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- PDB-9fbm: Structure of human protein kinase ck2 catalytic subunit (ck2alpha... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9fbm
タイトルStructure of human protein kinase ck2 catalytic subunit (ck2alpha, csnk2a1 gene product) in complex with the cyclic peptidomimetic compound fmp37 discovered by high-throughput screening
要素
  • Casein kinase II subunit alpha
  • Cyclic peptidomimetic compound FMP37
キーワードTRANSFERASE / human protein kinase ck2 catalytic subunit alpha / csnk2a1 gene product / inhibition of ck2alpha/ck2beta subunit interaction
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / Condensation of Prometaphase Chromosomes / WNT mediated activation of DVL / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Receptor Mediated Mitophagy / Synthesis of PC / Maturation of hRSV A proteins / Sin3-type complex ...regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / Condensation of Prometaphase Chromosomes / WNT mediated activation of DVL / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Receptor Mediated Mitophagy / Synthesis of PC / Maturation of hRSV A proteins / Sin3-type complex / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / negative regulation of apoptotic signaling pathway / positive regulation of Wnt signaling pathway / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / : / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Signal transduction by L1 / Hsp90 protein binding / PML body / Wnt signaling pathway / Regulation of PTEN stability and activity / positive regulation of protein catabolic process / kinase activity / KEAP1-NFE2L2 pathway / rhythmic process / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / double-strand break repair / positive regulation of cell growth / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / regulation of cell cycle / negative regulation of translation / protein stabilization / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / positive regulation of cell population proliferation / DNA damage response / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Casein Kinase 2, subunit alpha / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINIC ACID / Casein kinase II subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.054 Å
データ登録者Werner, C. / Niefind, K. / Pietsch, M. / Eimermacher, S. / Lindenblatt, D.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)NI 643/11-1 ドイツ
引用
ジャーナル: To Be Published
タイトル: Discovery and characterization of a novel class of cyclic peptidic compounds inhibiting the assembly of the protein kinase CK2alpha2/beta2 holoenzyme
著者: Werner, C. / Eimermacher, S. / Lindenblatt, D. / Niefind, K. / Pietsch, M.
#1: ジャーナル: Biol.Chem. / 年: 2025
タイトル: A CK2 alpha ' mutant indicating why CK2 alpha and CK2 alpha ', the isoforms of the catalytic subunit of human protein kinase CK2, deviate in affinity to CK2 beta.
著者: Werner, C. / Eimermacher, S. / Harasimowicz, H. / Fischer, D. / Pietsch, M. / Niefind, K.
#2: ジャーナル: ACS Chem Biol / 年: 2013
タイトル: First structure of protein kinase CK2 catalytic subunit with an effective CK2beta-competitive ligand.
著者: Raaf, J. / Guerra, B. / Neundorf, I. / Bopp, B. / Issinger, O.G. / Jose, J. / Pietsch, M. / Niefind, K.
履歴
登録2024年5月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年6月11日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Casein kinase II subunit alpha
B: Casein kinase II subunit alpha
C: Casein kinase II subunit alpha
F: Cyclic peptidomimetic compound FMP37
G: Cyclic peptidomimetic compound FMP37
H: Cyclic peptidomimetic compound FMP37
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,62621
ポリマ－127,2506
非ポリマー1,37615
水13,781765
1
A: Casein kinase II subunit alpha
F: Cyclic peptidomimetic compound FMP37
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,9478
ポリマ－42,4172
非ポリマー5306
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Casein kinase II subunit alpha
G: Cyclic peptidomimetic compound FMP37
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,8517
ポリマ－42,4172
非ポリマー4345
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Casein kinase II subunit alpha
H: Cyclic peptidomimetic compound FMP37
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,8286
ポリマ－42,4172
非ポリマー4114
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)78.016, 208.360, 76.718
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Space group name HallP22ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x+1/2,y+1/2,-z
#4: -x,-y,z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-405-

