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- PDB-9f7x: Human PPARgamma ligand binding domain in complex with co-activato... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9f7x
タイトルHuman PPARgamma ligand binding domain in complex with co-activator 1alpha peptide and bisphenol B (BPB)
要素
  • Peroxisome proliferator-activated receptor gamma
  • Peroxisome proliferator-activated receptor gamma coactivator 1-alpha
キーワードTRANSCRIPTION / peroxisome proliferator-activated receptor gamma / bisphenol B / NUCLEAR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of MITF-M dependent genes involved in metabolism / positive regulation of fatty acid oxidation / response to muscle activity / negative regulation of connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / prostaglandin receptor activity / negative regulation of receptor signaling pathway via STAT / MECP2 regulates transcription factors / Activation of PPARGC1A (PGC-1alpha) by phosphorylation / negative regulation of extracellular matrix assembly / negative regulation of vascular endothelial cell proliferation ...Regulation of MITF-M dependent genes involved in metabolism / positive regulation of fatty acid oxidation / response to muscle activity / negative regulation of connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / prostaglandin receptor activity / negative regulation of receptor signaling pathway via STAT / MECP2 regulates transcription factors / Activation of PPARGC1A (PGC-1alpha) by phosphorylation / negative regulation of extracellular matrix assembly / negative regulation of vascular endothelial cell proliferation / negative regulation of cellular response to transforming growth factor beta stimulus / positive regulation of cholesterol transport / lncRNA binding / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / positive regulation of low-density lipoprotein receptor activity / arachidonate binding / positive regulation of adiponectin secretion / cellular respiration / lipoprotein transport / negative regulation of sequestering of triglyceride / DNA binding domain binding / macrophage derived foam cell differentiation / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / WW domain binding / temperature homeostasis / STAT family protein binding / positive regulation of fatty acid metabolic process / response to lipid / negative regulation of SMAD protein signal transduction / LBD domain binding / response to starvation / negative regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of cholesterol storage / intracellular glucose homeostasis / E-box binding / alpha-actinin binding / fatty acid oxidation / lipid homeostasis / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / response to dietary excess / R-SMAD binding / monocyte differentiation / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / negative regulation of macrophage derived foam cell differentiation / negative regulation of lipid storage / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / white fat cell differentiation / negative regulation of BMP signaling pathway / cell fate commitment / positive regulation of cholesterol efflux / negative regulation of mitochondrial fission / negative regulation of osteoblast differentiation / positive regulation of fat cell differentiation / negative regulation of MAPK cascade / adipose tissue development / BMP signaling pathway / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / retinoic acid receptor signaling pathway / long-chain fatty acid transport / brown fat cell differentiation / nuclear retinoid X receptor binding / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / energy homeostasis / cell maturation / epithelial cell differentiation / negative regulation of signaling receptor activity / positive regulation of gluconeogenesis / digestion / positive regulation of adipose tissue development / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / hormone-mediated signaling pathway / regulation of cellular response to insulin stimulus / respiratory electron transport chain / negative regulation of angiogenesis / RNA splicing / response to nutrient / SUMOylation of transcription cofactors / negative regulation of miRNA transcription / nuclear receptor coactivator activity / Regulation of PTEN gene transcription / mitochondrion organization / gluconeogenesis / fatty acid metabolic process / transcription coregulator binding / nuclear receptor binding / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / transcription coregulator activity / peptide binding / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / positive regulation of apoptotic signaling pathway / circadian regulation of gene expression / SUMOylation of intracellular receptors / Heme signaling / regulation of circadian rhythm / mRNA transcription by RNA polymerase II / placenta development / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / lipid metabolic process
類似検索 - 分子機能
PGC-1alpha, RNA recognition motif / PGC-1 / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma, N-terminal / PPAR gamma N-terminal region / Peroxisome proliferator-activated receptor / : / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. ...PGC-1alpha, RNA recognition motif / PGC-1 / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma, N-terminal / PPAR gamma N-terminal region / Peroxisome proliferator-activated receptor / : / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Zinc finger, C4 type (two domains) / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Zinc finger, NHR/GATA-type / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
bisphenol-B / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma coactivator 1-alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.63 Å
データ登録者Useini, A. / Strater, N.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)209933838 ドイツ
German Research Foundation (DFG)421152132 ドイツ
引用ジャーナル: Biomolecules / 年: 2024
タイトル: Structural Studies on the Binding Mode of Bisphenols to PPAR gamma.
著者: Useini, A. / Schwerin, I.K. / Kunze, G. / Strater, N.
履歴
登録2024年5月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peroxisome proliferator-activated receptor gamma
B: Peroxisome proliferator-activated receptor gamma coactivator 1-alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7223
ポリマ－34,4802
非ポリマー2421
水2,072115
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1040 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area13750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.358, 54.615, 66.722
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.600, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Peroxisome proliferator-activated receptor gamma / PPAR-gamma / Nuclear receptor subfamily 1 group C member 3


