要素
生物種Aspergillus fumigatus (カビ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.96 Å
データ登録者Yan, K.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/V001094/1 英国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Exploration of starting points for the chemical validation of UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase in Aspergillus fumigatus
著者: Yan, K. / Stanley, M. / Raimi, O. / Kowalski, B. / Gurvic, D. / Grillenberger, S. / Chen, X. / Ferenbach, A.T. / Dorfmueller, H. / van Aalten, D.M.F.
履歴
登録2024年7月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年7月30日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase
A: UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase
C: UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase
D: UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)216,76613
ポリマ－215,4074
非ポリマー1,3599
水9,260514
1
B: UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,4955
ポリマ－53,8801
非ポリマー6154
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,3533
ポリマ－53,8801
非ポリマー4722
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,8592
ポリマ－53,8231
非ポリマー351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,0593
ポリマ－53,8231
非ポリマー2362
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)55.670, 136.770, 142.550
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.03, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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UDP-N-acetylglucosamine ... , 2種, 4分子 BACD

#1: タンパク質 UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase


分子量: 53880.246 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aspergillus fumigatus (カビ) / 遺伝子: KXV57_008857 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A229XUD0, UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase
#2: タンパク質 UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase


分子量: 53823.195 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aspergillus fumigatus (カビ) / 遺伝子: KXV57_008857 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A229XUD0, UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase

-
糖 , 1種, 2分子

#3: 糖 ChemComp-GN1 / 2-acetamido-2-deoxy-1-O-phosphono-alpha-D-glucopyranose / 2-(ACETYLAMINO)-2-DEOXY-1-O-PHOSPHONO-ALPHA-D-GLUCOPYRANOSE / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE-1-PHOSPHATE / N-acetyl-1-O-phosphono-alpha-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-1-O-phosphono-alpha-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-1-O-phosphono-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-1-O-phosphono-glucose / 2-(アセチルアミノ)-2-デオキシ-α-D-グルコピラノ-ス1-りん酸


タイプ: D-saccharide / 分子量: 301.188 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H16NO9P
識別子タイププログラム
a-D-Glcp1PO3NAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0

-
非ポリマー , 5種, 521分子

#4: 化合物 ChemComp-A1IIG / (3~{S})-3-azanyl-3-thiophen-2-yl-propanoic acid


分子量: 171.217 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H9NO2S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-71G / 3-aminobenzonitrile / 3-アミノベンゾニトリル


分子量: 118.136 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H6N2
#6: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#7: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 514 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.18 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.2 M Sodium acetate 25 % PEG3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年10月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.96→51.87 Å / Num. obs: 151726 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 6.7 % / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 7.7
反射 シェル解像度: 1.96→1.99 Å / Num. unique obs: 7449 / CC1/2: 0.352

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.19.2_4158: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.96→48.5 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 33.63 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2631 7356 4.86 %
Rwork0.2162 --
obs0.2185 151479 99.29 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.96→48.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14510 0 89 514 15113
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00714950
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.83620214
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.8495550
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0522220
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0072647
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.96-1.980.40392140.41074670X-RAY DIFFRACTION96
1.98-2.010.41342530.39434675X-RAY DIFFRACTION98
2.01-2.030.41592560.38034728X-RAY DIFFRACTION99
2.03-2.060.40822130.35724857X-RAY DIFFRACTION99
2.06-2.080.39122560.34244686X-RAY DIFFRACTION99
2.08-2.110.38912680.32574744X-RAY DIFFRACTION99
2.11-2.140.36833000.32354796X-RAY DIFFRACTION99
2.14-2.170.35632530.30384754X-RAY DIFFRACTION99
2.17-2.210.36672440.28854784X-RAY DIFFRACTION99
2.21-2.240.36552540.28344777X-RAY DIFFRACTION99
2.24-2.280.30052190.26754794X-RAY DIFFRACTION99
2.28-2.320.31962290.25894880X-RAY DIFFRACTION99
2.32-2.370.29852260.24324723X-RAY DIFFRACTION99
2.37-2.420.30432350.25134906X-RAY DIFFRACTION99
2.42-2.470.34092640.25814750X-RAY DIFFRACTION100
2.47-2.530.28192400.24564823X-RAY DIFFRACTION99
2.53-2.590.31242230.23294814X-RAY DIFFRACTION100
2.59-2.660.26272670.22754814X-RAY DIFFRACTION100
2.66-2.740.2882720.22134788X-RAY DIFFRACTION100
2.74-2.830.26281670.22734876X-RAY DIFFRACTION100
2.83-2.930.28822380.24344867X-RAY DIFFRACTION100
2.93-3.040.2933080.2354741X-RAY DIFFRACTION100
3.04-3.180.29762540.22954821X-RAY DIFFRACTION100
3.18-3.350.29791850.22694921X-RAY DIFFRACTION100
3.35-3.560.27142690.21464799X-RAY DIFFRACTION100
3.56-3.840.23562990.19284790X-RAY DIFFRACTION100
3.84-4.220.22292460.17144847X-RAY DIFFRACTION100
4.22-4.830.19912360.15064852X-RAY DIFFRACTION100
4.83-6.090.20412270.17114918X-RAY DIFFRACTION100
6.09-48.50.17482410.1654928X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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