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万見
- PDB-9fn3: Crystal structure of the alkyltransferase ribozyme SAMURI co-crys... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9fn3
タイトルCrystal structure of the alkyltransferase ribozyme SAMURI co-crystalized with ProSeDMA
要素SAMURI-ProSeDMA
キーワードRNA / Ribozyme / SAM-analogue / alkyltransferase
機能・相同性: / RNA / RNA (> 10)
機能・相同性情報
生物種synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Chen, H.A. / Okuda, T. / Lenz, A.K. / Scheitl, C.P.M. / Schindelin, H. / Hoebartner, C.
資金援助 ドイツ, European Union, 2件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG) ドイツ
European Research Council (ERC)European Union
引用
ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2025
タイトル: Structure and catalytic activity of the SAM-utilizing ribozyme SAMURI.
著者: Chen, H.A. / Okuda, T. / Lenz, A.K. / Scheitl, C.P.M. / Schindelin, H. / Hobartner, C.
#1: ジャーナル: Nat Chem / 年: 2023
タイトル: A SAM analogue-utilizing ribozyme for site-specific RNA alkylation in living cells.
著者: Okuda, T. / Lenz, A.K. / Seitz, F. / Vogel, J. / Hoebartner, C.
履歴
登録2024年6月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02025年2月12日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / citation / citation_author / entity / ndb_struct_na_base_pair / ndb_struct_na_base_pair_step / pdbx_entity_instance_feature / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_refine_tls / pdbx_refine_tls_group / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_symm_contact / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_shell / software / struct_asym / struct_conn
Item: _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] ..._atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _ndb_struct_na_base_pair.buckle / _ndb_struct_na_base_pair.hbond_type_28 / _ndb_struct_na_base_pair.opening / _ndb_struct_na_base_pair.propeller / _ndb_struct_na_base_pair.shear / _ndb_struct_na_base_pair.stagger / _ndb_struct_na_base_pair.stretch / _ndb_struct_na_base_pair_step.helical_rise / _ndb_struct_na_base_pair_step.helical_twist / _ndb_struct_na_base_pair_step.inclination / _ndb_struct_na_base_pair_step.rise / _ndb_struct_na_base_pair_step.roll / _ndb_struct_na_base_pair_step.shift / _ndb_struct_na_base_pair_step.slide / _ndb_struct_na_base_pair_step.tilt / _ndb_struct_na_base_pair_step.tip / _ndb_struct_na_base_pair_step.twist / _ndb_struct_na_base_pair_step.x_displacement / _ndb_struct_na_base_pair_step.y_displacement / _pdbx_entity_nonpoly.comp_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_refine_tls.L[1][1] / _pdbx_refine_tls.L[1][2] / _pdbx_refine_tls.L[1][3] / _pdbx_refine_tls.L[2][2] / _pdbx_refine_tls.L[2][3] / _pdbx_refine_tls.L[3][3] / _pdbx_refine_tls.S[1][1] / _pdbx_refine_tls.S[1][2] / _pdbx_refine_tls.S[1][3] / _pdbx_refine_tls.S[2][1] / _pdbx_refine_tls.S[2][2] / _pdbx_refine_tls.S[2][3] / _pdbx_refine_tls.S[3][1] / _pdbx_refine_tls.S[3][2] / _pdbx_refine_tls.S[3][3] / _pdbx_refine_tls.T[1][1] / _pdbx_refine_tls.T[1][2] / _pdbx_refine_tls.T[1][3] / _pdbx_refine_tls.T[2][2] / _pdbx_refine_tls.T[2][3] / _pdbx_refine_tls.T[3][3] / _pdbx_refine_tls.origin_x / _pdbx_refine_tls.origin_y / _pdbx_refine_tls.origin_z / _pdbx_refine_tls_group.beg_label_asym_id / _pdbx_refine_tls_group.end_auth_seq_id / _pdbx_refine_tls_group.end_label_asym_id / _pdbx_refine_tls_group.selection_details / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_validate_symm_contact.dist / _refine.B_iso_mean / _refine.details / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.overall_SU_ML / _refine.pdbx_overall_phase_error / _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_ls_restr.dev_ideal / _refine_ls_restr.number / _refine_ls_shell.R_factor_R_free / _refine_ls_shell.R_factor_R_work / _software.classification / _software.name / _software.version / _struct_asym.entity_id
解説: Ligand geometry
詳細: The geometry of the three components (GDP, A1ID5, and A1IY6) were updated. The restraints were generated in phenix.elbow in the previous version. In the new version, improved geometry ...詳細: The geometry of the three components (GDP, A1ID5, and A1IY6) were updated. The restraints were generated in phenix.elbow in the previous version. In the new version, improved geometry restraints from Acedrug were used.
Provider: author / タイプ: Coordinate replacement