NA

21B-735-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "A" and (resid 2 through 159 or resid 161...
d_2ens_1(chain "B" and (resid 2 through 159 or resid 161...
d_3ens_1(chain "C" and (resid 2 through 159 or resid 161...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: ens_1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
d_11SERSERPROPROAA2 - 15916 - 173
d_12ASNASNGLYGLYAA161 - 235175 - 249
d_13ASPASPHISHISAA237 - 276251 - 290
d_14ARGARGHISHISAA278 - 286292 - 300
d_15GLUGLUGLNGLNAA288 - 310302 - 324
d_16ARGARGALAALAAA312 - 332326 - 346
d_17NIONIONIONIOAG401
d_21SERSERPROPROBB2 - 15916 - 173
d_22ASNASNGLYGLYBB161 - 235175 - 249
d_23ASPASPHISHISBB237 - 276251 - 290
d_24ARGARGHISHISBB278 - 286292 - 300
d_25GLUGLUGLNGLNBB288 - 310302 - 324
d_26ARGARGALAALABB312 - 332326 - 346
d_27NIONIONIONIOBM401
d_31SERSERPROPROCC2 - 15916 - 173
d_32ASNASNGLYGLYCC161 - 235175 - 249
d_33ASPASPHISHISCC237 - 276251 - 290
d_34ARGARGHISHISCC278 - 286292 - 300
d_35GLUGLUGLNGLNCC288 - 310302 - 324
d_36ARGARGALAALACC312 - 332326 - 346
d_37NIONIONIONIOCR401

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.99898514473, 0.0447541554114, -0.00507406963997), (-0.0426281780958, -0.975830146354, -0.214332367827), (-0.0145436942188, -0.21389855315, 0.976747608095)0.683412947582, 136.558299047, 16.0161785921
2given(-0.999239864651, 0.0388331822228, -0.00341714069911), (0.0381878689396, 0.992701129823, 0.114394726777), (0.00783451070302, 0.11417727798, -0.993429499076)-38.3526302253, 35.1897828491, -0.479241582354

-
要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 6分子 ABCFGH

#1: タンパク質 Casein kinase II subunit alpha


分子量: 41685.426 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CSNK2A1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P68400, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド Cyclic peptidomimetic compound FMP37


分子量: 731.301 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) synthetic construct (人工物)