分子量: 32412.576 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPARG, NR1C3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P37231
#2: タンパク質・ペプチド Peroxisome proliferator-activated receptor gamma coactivator 1-alpha / PGC-1-alpha / PPAR-gamma coactivator 1-alpha / PPARGC-1-alpha / Ligand effect modulator 6


分子量: 2067.381 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9UBK2
#3: 化合物 ChemComp-H3W / bisphenol-B / ビスフェノ-ルB


分子量: 242.313 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H18O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 115 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.21 %
結晶化温度: 292.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 20% w/v PEG 3350, 0.337 M sodium chloride, 8.1 mM disodium hydrogen phosphate, 1.5 mM potassium dihydrogen phosphate, 2.7 mM potassium chloride, 1 mM peptide, 15 mM BPB, 1.5 % DMSO

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 0.9755 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年9月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9755 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.63→42.23 Å / Num. obs: 28352 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 17.89 Å2 / CC1/2: 0.99 / Net I/σ(I): 10.3
反射 シェル解像度: 1.63→1.8 Å / Num. unique obs: 731 / CC1/2: 0.437

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
STARANISOデータスケーリング
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSデータ削減
PDB_EXTRACTデータ抽出
Cootモデル構築
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 1.63→42.23 Å / SU ML: 0.2632 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 41.2329
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2899 4042 14.26 %
Rwork0.2493 24310 -
obs0.2553 28352 40.08 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 28.75 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.63→42.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2203 0 18 115 2336
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00352282
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.53063077
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0354356
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0038400
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.4417888
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.63-1.650.286480.40834X-RAY DIFFRACTION1.76
1.65-1.670.283790.35560X-RAY DIFFRACTION2.82
1.67-1.690.3715180.3102127X-RAY DIFFRACTION6.22
1.69-1.710.289240.3528156X-RAY DIFFRACTION7.65
1.72-1.740.3076380.3855192X-RAY DIFFRACTION9.6
1.74-1.760.2884560.3464240X-RAY DIFFRACTION12.2
1.76-1.790.289420.2963316X-RAY DIFFRACTION14.78
1.79-1.820.3026630.3093368X-RAY DIFFRACTION18.01
1.82-1.850.3233670.3401438X-RAY DIFFRACTION20.32
1.85-1.880.3595630.3213491X-RAY DIFFRACTION22.95
1.88-1.910.4062720.3221530X-RAY DIFFRACTION24.68
1.91-1.950.3056700.3389617X-RAY DIFFRACTION27.9
1.95-1.990.3914660.3086632X-RAY DIFFRACTION29.03
1.99-2.030.28651160.2822695X-RAY DIFFRACTION33.39
2.03-2.080.33561390.2916679X-RAY DIFFRACTION33.91
2.08-2.130.34881470.2872736X-RAY DIFFRACTION36.11
2.13-2.190.35361460.2938839X-RAY DIFFRACTION40.72
2.19-2.250.32831470.2874897X-RAY DIFFRACTION42.25
2.25-2.330.32271720.2782952X-RAY DIFFRACTION46.66
2.33-2.410.28531610.27891063X-RAY DIFFRACTION50.33
2.41-2.510.30931680.28331100X-RAY DIFFRACTION51.67
2.51-2.620.31871970.29021182X-RAY DIFFRACTION56.91
2.62-2.760.31522390.26831195X-RAY DIFFRACTION59.53
2.76-2.930.27932400.26911386X-RAY DIFFRACTION66.69
2.93-3.160.29653020.25531467X-RAY DIFFRACTION72.41
3.16-3.480.29273440.25641687X-RAY DIFFRACTION83.61
3.48-3.980.26533250.21772024X-RAY DIFFRACTION96.19
3.98-5.010.24292620.20422154X-RAY DIFFRACTION99.1
5.01-42.230.27343410.22142053X-RAY DIFFRACTION97.91
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 6.90489524009 Å / Origin y: 9.11803984357 Å / Origin z: 17.4129505222 Å
111213212223313233
T-0.0994931464479 Å20.0252189633426 Å20.0545082243352 Å2--0.0647429679322 Å2-0.0420729689411 Å2--0.0154014247258 Å2
L0.450741121063 °2-0.116849885927 °20.147856282215 °2-0.524005620649 °2-0.226626801782 °2--0.442973551534 °2
S0.0847176296609 Å °0.430906915875 Å °0.0856857545167 Å °0.152682627653 Å °-0.111772197038 Å °-0.382190142308 Å °-0.138596163248 Å °0.495512767476 Å °-0.0876927517607 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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