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Yorodumi- PDB-9f8g: Photostatin (photoswitchable azo-combretastatin) Z-PST27 bound to... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 9f8g | ||||||
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Title | Photostatin (photoswitchable azo-combretastatin) Z-PST27 bound to tubulin-DARPin D1 complex | ||||||
Components |
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Keywords | CELL CYCLE / tubulin polymerisation inhibitor / microtubule dynamics / antimitotics / photopharmacology / photoswitch / sensitisation | ||||||
Function / homology | Function and homology information positive regulation of axon guidance / microtubule-based process / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on GTP to facilitate cellular and subcellular movement / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / microtubule cytoskeleton / mitotic cell cycle / nervous system development / microtubule / protein heterodimerization activity ...positive regulation of axon guidance / microtubule-based process / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on GTP to facilitate cellular and subcellular movement / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / microtubule cytoskeleton / mitotic cell cycle / nervous system development / microtubule / protein heterodimerization activity / GTPase activity / GTP binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Bos taurus (cattle) synthetic construct (others) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.2 Å | ||||||
Authors | Wranik, M. / Steinmetz, M.O. | ||||||
Funding support | Switzerland, 1items
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Citation | Journal: Chem Sci / Year: 2024 Title: A photo-SAR study of photoswitchable azobenzene tubulin-inhibiting antimitotics identifying a general method for near-quantitative photocontrol. Authors: Reynders, M. / Garscia, M. / Muller-Deku, A. / Wranik, M. / Krauskopf, K. / de la Osa de la Rosa, L. / Schaffer, K. / Jotten, A. / Rode, A. / Stierle, V. / Kraus, Y. / Baumgartner, B. / Ali, ...Authors: Reynders, M. / Garscia, M. / Muller-Deku, A. / Wranik, M. / Krauskopf, K. / de la Osa de la Rosa, L. / Schaffer, K. / Jotten, A. / Rode, A. / Stierle, V. / Kraus, Y. / Baumgartner, B. / Ali, A. / Bubeneck, A. / Seal, T. / Steinmetz, M.O. / Paulitschke, P. / Thorn-Seshold, O. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 9f8g.cif.gz | 603.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb9f8g.ent.gz | Display | PDB format | |
PDBx/mmJSON format | 9f8g.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 9f8g_validation.pdf.gz | 990.4 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 9f8g_full_validation.pdf.gz | 1001.9 KB | Display | |
Data in XML | 9f8g_validation.xml.gz | 44.6 KB | Display | |
Data in CIF | 9f8g_validation.cif.gz | 58.9 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/f8/9f8g ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/f8/9f8g | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 3 types, 3 molecules ABF
#1: Protein | Mass: 50204.445 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Bos taurus (cattle) / Production host: Bos taurus (cattle) / References: UniProt: P81947 |
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#2: Protein | Mass: 49999.887 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Bos taurus (cattle) / Gene: TUBB2B / Production host: Bos taurus (cattle) / References: UniProt: Q6B856 |
#3: Protein | Mass: 18068.439 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) synthetic construct (others) / Production host: Escherichia phage EcSzw-2 (virus) / Strain (production host): BL21 |
-Non-polymers , 5 types, 171 molecules
#4: Chemical | #5: Chemical | #6: Chemical | ChemComp-CA / | #7: Chemical | ChemComp-A1IBN / | Mass: 298.379 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Formula: C18H22N2O2 / Feature type: SUBJECT OF INVESTIGATION #8: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.32 Å3/Da / Density % sol: 46.96 % / Description: Monoclinic needles |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.5 Details: 21% PEG 3000 (w/v), 0.2 M ammonium sulfate and 0.1 M bis-tris methane |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06SA / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Feb 25, 2022 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.905→44.62 Å / Num. obs: 65942 / % possible obs: 78.16 % / Redundancy: 6.13 % / CC1/2: 0.9903 / Rmerge(I) obs: 0.135 / Rpim(I) all: 0.059 / Rrim(I) all: 0.148 / Net I/σ(I): 13.385 |
Reflection shell | Resolution: 1.905→2.032 Å / Redundancy: 3.69 % / Rmerge(I) obs: 0.72 / Mean I/σ(I) obs: 1.837 / Num. unique obs: 3297 / CC1/2: 0.6969 / Rpim(I) all: 0.439 / Rrim(I) all: 0.846 / % possible all: 22.34 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.2→44.62 Å / SU ML: 0.19 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 22.15 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.2→44.62 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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