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- PDB-9fqc: Crystal structure of phosphoserine phosphatase (SerB) from Brucel... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9fqc
タイトルCrystal structure of phosphoserine phosphatase (SerB) from Brucella melitensis in copmplex with O-Phosphoserine
要素Phosphoserine phosphatase
キーワードHYDROLASE / Complex / Serine biosynthesis / Magnesium cofactor / Substrate / O-Phosphoserine / OPS
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoserine phosphatase / L-phosphoserine phosphatase activity / L-serine biosynthetic process / magnesium ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
haloacid dehalogenase-like hydrolase / Phosphoserine phosphatase / : / HAD superfamily / HAD-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOSERINE / Phosphoserine phosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Brucella melitensis (マルタ熱菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Scaillet, T. / Wouters, J.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2025
タイトル: Structural and Enzymological Characterization of Phosphoserine Phosphatase From Brucella melitensis.
著者: Scaillet, T. / Pierson, E. / Fillet, M. / Wouters, J.
履歴
登録2024年6月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年6月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年8月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphoserine phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,9386
ポリマ－32,5491
非ポリマー3885
水3,063170
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area610 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area12420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)145.250, 145.250, 145.250
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number199
Space group name H-MI213
Space group name HallI2b2c3
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: z,x,y
#3: y,z,x
#4: -y,-z+1/2,x
#5: z,-x,-y+1/2
#6: -y+1/2,z,-x
#7: -z,-x+1/2,y
#8: -z+1/2,x,-y
#9: y,-z,-x+1/2
#10: x,-y,-z+1/2
#11: -x+1/2,y,-z
#12: -x,-y+1/2,z
#13: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#14: z+1/2,x+1/2,y+1/2
#15: y+1/2,z+1/2,x+1/2
#16: -y+1/2,-z+1,x+1/2
#17: z+1/2,-x+1/2,-y+1
#18: -y+1,z+1/2,-x+1/2
#19: -z+1/2,-x+1,y+1/2
#20: -z+1,x+1/2,-y+1/2
#21: y+1/2,-z+1/2,-x+1
#22: x+1/2,-y+1/2,-z+1
#23: -x+1,y+1/2,-z+1/2
#24: -x+1/2,-y+1,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-542-

HOH

21A-561-

HOH

31A-567-

HOH

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要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Phosphoserine phosphatase / O-phosphoserine phosphohydrolase


分子量: 32549.479 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Brucella melitensis (マルタ熱菌)
遺伝子: BMEI0615 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8YI30, phosphoserine phosphatase

-
非ポリマー , 5種, 175分子

#2: 化合物 ChemComp-SEP / PHOSPHOSERINE / PHOSPHONOSERINE


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 185.072 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8NO6P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 170 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.2M sodium malonate, 0.1M Bis-tris propane, PEG3350
PH範囲: 6.5-8.0 / Temp details: Room temperature

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 1.0439 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年3月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0439 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→36.31 Å / Num. obs: 21468 / % possible obs: 99.94 % / 冗長度: 40.5 % / Biso Wilson estimate: 51.7 Å2 / CC1/2: 1 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.1336 / Rpim(I) all: 0.02137 / Rrim(I) all: 0.1353 / Net I/σ(I): 25.29
反射 シェル解像度: 2.35→2.434 Å / 冗長度: 40.1 % / Rmerge(I) obs: 1.516 / Mean I/σ(I) obs: 2.55 / Num. unique obs: 2136 / CC1/2: 0.834 / CC star: 0.954 / Rpim(I) all: 0.2409 / Rrim(I) all: 1.536 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MxCuBEデータ収集
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.35→36.31 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 20.5726
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1929 1073 5 %
Rwork0.1597 20395 -
obs0.1613 21468 99.82 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 59.66 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→36.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2193 0 20 170 2383
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072243
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8233040
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0521365
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0074397
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.1229323
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.35-2.450.25611320.21872504X-RAY DIFFRACTION98.69
2.45-2.580.22611330.20562538X-RAY DIFFRACTION100
2.58-2.740.21851330.21412531X-RAY DIFFRACTION100
2.74-2.950.25471320.20042511X-RAY DIFFRACTION100
2.96-3.250.22271340.18492545X-RAY DIFFRACTION100
3.25-3.720.20781350.16642562X-RAY DIFFRACTION100
3.72-4.680.16991350.13092568X-RAY DIFFRACTION100
4.69-36.310.15681390.13572636X-RAY DIFFRACTION99.93
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -2.51907770495 Å / Origin y: -12.9596974841 Å / Origin z: 21.7642136431 Å
111213212223313233
T0.462277012229 Å2-0.0338866916996 Å20.0499696910308 Å2-0.255804187938 Å2-0.0079417395903 Å2--0.408597233418 Å2
L1.17387505824 °2-0.498468538115 °20.476925496282 °2-2.19516235445 °2-0.686024053036 °2--2.55738822286 °2
S2.67126626255E-5 Å °0.0130559517965 Å °0.0129686259074 Å °0.335307662933 Å °0.0320775389588 Å °-0.157504568054 Å °0.0430095718911 Å °0.0278173964192 Å °-0.0338020503296 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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