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- PDB-9f17: Crystal structure of N term His-tag Adenylosuccinate synthetase f... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9f17
タイトルCrystal structure of N term His-tag Adenylosuccinate synthetase from Helicobacter pylori
要素Adenylosuccinate synthetase
キーワードLIGASE / Adenylosuccinate synthetase / H. pylori
機能・相同性
機能・相同性情報


adenylosuccinate synthase / adenylosuccinate synthase activity / IMP metabolic process / 'de novo' AMP biosynthetic process / GTP binding / magnesium ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Adenylosuccinate synthase, active site / Adenylosuccinate synthetase active site. / Adenylosuccinate synthase, GTP-binding site / Adenylosuccinate synthetase, domain 2 / Adenylosuccinate synthetase, domain 3 / Adenylosuccinate synthetase GTP-binding site. / Adenylosuccinate synthetase / Adenylosuccinate synthetase, domain 1 / Adenylosuccinate synthetase / Adenylosuccinate synthetase / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / INOSINIC ACID / Adenylosuccinate synthetase
類似検索 - 構成要素
生物種Helicobacter pylori 26695 (ピロリ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Stefanic, Z.
資金援助 クロアチア, 1件
組織認可番号国
Croatian Science FoundationIP-2019-04-6764 クロアチア
引用ジャーナル: Int J Mol Sci / 年: 2024
タイトル: Location Is Everything: Influence of His-Tag Fusion Site on Properties of Adenylosuccinate Synthetase from Helicobacter pylori.
著者: Miskovic, M.Z. / Wojtys, M. / Winiewska-Szajewska, M. / Wielgus-Kutrowska, B. / Matkovic, M. / Domazet Jurasin, D. / Stefanic, Z. / Bzowska, A. / Lescic Asler, I.
履歴
登録2024年4月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenylosuccinate synthetase
B: Adenylosuccinate synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,04222
ポリマ－92,0702
非ポリマー2,97220
水15,043835
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)69.150, 122.700, 70.150
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 113.360, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Adenylosuccinate synthetase / AMPSase / AdSS / IMP--aspartate ligase


分子量: 46034.918 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Helicobacter pylori 26695 (ピロリ菌)
遺伝子: purA, HP_0255 / プラスミド: pET21b / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P56137, adenylosuccinate synthase

-
非ポリマー , 6種, 855分子

#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-IMP / INOSINIC ACID / IMP


分子量: 348.206 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13N4O8P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 835 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.55 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 20% PEG3350, 0.2 M ammonium sulphate, 0.1 M Tris

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 11.2C / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年11月8日
放射モノクロメーター: Double Crystal Si111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→44.42 Å / Num. obs: 143274 / % possible obs: 69.4 % / 冗長度: 5.346 % / Biso Wilson estimate: 24.45 Å2 / CC1/2: 0.868 / Rmerge(I) obs: 0.518 / Rrim(I) all: 0.563 / Χ2: 0.553 / Net I/σ(I): 1.92 / Num. measured all: 765952
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.6-1.693.5521.7160.42110353320831070.3372.0289.4
1.69-1.813.4291.160.57340223123499230.5091.37831.8
1.81-1.963.6520.8590.77303429125200000.5511.00868.7
1.96-2.144.3180.6221.0110625226795246080.8920.70591.8
2.14-2.395.4580.6451.4913113024280240240.8080.70698.9
2.39-2.766.6130.6322.2114142221429213840.7450.68399.8
2.76-3.386.740.543.0712248318182181730.7890.583100
3.38-4.786.7360.4853.949514614124141240.7970.524100
4.78-44.426.4840.4444.3151428794279310.840.48299.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.28データ抽出
XDSデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.7→44.42 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.21 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2095 5721 4.88 %
Rwork0.1777 111592 -
obs0.1792 117313 99.71 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 85 Å2 / Biso mean: 32.7106 Å2 / Biso min: 15.94 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7→44.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6436 0 183 835 7454
Biso mean--32.54 40.74 -
残基数----826
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.7-1.720.39331610.337436903851100
1.72-1.740.33251860.33023645383197
1.74-1.760.35952030.30193668387199
1.76-1.780.3212170.289136793896100
1.78-1.810.29252110.278336663877100
1.81-1.830.2631920.265337273919100
1.83-1.860.28582090.263137183927100
1.86-1.890.32431870.256437023889100
1.89-1.910.25931590.252337403899100
1.91-1.950.27712080.247137053913100
1.95-1.980.27211870.223937293916100
1.98-2.020.26451910.212537143905100
2.02-2.050.23391780.213437193897100
2.05-2.10.25891850.198637373922100
2.1-2.140.23872000.19943681388199
2.14-2.190.24071850.19173696388199
2.19-2.250.22971830.192637283911100
2.25-2.310.22862010.196237263927100
2.31-2.380.24411580.193137363894100
2.38-2.450.23321740.19437633937100
2.45-2.540.22731790.178337163895100
2.54-2.640.21982230.181337203943100
2.64-2.760.21292030.18437263929100
2.76-2.910.19661940.177637063900100
2.91-3.090.21371840.177737503934100
3.09-3.330.19471760.161937733949100
3.33-3.660.18542110.154137113922100
3.66-4.190.15461940.132837363930100
4.19-5.280.15111990.124237683967100
5.28-44.420.17171830.146138174000100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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