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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 9f2f | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| タイトル | Carbonic anhydrase II variant with bound iron complex in space group R3 (ArPase) | ||||||
要素 | Carbonic anhydrase 2 | ||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE / artificial enzyme / metalloenzyme / peroxidase / human carbonic anhydrase | ||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報positive regulation of dipeptide transmembrane transport / : / regulation of monoatomic anion transport / secretion / cyanamide hydratase / cyanamide hydratase activity / arylesterase activity / regulation of chloride transport / Reversible hydration of carbon dioxide / morphogenesis of an epithelium ...positive regulation of dipeptide transmembrane transport / : / regulation of monoatomic anion transport / secretion / cyanamide hydratase / cyanamide hydratase activity / arylesterase activity / regulation of chloride transport / Reversible hydration of carbon dioxide / morphogenesis of an epithelium / angiotensin-activated signaling pathway / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / regulation of intracellular pH / carbonic anhydrase / Developmental Lineage of Pancreatic Ductal Cells / carbonate dehydratase activity / carbon dioxide transport / Erythrocytes take up oxygen and release carbon dioxide / Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen / neuron cellular homeostasis / apical part of cell / myelin sheath / extracellular exosome / zinc ion binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
| 生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
| 手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.52 Å | ||||||
データ登録者 | Jakob, R.P. / Ward, T.R. | ||||||
| 資金援助 | スイス, 1件
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引用 | ジャーナル: Acs Catalysis / 年: 2024タイトル: Directed Evolution of an Artificial Hydroxylase Based on a Thermostable Human Carbonic Anhydrase Protein 著者: Morita, I. / Faraone, A. / Salvisberg, E. / Zhang, K. / Jakob, R.P. / Maier, T. / Ward, T.R. | ||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 9f2f.cif.gz | 471.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb9f2f.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
| PDBx/mmJSON形式 | 9f2f.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/f2/9f2f ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/f2/9f2f | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 9f15C ![]() 9f2eC C: 同じ文献を引用 ( |
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| 類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 F&H 検索 |
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 単位格子 |
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要素
| #1: タンパク質 | 分子量: 29283.895 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CA2 / 発現宿主: ![]() 参照: UniProt: P00918, carbonic anhydrase, cyanamide hydratase #2: 化合物 | ChemComp-A1H9O / 分子量: 639.461 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H29FeN7O7S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION #3: 化合物 | ChemComp-ZN / #4: 化合物 | ChemComp-EDO / #5: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | Has protein modification | N | |
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-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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試料調製
| 結晶 | マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.48 % |
|---|---|
| 結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 詳細: 0.1M Magnesium acetate tetrahydrate, 0.1M MOPS pH 7.5, 12% w/v PEG 8000 |
-データ収集
| 回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
|---|---|
| 放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1.00003 Å |
| 検出器 | タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年4月14日 |
| 放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
| 放射波長 | 波長: 1.00003 Å / 相対比: 1 |
| 反射 | 解像度: 1.52→44.792 Å / Num. obs: 202072 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 21.1 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.132 / Rpim(I) all: 0.042 / Net I/σ(I): 13 |
| 反射 シェル | 解像度: 1.52→1.55 Å / 冗長度: 20.4 % / Rmerge(I) obs: 2.01 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 20121 / CC1/2: 0.717 / Rpim(I) all: 0.66 / % possible all: 100 |
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解析
| ソフトウェア |
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| 精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.52→44.792 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 17.26 / 立体化学のターゲット値: ML
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| 溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.52→44.792 Å
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| 拘束条件 |
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| LS精密化 シェル |
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| 精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| 精密化 TLSグループ |
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万見について




Homo sapiens (ヒト)
X線回折
スイス, 1件
引用

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