-
非ポリマー , 4種, 780分子

#3: 化合物 ChemComp-NIO / NICOTINIC ACID / ニコチン酸


分子量: 123.109 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: C6H5NO2
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: Na
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 765 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.16 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: protein solution: 97.5 mikroliter CK2alpha-1-335 solution (7 mg/ml in 500 mmol/l NaCl, 25 mmol/l Tris/HCl, pH 8.5) was mixed with 2.5 mikroliter 20 millimolar FMP37 in DMSO and incubated for ...詳細: protein solution: 97.5 mikroliter CK2alpha-1-335 solution (7 mg/ml in 500 mmol/l NaCl, 25 mmol/l Tris/HCl, pH 8.5) was mixed with 2.5 mikroliter 20 millimolar FMP37 in DMSO and incubated for 30 min. reservoir: 1.5 mol/l lithium sulphate, 100 mM sodium HEPES buffer, pH 7.5. crystallization drop: 4 microliter protein solution plus 2 microliter reservoir.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-3 / 波長: 0.9677 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年10月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9677 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.054→76.718 Å / Num. obs: 68956 / % possible obs: 87.5 % / 冗長度: 35.3 % / Biso Wilson estimate: 21.56 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.562 / Rpim(I) all: 0.095 / Rrim(I) all: 0.57 / Rsym value: 0.562 / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル解像度: 2.054→2.182 Å / 冗長度: 37.4 % / Rmerge(I) obs: 6.641 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique obs: 3448 / CC1/2: 0.563 / Rpim(I) all: 1.116 / Rrim(I) all: 6.738 / Rsym value: 6.641 / % possible all: 26.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
autoPROCデータ削減
autoPROCデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.21_5207精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.054→54.7 Å / SU ML: 0.2361 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.733
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2388 1023 1.48 %
Rwork0.1847 67912 -
obs0.1855 68935 87.44 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 32.82 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.054→54.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8387 0 226 765 9378
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0078892
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.899512046
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05681234
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00771546
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.91523340
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAsym-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2AAX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.790767879704
ens_1d_3AAX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.816510107953
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.054-2.160.3998330.24192088X-RAY DIFFRACTION19.11
2.16-2.30.29581540.248710179X-RAY DIFFRACTION92.96
2.3-2.480.29061640.223710954X-RAY DIFFRACTION99.48
2.48-2.720.27041620.209110974X-RAY DIFFRACTION99.64
2.72-3.120.25931640.205111051X-RAY DIFFRACTION99.8
3.12-3.930.20721710.159111154X-RAY DIFFRACTION99.95
3.93-54.70.1991750.149511512X-RAY DIFFRACTION99.86
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.7308307570120.07807039777540.03898616555460.604263448767-0.3496074170411.61244496304-0.0127336940006-0.122725117249-0.1328125790170.128640112806-0.0936835212836-0.1692830004890.09443842642590.1323615525210.07110074990120.2087717184920.0436218092166-0.007854519097710.163667164490.0504694484130.1379348524673.6545404529752.0123677229-18.0961639156
22.784505825260.1107904746820.6838542410481.93317391977-0.2634645943753.662275516120.03214741543170.09018929775210.04372967649620.178234913871-0.02898782224880.0563877380793-0.174036454589-0.7358217402590.04239068749160.1987011170550.01984080439360.04305853504820.1467698756980.05716049342950.102154830985-3.4829393429362.620606525-32.1892241117
31.10565233449-0.276841985559-0.2857198195192.34867013989-1.175908072351.230825264630.04773355346480.1681980743150.0284416980455-0.0192953251659-0.150176046224-0.2646312560360.1134898460710.1172261555970.08345390573470.1859807185840.005339812521710.003410387442810.1268945676790.006599116363660.07533701070982.9568089360856.5331445666-25.6088287938
45.51830753562.66853102418-0.1523253281622.617358742340.01709103547770.6504602399120.05588344559410.2596870279940.0450530465377-0.09388311174430.07900143860850.5673167380490.289251142959-0.632937246574-0.08232130770670.228185131285-0.0805405178426-0.05836531422130.4002498456560.05255836702610.240950217599-14.868301366653.8009519109-30.7987127232
50.498137317898-0.04708361988230.3095548904180.4826237444140.1089545857380.240032563165-0.06618146541780.403645212749-0.177310597602-0.297125948665-0.02360050839930.1539913648480.280195166476-0.263983232946-0.05637385423280.312267239847-0.107459518493-0.03666607104830.31190540816-0.05928925330080.146114364786-13.568253298345.8702928032-24.6060995204
61.81222783267-0.139345791756-1.069334614620.815114916412-0.3931042093081.546809640290.126100887303-0.05939253777980.1126736564550.25098692025-0.004904958550210.135490391015-0.0674237805206-0.253708727372-0.09739215054180.244401976051-0.04551160112750.02308517059640.2257472040490.0132990549810.101404357356-17.902423668853.992202875-5.99433739311
71.128145749650.478008591981.094722288861.153009712390.7850434646761.30449709396-0.01207863607920.126054304765-0.299589679202-0.148063209222-0.007655649215810.1477675454390.407894941963-0.635022421951-0.1053048778410.391991124873-0.2254154896160.0115828452460.396661606216-0.02170237092740.205980137827-24.276134799639.7252750182-15.2170418967
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精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 2 through 44 )AA2 - 441 - 43
22chain 'A' and (resid 45 through 74 )AA45 - 7444 - 73
33chain 'A' and (resid 75 through 108 )AA75 - 10874 - 107
44chain 'A' and (resid 109 through 129 )AA109 - 129108 - 128
55chain 'A' and (resid 130 through 173 )AA130 - 173129 - 172
66chain 'A' and (resid 174 through 280 )AA174 - 280173 - 279
77chain 'A' and (resid 281 through 332 )AA281 - 332280 - 331
88chain 'B' and (resid 1 through 35 )BE1 - 351 - 35
99chain 'B' and (resid 36 through 108 )BE36 - 10836 - 108
1010chain 'B' and (resid 109 through 129 )BE109 - 129109 - 129
1111chain 'B' and (resid 130 through 332 )BE130 - 332130 - 332
1212chain 'C' and (resid 2 through 87 )CG2 - 871 - 86
1313chain 'C' and (resid 88 through 332 )CG88 - 33287 - 331

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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