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- PDB-9f6z: Human N-deacetylase/N-sulfotransferase 1 homodimer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9f6z
タイトルHuman N-deacetylase/N-sulfotransferase 1 homodimer
要素Bifunctional heparan sulfate N-deacetylase/N-sulfotransferase 1
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / heparan sulfate / bifunctional enzyme / Golgi / de-acetylatase & sulfotransferease
機能・相同性
機能・相同性情報


[heparan sulfate]-glucosamine N-sulfotransferase / heparan sulfate N-sulfotransferase activity / heparan sulfate N-deacetylase activity / N-acetylglucosamine deacetylase activity / : / : / heparin proteoglycan biosynthetic process / embryonic viscerocranium morphogenesis / embryonic neurocranium morphogenesis / HS-GAG biosynthesis ...[heparan sulfate]-glucosamine N-sulfotransferase / heparan sulfate N-sulfotransferase activity / heparan sulfate N-deacetylase activity / N-acetylglucosamine deacetylase activity / : / : / heparin proteoglycan biosynthetic process / embryonic viscerocranium morphogenesis / embryonic neurocranium morphogenesis / HS-GAG biosynthesis / deacetylase activity / cardiac septum development / respiratory gaseous exchange by respiratory system / coronary vasculature development / positive regulation of smoothened signaling pathway / aorta development / 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用 / midbrain development / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / forebrain development / trans-Golgi network membrane / cell population proliferation / positive regulation of MAPK cascade / inflammatory response / Golgi membrane / Golgi apparatus
類似検索 - 分子機能
Heparan sulphate-N-deacetylase / Heparan sulfate-N-deacetylase, deacetylase domain / Heparan sulfate sulfotransferase / Sulfotransferase domain / Sulfotransferase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Bifunctional heparan sulfate N-deacetylase/N-sulfotransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å
データ登録者Wild, R. / Lortat-Jacob, H. / Vallet, S.D.
資金援助 フランス, 4件
組織認可番号国
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-18-CE11-0006-01 フランス
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-21-CE29-0022 フランス
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-15-IDEX-02 フランス
Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS)ATIP-Avenir program フランス
引用ジャーナル: Proteoglycan Research / 年: 2023
タイトル: Functional and structural insights into human N-deacetylase/N-sulfotransferase activities
著者: Vallet, S.D. / Annaval, T. / Richard, E. / Henault, J. / Le Narvor, C. / Priem, B. / Bonnaffe, D. / Vives, R.R. / Wild, R. / Lortat-Jacob, H.
履歴
登録2024年5月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年4月16日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional heparan sulfate N-deacetylase/N-sulfotransferase 1
B: Bifunctional heparan sulfate N-deacetylase/N-sulfotransferase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)196,2292
ポリマ－196,2292
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, 2D classes show dimers, but also monomers and tetramers, gel filtration, light scattering, Mass photometry analysis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Bifunctional heparan sulfate N-deacetylase/N-sulfotransferase 1 / Glucosaminyl N-deacetylase/N-sulfotransferase 1 / NDST-1 / N-heparan sulfate sulfotransferase 1 / N- ...Glucosaminyl N-deacetylase/N-sulfotransferase 1 / NDST-1 / N-heparan sulfate sulfotransferase 1 / N-HSST 1 / [Heparan sulfate]-glucosamine N-sulfotransferase 1 / HSNST 1


分子量: 98114.633 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Fusion protein (C-terminal 8-His tag) N-terminal fusion protein (secreted alkaline phosphatase) was removed by TEV treatment, but a linker remains
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NDST1, HSST, HSST1 / プラスミド: pTT22-SEAP / 細胞株 (発現宿主): HEK 293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P52848, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用, [heparan sulfate]-glucosamine N-sulfotransferase
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Homodimeric form of NDST1 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.22 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: HEK 293F / プラスミド: pTT22-SEAP
緩衝液pH: 6.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
18 mM2-Morpholinoethanesulfonic acidMES1
2150 mMSodium chlorideNaCl1
試料濃度: 0.3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K / 詳細: The grid was blotted for 4 s with a blot force of 0

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS GLACIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 36000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影平均露光時間: 4.4 sec. / 電子線照射量: 38.9 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3038
画像スキャン動画フレーム数/画像: 44

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1cryoSPARC3.3.1粒子像選択blob picker
2SerialEM画像取得
4cryoSPARC3.3.1CTF補正Patch CTF
9cryoSPARC3.3.1初期オイラー角割当Ab-Initio
10cryoSPARC3.3.1最終オイラー角割当Non-Uniform Refinement
12cryoSPARCNon-Uniform Refinement３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 3554427
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 221316 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / 詳細: FlexEM in CCP-EM suite
原子モデル構築Chain residue range: 65-882 / 詳細: dimer was calculated using AlphaFold Multimer / Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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