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万見
- PDB-9f25: Cryo-EM structure of Botulinum neurotoxin A LC-HN domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9f25
タイトルCryo-EM structure of Botulinum neurotoxin A LC-HN domain
要素Botulinum neurotoxin type A
キーワードTOXIN / Neurotoxin / synaptic vesicle glycoprotein / Clostridium botulinum
機能・相同性
機能・相同性情報


Toxicity of botulinum toxin type A (botA) / ganglioside GT1b binding / bontoxilysin / host cell presynaptic membrane / host cell cytoplasmic vesicle / host cell cytosol / protein transmembrane transporter activity / metalloendopeptidase activity / toxin activity / host cell plasma membrane ...Toxicity of botulinum toxin type A (botA) / ganglioside GT1b binding / bontoxilysin / host cell presynaptic membrane / host cell cytoplasmic vesicle / host cell cytosol / protein transmembrane transporter activity / metalloendopeptidase activity / toxin activity / host cell plasma membrane / proteolysis / extracellular region / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Clostridium neurotoxin, translocation / Clostridium neurotoxin, Translocation domain / Clostridium neurotoxin, translocation domain / Clostridial neurotoxin zinc protease / Botulinum/Tetanus toxin, catalytic chain / Clostridium neurotoxin, receptor-binding C-terminal / Clostridium neurotoxin, receptor binding N-terminal / Clostridium neurotoxin, C-terminal receptor binding / Clostridium neurotoxin, N-terminal receptor binding / Kunitz inhibitor STI-like superfamily ...Clostridium neurotoxin, translocation / Clostridium neurotoxin, Translocation domain / Clostridium neurotoxin, translocation domain / Clostridial neurotoxin zinc protease / Botulinum/Tetanus toxin, catalytic chain / Clostridium neurotoxin, receptor-binding C-terminal / Clostridium neurotoxin, receptor binding N-terminal / Clostridium neurotoxin, C-terminal receptor binding / Clostridium neurotoxin, N-terminal receptor binding / Kunitz inhibitor STI-like superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Botulinum neurotoxin type A
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridium botulinum (ボツリヌス菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Khanppnavar, B. / Leka, O. / Korkhov, V. / Kammerer, R.
資金援助 スイス, 2件
組織認可番号国
Swiss National Science Foundation310030_212253 スイス
Swiss National Science Foundation198545 スイス
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Cryo-EM structure of the botulinum neurotoxin A/SV2B complex and its implications for translocation.
著者: Basavraj Khanppnavar / Oneda Leka / Sushant K Pal / Volodymyr M Korkhov / Richard A Kammerer /
要旨: Botulinum neurotoxin A1 (BoNT/A1) belongs to the most potent toxins and is used as a major therapeutic agent. Neurotoxin conformation is crucial for its translocation to the neuronal cytosol, a key ...Botulinum neurotoxin A1 (BoNT/A1) belongs to the most potent toxins and is used as a major therapeutic agent. Neurotoxin conformation is crucial for its translocation to the neuronal cytosol, a key process for intoxication that is only poorly understood. To gain molecular insights into the steps preceding toxin translocation, we determine cryo-EM structures of BoNT/A1 alone and in complex with its receptor synaptic vesicle glycoprotein 2B (SV2B). In solution, BoNT/A1 adopts a unique, semi-closed conformation. The toxin changes its structure into an open state upon receptor binding with the translocation domain (H) and the catalytic domain (LC) remote from the membrane, suggesting translocation incompatibility. Under acidic pH conditions, where translocation is initiated, receptor-bound BoNT/A1 switches back into a semi-closed conformation. This conformation brings the LC and H close to the membrane, suggesting that a translocation-competent state of the toxin is required for successful LC transport into the neuronal cytosol.
履歴
登録2024年4月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年3月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月12日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月12日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月12日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月12日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月12日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月12日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年3月12日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Botulinum neurotoxin type A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)153,0841
ポリマ－153,0841
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Botulinum neurotoxin type A / BoNT/A / Bontoxilysin-A / BOTOX / Botulinum neurotoxin type A1


分子量: 153083.734 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium botulinum (ボツリヌス菌)
遺伝子: botA, atx, bonT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DPI0
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Botulinum neurotoxin A / タイプ: COMPLEX / 詳細: Botulinum neurotoxin A / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.15 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Clostridium botulinum (ボツリヌス菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm
撮影電子線照射量: 80 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 121176 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT
原子モデル構築PDB-ID: 6UL6

6ul6


Accession code: 6UL6 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化最高解像度: 3.7 Å / 交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0026862
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.5289294
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d16.7692524
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.041036
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0041194

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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