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万見
- PDB-9fj3: Structure of ubiquitin bound of coiled-coil UIM form 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9fj3
タイトルStructure of ubiquitin bound of coiled-coil UIM form 2
要素
  • GLU-GLN-GLU-ILE-GLU-GLU-LEU-GLU-ILE-GLU-ILE-ALA-ILE-LEU-LEU-SER-GLU-ILE-GLU-GLY
  • LYS-GLN-LYS-ILE-ALA-ALA-LEU-LYS-TYR-LYS-ILE-ALA-ALA-LEU-LYS-GLN-LYS-ILE
  • Polyubiquitin-C
キーワードSIGNALING PROTEIN / Ubiquitin / coiled-coil peptide / UIM
機能・相同性
機能・相同性情報


Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / FLT3 signaling by CBL mutants / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion ...Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / FLT3 signaling by CBL mutants / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / Glycogen synthesis / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / p75NTR recruits signalling complexes / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Downregulation of ERBB4 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / Regulation of pyruvate metabolism / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Pexophagy / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of PTEN localization / Regulation of BACH1 activity / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by POLK / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Josephin domain DUBs / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Regulation of NF-kappa B signaling / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / Asymmetric localization of PCP proteins / TCF dependent signaling in response to WNT / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Vpu mediated degradation of CD4 / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Assembly of the pre-replicative complex / Degradation of DVL / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of signaling by CBL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Fanconi Anemia Pathway / Negative regulation of FGFR3 signaling / Hh mutants are degraded by ERAD / Degradation of AXIN / Peroxisomal protein import / Activation of NF-kappaB in B cells / Regulation of TNFR1 signaling / Degradation of GLI1 by the proteasome / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Negative regulation of FGFR2 signaling / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Stabilization of p53 / EGFR downregulation / Hedgehog ligand biogenesis / Negative regulation of FGFR4 signaling / Defective CFTR causes cystic fibrosis / Termination of translesion DNA synthesis / Negative regulation of NOTCH4 signaling / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / G2/M Checkpoints / Negative regulation of FGFR1 signaling
類似検索 - 分子機能
: / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Polyubiquitin-C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Paredes Vergara, P. / Huang, D.T.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Cancer Research UKA23278 英国
引用ジャーナル: Chem Sci / 年: 2024
タイトル: An engineered ubiquitin binding coiled coil peptide.
著者: Vosbein, P. / Vergara, P.P. / Huang, D.T. / Thomson, A.R.
履歴
登録2024年5月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02024年10月2日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author / entity / struct_conn
Item: _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight ..._chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _entity.formula_weight / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polyubiquitin-C
B: GLU-GLN-GLU-ILE-GLU-GLU-LEU-GLU-ILE-GLU-ILE-ALA-ILE-LEU-LEU-SER-GLU-ILE-GLU-GLY
C: LYS-GLN-LYS-ILE-ALA-ALA-LEU-LYS-TYR-LYS-ILE-ALA-ALA-LEU-LYS-GLN-LYS-ILE
D: Polyubiquitin-C
E: GLU-GLN-GLU-ILE-GLU-GLU-LEU-GLU-ILE-GLU-ILE-ALA-ILE-LEU-LEU-SER-GLU-ILE-GLU-GLY
F: LYS-GLN-LYS-ILE-ALA-ALA-LEU-LYS-TYR-LYS-ILE-ALA-ALA-LEU-LYS-GLN-LYS-ILE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,3378
ポリマ－26,9396
非ポリマー3982
水3,639202
1
A: Polyubiquitin-C
B: GLU-GLN-GLU-ILE-GLU-GLU-LEU-GLU-ILE-GLU-ILE-ALA-ILE-LEU-LEU-SER-GLU-ILE-GLU-GLY
C: LYS-GLN-LYS-ILE-ALA-ALA-LEU-LYS-TYR-LYS-ILE-ALA-ALA-LEU-LYS-GLN-LYS-ILE
ヘテロ分子


