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- PDB-9ffc: Crystal structure of human triose phosphate isomerase with glycer... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ffc
タイトルCrystal structure of human triose phosphate isomerase with glycerol-3-phosphate ligand
要素Triosephosphate isomerase
キーワードISOMERASE / Metabolic regulation / glycolysis / modular inhibition
機能・相同性
機能・相同性情報


methylglyoxal biosynthetic process / methylglyoxal synthase / methylglyoxal synthase activity / triose-phosphate isomerase / Gluconeogenesis / triose-phosphate isomerase activity / canonical glycolysis / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / glycerol catabolic process / Glycolysis ...methylglyoxal biosynthetic process / methylglyoxal synthase / methylglyoxal synthase activity / triose-phosphate isomerase / Gluconeogenesis / triose-phosphate isomerase activity / canonical glycolysis / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / glycerol catabolic process / Glycolysis / gluconeogenesis / glycolytic process / ubiquitin protein ligase binding / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase-type TIM barrel
類似検索 - ドメイン・相同性
BROMIDE ION / SN-GLYCEROL-3-PHOSPHATE / Triosephosphate isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.25 Å
データ登録者Jonatansdottir, Y.Y. / Hjorleifsson, G.J.
資金援助 Iceland, 2件
組織認可番号国
Other private2023
Other government239695-052 Iceland
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2025
タイトル: Human glycolysis isomerases are inhibited by weak metabolite modulators.
著者: Jonatansdottir, Y.Y. / Rolfsson, O. / Hjorleifsson, J.G.
履歴
登録2024年5月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年3月12日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Triosephosphate isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,9533
ポリマ－26,7011
非ポリマー2522
水4,792266
1
A: Triosephosphate isomerase
ヘテロ分子

A: Triosephosphate isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,9076
ポリマ－53,4032
非ポリマー5044
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555x-y,-y,-z1
Buried area4180 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area18630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.860, 48.860, 342.156
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Space group name HallP612(x,y,z+5/12)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+1/6
#3: y,-x+y,z+5/6
#4: -y,x-y,z+1/3
#5: -x+y,-x,z+2/3
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z+2/3
#8: -x,-y,z+1/2
#9: y,x,-z+1/3
#10: -y,-x,-z+5/6
#11: -x+y,y,-z+1/2
#12: x,x-y,-z+1/6
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-443-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Triosephosphate isomerase / TIM / Methylglyoxal synthase / Triose-phosphate isomerase


分子量: 26701.467 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TPI1, TPI / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): LEMO21
参照: UniProt: P60174, triose-phosphate isomerase, methylglyoxal synthase
#2: 化合物 ChemComp-G3P / SN-GLYCEROL-3-PHOSPHATE / L-グリセロ-ル3-りん酸


分子量: 172.074 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H9O6P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-BR / BROMIDE ION / ブロミド


分子量: 79.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Br
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 266 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.29 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: Protein buffer: 20 mM Tris pH 7.4, 30 mM NaCl. Reservoir: 0.14 M KBr, 24% PEG 2000 MME. Hanging drop: 1.5:1.5:1.0 ul - Reservoir-Protein (8 mg/ml)-Seed stock. Cryoprotectant = 20% glycerol; ...詳細: Protein buffer: 20 mM Tris pH 7.4, 30 mM NaCl. Reservoir: 0.14 M KBr, 24% PEG 2000 MME. Hanging drop: 1.5:1.5:1.0 ul - Reservoir-Protein (8 mg/ml)-Seed stock. Cryoprotectant = 20% glycerol; Ligand soaking performed for 5-6 min in a mixture containing 20 mM glycerol-3-phosphate (pH adjusted to 7.4), mother liquor, and cryo-protectant Ligand soaking and cryoprotectant were performed simultaneously

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX IV / ビームライン: BioMAX / 波長: 0.976 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年2月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.25→25.06 Å / Num. obs: 68952 / % possible obs: 99.59 % / 冗長度: 36.4 % / Biso Wilson estimate: 14.55 Å2 / CC1/2: 1 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.06885 / Rpim(I) all: 0.01171 / Rrim(I) all: 0.06988 / Net I/σ(I): 28.46
反射 シェル解像度: 1.25→1.295 Å / Rmerge(I) obs: 0.9524 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / Num. unique obs: 6688 / CC1/2: 0.99 / CC star: 0.997 / Rpim(I) all: 0.1565 / Rrim(I) all: 0.9654 / % possible all: 99.46

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC1.20.1_4487精密化
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MoRDa位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.25→25.06 Å / SU ML: 0.1115 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 18.2137
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1801 3503 5.1 %
Rwork0.146 65212 -
obs0.1478 68715 99.61 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 22.98 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.25→25.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1856 0 11 266 2133
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00861899
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.04892572
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08290
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0106332
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.6894262
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.25-1.270.22291320.18842499X-RAY DIFFRACTION99.47
1.27-1.290.28511300.19252599X-RAY DIFFRACTION99.53
1.29-1.30.25581050.1782521X-RAY DIFFRACTION99.47
1.3-1.320.22811260.16852578X-RAY DIFFRACTION99.45
1.32-1.350.21291300.16842534X-RAY DIFFRACTION99.4
1.35-1.370.22281550.15772521X-RAY DIFFRACTION99.26
1.37-1.390.18451250.15052575X-RAY DIFFRACTION99.37
1.39-1.420.1881300.152506X-RAY DIFFRACTION98.91
1.42-1.450.21921410.14422557X-RAY DIFFRACTION99.05
1.45-1.480.19021360.14492588X-RAY DIFFRACTION99.2
1.48-1.520.18981390.14542537X-RAY DIFFRACTION99.7
1.52-1.550.21521410.14542562X-RAY DIFFRACTION99.59
1.55-1.60.21461460.13732584X-RAY DIFFRACTION99.6
1.6-1.640.20291320.13162581X-RAY DIFFRACTION99.89
1.64-1.70.18611340.12922601X-RAY DIFFRACTION99.6
1.7-1.760.16851360.13042581X-RAY DIFFRACTION99.41
1.76-1.830.17391500.12592585X-RAY DIFFRACTION99.82
1.83-1.910.15551440.1352621X-RAY DIFFRACTION99.93
1.91-2.010.15841670.1282609X-RAY DIFFRACTION99.96
2.01-2.140.17621380.13342642X-RAY DIFFRACTION99.86
2.14-2.30.14191360.1322661X-RAY DIFFRACTION99.96
2.3-2.530.18391540.13922683X-RAY DIFFRACTION99.96
2.53-2.90.17481510.1412709X-RAY DIFFRACTION100
2.9-3.650.15591620.14642753X-RAY DIFFRACTION100
3.65-25.060.20021630.16673025X-RAY DIFFRACTION99.87

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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