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- PDB-9f48: KS + AT di-domain of polyketide synthase 13 in Mycobacterium tube... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9f48
タイトルKS + AT di-domain of polyketide synthase 13 in Mycobacterium tuberculosis
要素Polyketide synthase Pks13
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / Mycolic acid synthesis / Claisen condensation / cell wall synthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


DIM/DIP cell wall layer assembly / fatty acid synthase activity / phosphopantetheine binding / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase activity / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / fatty acid biosynthetic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Thioesterase / Thioesterase domain / Polyketide synthase, C-terminal extension / Ketoacyl-synthetase C-terminal extension / Malonyl-CoA ACP transacylase, ACP-binding / : / Acyl transferase / Acyl transferase domain / Acyl transferase domain in polyketide synthase (PKS) enzymes. ...: / Thioesterase / Thioesterase domain / Polyketide synthase, C-terminal extension / Ketoacyl-synthetase C-terminal extension / Malonyl-CoA ACP transacylase, ACP-binding / : / Acyl transferase / Acyl transferase domain / Acyl transferase domain in polyketide synthase (PKS) enzymes. / Acyl transferase domain superfamily / Acyl transferase/acyl hydrolase/lysophospholipase / Polyketide synthase, phosphopantetheine-binding domain / Phosphopantetheine attachment site / Beta-ketoacyl synthase, active site / Ketosynthase family 3 (KS3) active site signature. / Beta-ketoacyl synthase / Ketosynthase family 3 (KS3) domain profile. / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal / Polyketide synthase, beta-ketoacyl synthase domain / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal domain / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal domain / Thiolase-like / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / Alpha/Beta hydrolase fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyketide synthase Pks13
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Johnston, H.E. / Futterer, K.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/S000542/1 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/R001154/1 英国
引用ジャーナル: Microbiology (Reading) / 年: 2024
タイトル: Cryo-electron microscopy structure of the di-domain core of polyketide synthase 13, essential for mycobacterial mycolic acid synthesis.
著者: Hannah E Johnston / Sarah M Batt / Alistair K Brown / Christos G Savva / Gurdyal S Besra / Klaus Fütterer /
要旨: Mycobacteria are known for their complex cell wall, which comprises layers of peptidoglycan, polysaccharides and unusual fatty acids known as mycolic acids that form their unique outer membrane. ...Mycobacteria are known for their complex cell wall, which comprises layers of peptidoglycan, polysaccharides and unusual fatty acids known as mycolic acids that form their unique outer membrane. Polyketide synthase 13 (Pks13) of , the bacterial organism causing tuberculosis, catalyses the last step of mycolic acid synthesis prior to export to and assembly in the cell wall. Due to its essentiality, Pks13 is a target for several novel anti-tubercular inhibitors, but its 3D structure and catalytic reaction mechanism remain to be fully elucidated. Here, we report the molecular structure of the catalytic core domains of Pks13 (Mt-Pks13), determined by transmission cryo-electron microscopy (cryoEM) to a resolution of 3.4 Å. We observed a homodimeric assembly comprising the ketoacyl synthase (KS) domain at the centre, mediating dimerization, and the acyltransferase (AT) domains protruding in opposite directions from the central KS domain dimer. In addition to the KS-AT di-domains, the cryoEM map includes features not covered by the di-domain structural model that we predicted to contain a dimeric domain similar to dehydratases, yet likely lacking catalytic function. Analytical ultracentrifugation data indicate a pH-dependent equilibrium between monomeric and dimeric assembly states, while comparison with the previously determined structures of Pks13 indicates architectural flexibility. Combining the experimentally determined structure with modelling in AlphaFold2 suggests a structural scaffold with a relatively stable dimeric core, which combines with considerable conformational flexibility to facilitate the successive steps of the Claisen-type condensation reaction catalysed by Pks13.
履歴
登録2024年4月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年5月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / em_admin / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polyketide synthase Pks13
B: Polyketide synthase Pks13


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)373,2842
ポリマ－373,2842
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Polyketide synthase Pks13


分子量: 186642.188 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌)
遺伝子: pks13, Rv3800c / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41
参照: UniProt: I6X8D2, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Subunit of Pks13 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.187 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis (結核菌) / 株: H37Rv
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: C41(DE3)
緩衝液pH: 7.9
詳細: 20 mM Tris-HCl pH 7.9, 50 mM NaCl, 2.5 mM beta-mercaptoethanol
緩衝液成分濃度: 20 mM / 名称: Tris / 式: C4H11NO3
試料濃度: 0.9 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 291 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 2700 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 3 sec. / 電子線照射量: 16.5 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1412 / 詳細: movie mode

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.21.1_5286 / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
粒子像の選択選択した粒子像数: 310055
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: OTHER / 粒子像の数: 168566 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 70.54 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.003114099
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.577119190
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04232172
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00512533
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.87062023

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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