  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: assay for oligomerization, Fluorescence polarization
  • 13.7 kDa, 3 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,6694
ポリマ－13,4693
非ポリマー1991
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2280 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area6440 Å2
2
D: Polyubiquitin-C
E: GLU-GLN-GLU-ILE-GLU-GLU-LEU-GLU-ILE-GLU-ILE-ALA-ILE-LEU-LEU-SER-GLU-ILE-GLU-GLY
F: LYS-GLN-LYS-ILE-ALA-ALA-LEU-LYS-TYR-LYS-ILE-ALA-ALA-LEU-LYS-GLN-LYS-ILE
ヘテロ分子


  • 登録者が定義した集合体
  • 13.7 kDa, 3 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,6694
ポリマ－13,4693
非ポリマー1991
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2500 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area6670 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)42.450, 50.090, 52.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.26, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Polyubiquitin-C


分子量: 8922.141 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Contain GSGGS at the N-terminus resulted from cloning and cleavage of tag. C-terminal RGG are not modeled due to the absence of electron density
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG48
#2: タンパク質・ペプチド GLU-GLN-GLU-ILE-GLU-GLU-LEU-GLU-ILE-GLU-ILE-ALA-ILE-LEU-LEU-SER-GLU-ILE-GLU-GLY


分子量: 2299.524 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: Synthetic coiled-coil peptide. N-terminus of Chains B and E are covalently linked to the N-terminus of Chains C and F, respectively, by a triazole crosslinker (A1IDH).
由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: タンパク質・ペプチド LYS-GLN-LYS-ILE-ALA-ALA-LEU-LYS-TYR-LYS-ILE-ALA-ALA-LEU-LYS-GLN-LYS-ILE


分子量: 2247.806 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: Synthetic coiled-coil peptide. N-terminus of Chain C is covalently linked to the N-terminus of Chain B by a triazole crosslinker (A1IDH). C-terminal QG are not modeled due to absence of electron density.
由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#4: 化合物 ChemComp-A1IDH / 3-[1-(2-oxidanylideneethyl)-1,2,3-triazol-4-yl]propanal


分子量: 199.164 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H9N3O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 202 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.12 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M amino acids, 0.1 M buffer system 1, pH 6.6-6.7 and 36-38 %(v/v) precipitant mix 1 (Molecular Dimension)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.95374 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年8月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95374 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→41.63 Å / Num. obs: 58645 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 3.4 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル解像度: 1.4→1.44 Å / Num. unique obs: 3872 / CC1/2: 0.781

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.4→41.63 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 33.89 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2377 2016 4.93 %
Rwork0.2169 --
obs0.2179 40902 96.41 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→41.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1765 0 24 202 1991
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.721
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.942725
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066303
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005325
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4-1.440.44261400.4152719X-RAY DIFFRACTION94
1.44-1.470.39041290.37592712X-RAY DIFFRACTION94
1.47-1.520.44381360.34642740X-RAY DIFFRACTION95
1.52-1.570.34081530.31592716X-RAY DIFFRACTION96
1.57-1.620.3521500.28542712X-RAY DIFFRACTION96
1.62-1.690.2721520.26322782X-RAY DIFFRACTION96
1.69-1.760.27121380.23862761X-RAY DIFFRACTION97
1.76-1.860.27541550.22982783X-RAY DIFFRACTION97
1.86-1.970.24181340.21742791X-RAY DIFFRACTION97
1.97-2.130.21471240.19042830X-RAY DIFFRACTION97
2.13-2.340.22021510.20542814X-RAY DIFFRACTION98
2.34-2.680.25871400.2122806X-RAY DIFFRACTION98
2.68-3.370.23261500.21132827X-RAY DIFFRACTION97
3.37-41.630.19571640.18742893X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -42.0029 Å / Origin y: -41.6726 Å / Origin z: -14.3957 Å
111213212223313233
T0.2037 Å2-0.0023 Å20.0057 Å2-0.2063 Å20.0108 Å2--0.2129 Å2
L0.3027 °20.2247 °20.2125 °2-0.208 °20.1443 °2--0.3041 °2
S0.0255 Å °-0.0031 Å °-0.0367 Å °-0.045 Å °-0.0255 Å °-0.0649 Å °0.0154 Å °0.0054 Å °0 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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