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SAMURI-ProSeDMA
B: SAMURI-ProSeDMA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,6819
ポリマ－37,6682
非ポリマー1,0127
水59433
1
A: SAMURI-ProSeDMA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,3525
ポリマ－18,8341
非ポリマー5184
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: SAMURI-ProSeDMA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,3284
ポリマ－18,8341
非ポリマー4943
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)75.444, 75.444, 72.251
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number77
Space group name H-MP42
Space group name HallP4c
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x,z+1/2
#3: y,-x,z+1/2
#4: -x,-y,z

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要素

#1: RNA鎖 SAMURI-ProSeDMA


分子量: 18834.189 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: In vitro transcription with T7 RNA polymerase; propargylation occurred during crystallization process
由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#2: 化合物 ChemComp-A1IY6 / Se-2,6-diaminopurinribosyl-selenohomocysteineamide / (2S)-2-azanyl-4-[[(2S,3S,4R,5R)-5-[2,6-bis(azanyl)purin-9-yl]-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]methylselanyl]butanamide / SeDHA


タイプ: RNA OH 3 prime terminus / 分子量: 445.336 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H22N8O4Se / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 70 % / 解説: Rod shaped
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 50 mM MES pH6.5 100 mM NaCl 100 mM LiCl 15 mM MgCl2 39% MPD

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, DESY / ビームライン: P11 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年7月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→42.92 Å / Num. obs: 18088 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 14 % / Biso Wilson estimate: 126.4 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Rpim(I) all: 0.02 / Rrim(I) all: 0.065 / Χ2: 0.98 / Net I/σ(I): 22.1
反射 シェル解像度: 2.9→3.08 Å / 冗長度: 14.6 % / Rmerge(I) obs: 2.112 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 2901 / CC1/2: 0.591 / Rpim(I) all: 0.593 / Rrim(I) all: 2.27 / Χ2: 0.71 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.2_5419精密化
XDSデータスケーリング
XDSデータ削減
AutoSol1.20.1_4487位相決定
Coot0.9.4.1モデル構築
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.9→42.92 Å / SU ML: 0.2678 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.91 / 位相誤差: 22.3595
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.224 725 4.45 %4.45% random
Rwork0.2005 15564 --
obs0.2015 16289 92.53 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 52.85 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→42.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数0 2498 59 33 2590
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00182848
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.55214434
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0273590
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0018124
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d24.01651756
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9-3.120.40331260.34372522X-RAY DIFFRACTION75.98
3.13-3.440.21061270.22833078X-RAY DIFFRACTION91.13
3.44-3.930.20921550.19953237X-RAY DIFFRACTION96.69
3.94-4.960.211460.17363384X-RAY DIFFRACTION98.91
4.96-42.920.17861710.14883343X-RAY DIFFRACTION99.69
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.07921921206-0.215100699060.4745550275391.169940426270.8859833489151.113663861450.1858351994180.0003578666820210.206508323685-0.22645661713-0.245746912828-0.045376026456-0.1302657001040.2102606322480.05129603098360.378178352428-0.06463895995970.02813558292140.192870159697-0.001504113021120.26450028951925.223680410740.889563508132.9031755382
20.6683867726070.508997227951-0.357822501320.919870882813-0.7409824917681.56733295034-0.0540957646317-0.051286125039-0.07050400560990.00796004252246-0.1362869914650.0666309902018-0.120653974208-0.282910935737-0.5079448614580.2424908826190.06505738966950.1580283649140.2844191803010.03752220153820.2454416575878.6317274387864.932159519534.651712272
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 1 through 101)AA - C1 - 101
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 1 through 101)BB - C1 - 101

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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