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- PDB-9g0o: Xenopus borealis undecorated microtubule - 14 protofilament, 3-st... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9g0o
タイトルXenopus borealis undecorated microtubule - 14 protofilament, 3-start helix
要素
  • Tubulin alpha chain
  • Tubulin beta chain
キーワードPROTEIN FIBRIL / Microtubule Tubulin Cytoskeleton Filament
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule-based process / structural constituent of cytoskeleton / microtubule / hydrolase activity / GTPase activity / GTP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain ...Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Tubulin beta chain / Tubulin alpha chain
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus borealis (カエル)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Troman, L.A. / Moores, C.A.
資金援助 英国, 4件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/R000352/1 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/Y000633/1 英国
Wellcome Trust202679/Z/16/Z 英国
Wellcome Trust206166/Z/17/Z 英国
引用ジャーナル: Curr Biol / 年: 2025
タイトル: Mechanistic basis of temperature adaptation in microtubule dynamics across frog species.
著者: Luca Troman / Ella de Gaulejac / Abin Biswas / Jennifer Stiens / Benno Kuropka / Carolyn A Moores / Simone Reber /
要旨: Cellular processes are remarkably effective across diverse temperature ranges, even with highly conserved proteins. In the context of the microtubule cytoskeleton, which is critically involved in a ...Cellular processes are remarkably effective across diverse temperature ranges, even with highly conserved proteins. In the context of the microtubule cytoskeleton, which is critically involved in a wide range of cellular activities, this is particularly striking, as tubulin is one of the most conserved proteins while microtubule dynamic instability is highly temperature sensitive. Here, we leverage the diversity of natural tubulin variants from three closely related frog species that live at different temperatures. We determine the microtubule structure across all three species at between 3.0 and 3.6 Å resolution by cryo-electron microscopy and find small differences at the β-tubulin lateral interactions. Using in vitro reconstitution assays and quantitative biochemistry, we show that tubulin's free energy scales inversely with temperature. The observed weakening of lateral contacts and the low apparent activation energy for tubulin incorporation provide an explanation for the overall stability and higher growth rates of microtubules in cold-adapted frog species. This study thus broadens our conceptual framework for understanding microtubule dynamics and provides insights into how conserved cellular processes are tailored to different ecological niches.
履歴
登録2024年7月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年1月22日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _em_admin.last_update
改定 1.22025年2月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tubulin beta chain
B: Tubulin beta chain
C: Tubulin beta chain
D: Tubulin beta chain
E: Tubulin beta chain
F: Tubulin beta chain
a: Tubulin alpha chain
b: Tubulin alpha chain
c: Tubulin alpha chain
d: Tubulin alpha chain
e: Tubulin alpha chain
f: Tubulin alpha chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)605,92030
ポリマ－599,97612
非ポリマー5,94418
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Tubulin beta chain


分子量: 49878.770 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Xenopus borealis (カエル) / 組織: oocyte / 参照: UniProt: Q0IIR4
#2: タンパク質
Tubulin alpha chain


分子量: 50117.250 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Xenopus borealis (カエル) / 組織: oocyte / 参照: UniProt: Q5EB23
#3: 化合物
ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Undecorated tubulin lattice following polymerisation with GTP (no stabilising ligands).
タイプ: COMPLEX
詳細: The native tubulin was isolated from the Xenopus eggs using TOG-affinity chromatography. Microtubules were polymerised on the cryo-EM grid.
Entity ID: #1-#2 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Xenopus borealis (カエル) / 細胞内の位置: cytoplasm / 組織: Oocyte
緩衝液pH: 6.8 / 詳細: BRB80 + 1 mM GTP
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
180 mMPIPES1
21 mMEGTA1
31 mMMagnesium chlorideMgCl21
41 mMGuanosine triphosphateGTP1
試料濃度: 0.8 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドのタイプ: C-flat-2/2
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 298 K
詳細: The sample was incubated on the grid for 10 minutes within the Leica chamber to allow for tubulin polymerisation.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 81000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2100 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm / C2レンズ絞り径: 70 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 3.84 sec. / 電子線照射量: 47.4 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 7500

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1crYOLOv1.7.6.1粒子像選択
2EPU画像取得
4CTFFIND4CTF補正
7ISOLDEモデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化real_space_refinement
13RELION3.1３次元再構成AutoRefine
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 192000
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 255980
詳細: These are pseudo-particles following the symmetry expansion of ~21,000 particles
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
詳細: Initially a tubulin dimer was docked into the density within ChimeraX. Amino acids were altered for this model using swapaa. Molecular dynamics force field-based model fitting was carried out ...詳細: Initially a tubulin dimer was docked into the density within ChimeraX. Amino acids were altered for this model using swapaa. Molecular dynamics force field-based model fitting was carried out by ISOLDE using unsharpened and deepEMhancer processed density. The model was refined through iterations of ISOLDE and Phenix real_space_refinement softwares.
原子モデル構築詳細: The 14-3 Xenopus tropicalis tubulin dimer model (this publication)
Source name: Other / タイプ: other

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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