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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9fd5
タイトルflavin reductase ThdF in complex with two bound FADs in space group P21
要素Flavin reductase
キーワードFLAVOPROTEIN / flavin reductase / FAD / oxidoreductase / NADH:FAD oxdioreductase
機能・相同性: / Flavin reductase like domain / Flavin reductase like domain / Flavin reductase like domain / riboflavin reductase (NADPH) activity / FMN-binding split barrel / FMN binding / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Flavin reductase
機能・相同性情報
生物種Streptomyces albogriseolus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.31 Å
データ登録者Bork, S. / Nagel, M.F. / Keller, W. / Niemann, H.H.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)NI 694/10-1 ドイツ
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2024
タイトル: The NADH-dependent flavin reductase ThdF follows an ordered sequential mechanism though crystal structures reveal two FAD molecules in the active site.
著者: Horstmeier, H.J. / Bork, S. / Nagel, M.F. / Keller, W. / Spross, J. / Diepold, N. / Ruppel, M. / Kottke, T. / Niemann, H.H.
履歴
登録2024年5月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年1月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22025年2月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Flavin reductase
A: Flavin reductase
C: Flavin reductase
D: Flavin reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,59512
ポリマ－81,3114
非ポリマー6,2848
水12,250680
1
B: Flavin reductase
A: Flavin reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,7986
ポリマ－40,6552
非ポリマー3,1424
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9460 Å2
ΔGint-71 kcal/mol
Surface area12710 Å2
手法PISA
2
C: Flavin reductase
D: Flavin reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,7986
ポリマ－40,6552
非ポリマー3,1424
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9120 Å2
ΔGint-69 kcal/mol
Surface area12800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.150, 77.370, 75.490
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 111.827, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

-
要素

#1: タンパク質
Flavin reductase


分子量: 20327.689 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces albogriseolus (バクテリア)
遺伝子: thdF / プラスミド: pETM-11 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A1B1V585
#2: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: FAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 680 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.63 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: B11 Proplex (Molecular Dimensions); 0.1 M HEPES pH 7.0, 15 % (w/v) PEG 4000; 18 mg/mL ThdF (50 mM HEPES pH 7.0, 20 mM NaCl, 1 mM DTT), 1:1800 (mass ratio) elastase added; 300 nL protein + 300 nL reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X CdTe 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年12月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.31→70.07 Å / Num. obs: 129944 / % possible obs: 86.9 % / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 11.03 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Rpim(I) all: 0.023 / Rrim(I) all: 0.062 / Net I/σ(I): 16.3
反射 シェル解像度: 1.31→1.37 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.645 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique obs: 6497 / CC1/2: 0.804 / Rpim(I) all: 0.287 / Rrim(I) all: 0.709 / % possible all: 35.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21_5207精密化
XDSBUILT=20220220データ削減
STARANISOserver release v3.351 25-Oct-2023データスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.31→54.07 Å / SU ML: 0.1076 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 15.2771
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1529 6445 4.96 %
Rwork0.1151 123481 -
obs0.117 129926 86.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 17.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.31→54.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4788 0 424 680 5892
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01096055
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.26928457
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0903924
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01381050
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.65272440
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.31-1.330.2581370.2169552X-RAY DIFFRACTION11.91
1.33-1.350.2586850.18421523X-RAY DIFFRACTION32.08
1.35-1.360.25631170.16262303X-RAY DIFFRACTION49.26
1.36-1.380.22251390.15112681X-RAY DIFFRACTION56.51
1.38-1.40.19441580.15063012X-RAY DIFFRACTION64.14
1.4-1.420.19981750.14253374X-RAY DIFFRACTION71.21
1.42-1.440.21151690.15243665X-RAY DIFFRACTION77.13
1.44-1.460.2141920.14543840X-RAY DIFFRACTION81.74
1.46-1.480.19282390.14454148X-RAY DIFFRACTION87.04
1.48-1.510.20122360.14084427X-RAY DIFFRACTION94.64
1.51-1.530.17772400.12974587X-RAY DIFFRACTION97.52
1.53-1.560.17162300.12084663X-RAY DIFFRACTION97.92
1.56-1.590.18512720.11674598X-RAY DIFFRACTION97.97
1.59-1.620.15882500.1134627X-RAY DIFFRACTION98.17
1.62-1.660.14392540.11064655X-RAY DIFFRACTION98.51
1.66-1.70.1712420.10844694X-RAY DIFFRACTION99.08
1.7-1.740.15752200.10624728X-RAY DIFFRACTION99.24
1.74-1.780.13992110.10144730X-RAY DIFFRACTION99.3
1.78-1.840.14822390.10164727X-RAY DIFFRACTION99.32
1.84-1.90.1372360.10274680X-RAY DIFFRACTION98.95
1.9-1.960.14782270.10374714X-RAY DIFFRACTION99.08
1.96-2.040.14222660.09914681X-RAY DIFFRACTION99
2.04-2.140.14182610.09544660X-RAY DIFFRACTION98.87
2.14-2.250.13152450.09014668X-RAY DIFFRACTION98.85
2.25-2.390.13292660.1024723X-RAY DIFFRACTION99.24
2.39-2.570.15792490.10734757X-RAY DIFFRACTION99.76
2.57-2.830.14612540.11294732X-RAY DIFFRACTION99.82
2.83-3.240.14362660.11834740X-RAY DIFFRACTION99.82
3.24-4.080.13512370.1134761X-RAY DIFFRACTION99.32
4.09-54.070.15342330.13824831X-RAY DIFFRACTION98.89

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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