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- PDB-9g49: Cryo-EM reconstruction of the full-length E. coli transmembrane f... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9g49
タイトルCryo-EM reconstruction of the full-length E. coli transmembrane formate transporter FocA
要素Formate channel FocA
キーワードMEMBRANE PROTEIN / FNT-transporter / FocA / formate
機能・相同性
機能・相同性情報


formate transport / mixed acid fermentation / formate transmembrane transporter activity / response to acidic pH / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Formate transporter FocA, putative / Formate and nitrite transporters signature 1. / Formate and nitrite transporters signature 2. / Formate/nitrite transporter / Formate/nitrite transporter, conserved site / Formate/nitrite transporter / Aquaporin-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Formate channel FocA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.56 Å
データ登録者Tueting, C. / Janson, K. / Kyrilis, F.L. / Hamdi, F. / Kastritis, P.L.
資金援助 ドイツ, European Union, 6件
組織認可番号
German Federal Ministry for Education and Research03Z22HN23 ドイツ
German Federal Ministry for Education and Research03Z22HI2 ドイツ
German Federal Ministry for Education and Research03COV04 ドイツ
German Research Foundation (DFG)391498659 ドイツ
European Regional Development FundEFRE: ZS/2016/04/78115European Union
European Research Council (ERC)101086665European Union
引用ジャーナル: Nat Commun
タイトル: Conserved hydrophilic checkpoints tune FocA-mediated formate:H+ symport
著者: Tueting, C. / Janson, K. / Kammel, M. / Ihling, C. / Kyrilis, F.L. / Hamdi, F. / Erdmann, C. / Sinz, A. / Sawers, R.G. / Kastritis, P.L.
履歴
登録2024年7月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年10月22日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Formate channel FocA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,0131
ポリマ-31,0131
非ポリマー00
181
1
A: Formate channel FocA
x 5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)155,0635
ポリマ-155,0635
非ポリマー00
905
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4

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要素

#1: タンパク質 Formate channel FocA / Formate transporter FocA


分子量: 31012.605 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 遺伝子: focA, ycaE, b0904, JW0887 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AC23
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: C5-symmetric complex of the inner membrane formate transporter FocA
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料濃度: 5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Plasma Treated, 25 s Sample Negative, 0.4 mbar pressure, 15 mA current
グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS GLACIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 30 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
実像数: 3665

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC4.4粒子像選択
2EPU画像取得
4cryoSPARC4.4CTF補正
7UCSF ChimeraX1.8モデルフィッティング
11cryoSPARC4.4分類
12cryoSPARC4.43次元再構成
13Coot0.9.6モデル精密化
14PHENIX1.12rc1モデル精密化
画像処理詳細: All acquired movies were motion corrected
CTF補正タイプ: NONE
粒子像の選択選択した粒子像数: 2260127
詳細: Particles were picked using Template Picker with a particle diameter of 140 A
対称性点対称性: C5 (5回回転対称)
3次元再構成解像度: 2.56 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 302937 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
詳細: The inital model was rigid-fitted using ChimeraX, and refined iteratively using Coot and Phenix
原子モデル構築PDB-ID: 3kcv
PDB chain-ID: A / Accession code: 3kcv / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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