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- PDB-9fzf: Transcriptional repressor NrdR from E. coli, ADP/dATP bound state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9fzf
タイトルTranscriptional repressor NrdR from E. coli, ADP/dATP bound state
要素Transcriptional repressor NrdR
キーワードDNA BINDING PROTEIN / ribonucleotide reductase / transcriptional repressor / ATP-cone domain / Zn-ribbon domain
機能・相同性
機能・相同性情報


double-stranded DNA binding / negative regulation of DNA-templated transcription / zinc ion binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Ribonucleotide reductase regulator NrdR-like / : / Transcriptional repressor NrdR-like, N-terminal domain / ATP-cone domain / ATP cone domain / ATP-cone domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / 2'-DEOXYADENOSINE 5'-TRIPHOSPHATE / Transcriptional repressor NrdR
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.444 Å
データ登録者Bimai, O. / Rozman Grinberg, I. / Sjoberg, B.M. / Logan, D.T.
資金援助 スウェーデン, 米国, 6件
組織認可番号国
Carl Trygger FoundationCTS 20:361 スウェーデン
Cancerfonden201210PJF スウェーデン
Wenner-Gren Foundation 米国
Swedish Research Council2016-04855 スウェーデン
Swedish Research Council2019-03681 スウェーデン
Swedish Research Council2023-05074 スウェーデン
引用ジャーナル: FEBS J / 年: 2025
タイトル: Bacterial transcriptional repressor NrdR - a flexible multifactorial nucleotide sensor.
著者: Inna Rozman Grinberg / Ornella Bimaï / Saher Shahid / Lena Philipp / Markel Martínez-Carranza / Ipsita Banerjee / Daniel Lundin / Pål Stenmark / Britt-Marie Sjöberg / Derek T Logan /
要旨: NrdR is a bacterial transcriptional repressor consisting of a zinc (Zn)-ribbon domain followed by an ATP-cone domain. Understanding its mechanism of action could aid the design of novel ...NrdR is a bacterial transcriptional repressor consisting of a zinc (Zn)-ribbon domain followed by an ATP-cone domain. Understanding its mechanism of action could aid the design of novel antibacterials. NrdR binds specifically to two "NrdR boxes" upstream of ribonucleotide reductase operons, of which Escherichia coli has three: nrdHIEF, nrdDG and nrdAB, in the last of which we identified a new box. We show that E. coli NrdR (EcoNrdR) has similar binding strength to all three sites when loaded with ATP plus deoxyadenosine triphosphate (dATP) or equivalent diphosphate combinations. No other combination of adenine nucleotides promotes binding to DNA. We present crystal structures of EcoNrdR-ATP-dATP and EcoNrdR-ADP-dATP, which are the first high-resolution crystal structures of an NrdR. We have also determined cryo-electron microscopy structures of DNA-bound EcoNrdR-ATP-dATP and novel filaments of EcoNrdR-ATP. Tetrameric forms of EcoNrdR involve alternating interactions between pairs of Zn-ribbon domains and ATP-cones. The structures reveal considerable flexibility in relative orientation of ATP-cones vs Zn-ribbon domains. The structure of DNA-bound EcoNrdR-ATP-dATP shows that significant conformational rearrangements between ATP-cones and Zn-ribbons accompany DNA binding while the ATP-cones retain the same relative orientation. In contrast, ATP-loaded EcoNrdR filaments show rearrangements of the ATP-cone pairs and sequester the DNA-binding residues of NrdR such that they are unable to bind to DNA. Our results, in combination with a previous structural and biochemical study, point to highly flexible EcoNrdR structures that, when loaded with the correct nucleotides, adapt to an optimal promoter-binding conformation.
履歴
登録2024年7月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年3月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年7月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcriptional repressor NrdR
B: Transcriptional repressor NrdR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,55510
ポリマ－37,5392
非ポリマー2,0168
水2,900161
1
A: Transcriptional repressor NrdR
ヘテロ分子

A: Transcriptional repressor NrdR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,55510
ポリマ－37,5392
非ポリマー2,0168
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_545x,x-y-1,-z+1/31
Buried area5550 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area17160 Å2
2
B: Transcriptional repressor NrdR
ヘテロ分子

B: Transcriptional repressor NrdR
ヘテロ分子

B: Transcriptional repressor NrdR
ヘテロ分子

B: Transcriptional repressor NrdR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,11120
ポリマ－75,0794
非ポリマー4,03216
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation8_556x-y,-y,-z+11
crystal symmetry operation11_656-x+y+1,y,-z+11
Buried area16610 Å2
ΔGint-105 kcal/mol
Surface area28170 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)147.126, 147.126, 85.805
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 120
Int Tables number180
Space group name H-MP6222

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Transcriptional repressor NrdR


分子量: 18769.650 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: nrdR, ybaD, b0413, JW0403 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A8D0

-
非ポリマー , 5種, 169分子

#2: 化合物 ChemComp-DTP / 2'-DEOXYADENOSINE 5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 491.182 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O12P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 161 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.55 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1 M Bis-Tris pH 5.5, 0.2 M ammonium acetate, 45% (v/v) MPD

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年1月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.444→127.42 Å / Num. obs: 10132 / % possible obs: 95.1 % / 冗長度: 39.1 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.31 / Rpim(I) all: 0.05 / Rrim(I) all: 0.315 / Net I/σ(I): 10.6
反射 シェル解像度: 2.444→2.699 Å / 冗長度: 41.2 % / Rmerge(I) obs: 2.635 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 517 / CC1/2: 0.912 / Rpim(I) all: 0.413 / Rrim(I) all: 2.667 / % possible all: 84.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.8精密化
autoPROC15-Mar-2019データ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.444→127.42 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.897 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.795 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU Rfree Blow DPI: 0.458
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2831 494 -RANDOM
Rwork0.2149 ---
obs0.2181 10312 49.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 47.34 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.3756 Å20 Å20 Å2
2--3.3756 Å20 Å2
3----6.7511 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.36 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.444→127.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2404 0 118 161 2683
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0072558HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.853452HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d980SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes442HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2558HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion322SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2106SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.76
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.14
LS精密化 シェル解像度: 2.444→2.67 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3244 11 -
Rwork0.2723 --
obs--9.1 %
精密化 TLS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.75210.47560.81934.6154.02346.38230.05480.19160.32580.1916-0.09440.44740.32580.44740.0396-0.03640.26930.1086-0.0705-0.0155-0.389794.2246-14.810429.8501
21.85580.2014-1.14471.715-0.3655.7767-0.0510.22820.50190.22820.0156-0.38170.5019-0.38170.03540.1485-0.04430.0044-0.2552-0.0554-0.189470.1451-8.95326.4595
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A1 - 149
2X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A200 - 203
3X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B1 - 149
4X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B200 - 203

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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