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- PDB-9f2f: Carbonic anhydrase II variant with bound iron complex in space gr... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 9f2f | ||||||
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Title | Carbonic anhydrase II variant with bound iron complex in space group R3 (ArPase) | ||||||
![]() | Carbonic anhydrase 2 | ||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / artificial enzyme / metalloenzyme / peroxidase / human carbonic anhydrase | ||||||
Function / homology | ![]() positive regulation of cellular pH reduction / positive regulation of dipeptide transmembrane transport / regulation of monoatomic anion transport / secretion / cyanamide hydratase / cyanamide hydratase activity / arylesterase activity / regulation of chloride transport / Reversible hydration of carbon dioxide / morphogenesis of an epithelium ...positive regulation of cellular pH reduction / positive regulation of dipeptide transmembrane transport / regulation of monoatomic anion transport / secretion / cyanamide hydratase / cyanamide hydratase activity / arylesterase activity / regulation of chloride transport / Reversible hydration of carbon dioxide / morphogenesis of an epithelium / angiotensin-activated signaling pathway / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / regulation of intracellular pH / carbonic anhydrase / carbonate dehydratase activity / carbon dioxide transport / Erythrocytes take up oxygen and release carbon dioxide / Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen / neuron cellular homeostasis / apical part of cell / myelin sheath / extracellular exosome / zinc ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Jakob, R.P. / Ward, T.R. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Directed Evolution of an Artificial Hydroxylase Based on a Thermostable Human Carbonic Anhydrase Protein Authors: Morita, I. / Faraone, A. / Salvisberg, E. / Zhang, K. / Jakob, R.P. / Maier, T. / Ward, T.R. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 471.1 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | Display | ![]() | |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 9f15C ![]() 9f2eC C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 29283.895 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: P00918, carbonic anhydrase, cyanamide hydratase #2: Chemical | ChemComp-A1H9O / Mass: 639.461 Da / Num. of mol.: 4 / Source method: obtained synthetically / Formula: C26H29FeN7O7S / Feature type: SUBJECT OF INVESTIGATION #3: Chemical | ChemComp-ZN / #4: Chemical | ChemComp-EDO / #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | Has protein modification | N | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.89 Å3/Da / Density % sol: 57.48 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 0.1M Magnesium acetate tetrahydrate, 0.1M MOPS pH 7.5, 12% w/v PEG 8000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Apr 14, 2023 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.00003 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.52→44.792 Å / Num. obs: 202072 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 21.1 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.132 / Rpim(I) all: 0.042 / Net I/σ(I): 13 |
Reflection shell | Resolution: 1.52→1.55 Å / Redundancy: 20.4 % / Rmerge(I) obs: 2.01 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 20121 / CC1/2: 0.717 / Rpim(I) all: 0.66 / % possible all: 100 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]()
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.52→44.792 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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