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万見
- PDB-9ey2: Human mitochondrial RNase Z with tRNA-His-CCA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ey2
タイトルHuman mitochondrial RNase Z with tRNA-His-CCA
要素
  • 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase type-2
  • Zinc phosphodiesterase ELAC protein 2
  • mt-tRNA-His-CCA
  • tRNA methyltransferase 10 homolog C
キーワードRNA BINDING PROTEIN / RNase Z / ELAC2 / mitochondria / tRNA
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNase Z / brexanolone metabolic process / isoursodeoxycholate 7-beta-dehydrogenase (NAD+) activity / ursodeoxycholate 7-beta-dehydrogenase (NAD+) activity / 3-hydroxy-2-methylbutyryl-CoA dehydrogenase / 3-hydroxy-2-methylbutyryl-CoA dehydrogenase activity / mitochondrial tRNA methylation / tRNA (adenine9-N1)-methyltransferase / mitochondrial RNA 5'-end processing / mitochondrial tRNA processing ...tRNase Z / brexanolone metabolic process / isoursodeoxycholate 7-beta-dehydrogenase (NAD+) activity / ursodeoxycholate 7-beta-dehydrogenase (NAD+) activity / 3-hydroxy-2-methylbutyryl-CoA dehydrogenase / 3-hydroxy-2-methylbutyryl-CoA dehydrogenase activity / mitochondrial tRNA methylation / tRNA (adenine9-N1)-methyltransferase / mitochondrial RNA 5'-end processing / mitochondrial tRNA processing / tRNA (adenine(9)-N1)-methyltransferase activity / tRNA (guanine9-N1)-methyltransferase / mitochondrial ribonuclease P complex / tRNA (guanosine(9)-N1)-methyltransferase activity / mitochondrial tRNA 5'-end processing / chenodeoxycholate 7-alpha-dehydrogenase (NAD+) activity / tRNA modification in the mitochondrion / rRNA processing in the mitochondrion / tRNA processing in the mitochondrion / mitochondrial tRNA 3'-end processing / 7alpha-hydroxysteroid dehydrogenase / 17-beta-hydroxysteroid dehydrogenase (NAD+) activity / cholate 7-alpha-dehydrogenase (NAD+) activity / C21-steroid hormone metabolic process / 3'-tRNA processing endoribonuclease activity / tRNA methyltransferase complex / tRNA 3'-end processing / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase / tRNA-specific ribonuclease activity / L-isoleucine catabolic process / 3alpha(17beta)-hydroxysteroid dehydrogenase (NAD+) / tRNA-derived small RNA (tsRNA or tRNA-related fragment, tRF) biogenesis / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase (NAD+) activity / tRNA decay / : / 3alpha(or 20beta)-hydroxysteroid dehydrogenase / androstan-3-alpha,17-beta-diol dehydrogenase (NAD+) activity / testosterone dehydrogenase (NAD+) activity / bile acid biosynthetic process / positive regulation of mitochondrial translation / 17beta-estradiol 17-dehydrogenase / estradiol 17-beta-dehydrogenase [NAD(P)+] activity / Branched-chain amino acid catabolism / tRNA processing in the nucleus / estrogen metabolic process / fatty acid beta-oxidation / mitochondrial nucleoid / androgen metabolic process / Mitochondrial protein degradation / RNA endonuclease activity / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / fatty acid metabolic process / mitochondrion organization / lipid metabolic process / mRNA processing / protein homotetramerization / tRNA binding / mitochondrial matrix / mitochondrion / RNA binding / nucleoplasm / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
tRNase Z endonuclease / : / tRNase Z endonuclease / tRNA methyltransferase 10 homologue C / tRNA (guanine-N1-)-methyltransferase, eukaryotic / tRNA methyltransferase TRM10-type domain / tRNA methyltransferase TRM10-type domain superfamily / SAM-dependent methyltransferase TRM10-type domain profile. / Beta-lactamase superfamily domain / tRNA methyltransferase TRMD/TRM10-type domain ...tRNase Z endonuclease / : / tRNase Z endonuclease / tRNA methyltransferase 10 homologue C / tRNA (guanine-N1-)-methyltransferase, eukaryotic / tRNA methyltransferase TRM10-type domain / tRNA methyltransferase TRM10-type domain superfamily / SAM-dependent methyltransferase TRM10-type domain profile. / Beta-lactamase superfamily domain / tRNA methyltransferase TRMD/TRM10-type domain / tRNA (Guanine-1)-methyltransferase / short chain dehydrogenase / Short-chain dehydrogenase/reductase, conserved site / Short-chain dehydrogenases/reductases family signature. / Metallo-beta-lactamase / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / Ribonuclease Z/Hydroxyacylglutathione hydrolase-like / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / S-ADENOSYLMETHIONINE / : / RNA / RNA (> 10) / tRNA methyltransferase 10 homolog C / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase type-2 / Zinc phosphodiesterase ELAC protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.96 Å
データ登録者Valentin Gese, G. / Hallberg, B.M.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2024
タイトル: Structural basis of 3'-tRNA maturation by the human mitochondrial RNase Z complex.
著者: Genís Valentín Gesé / B Martin Hällberg /
要旨: Maturation of human mitochondrial tRNA is essential for cellular energy production, yet the underlying mechanisms remain only partially understood. Here, we present several cryo-EM structures of the ...Maturation of human mitochondrial tRNA is essential for cellular energy production, yet the underlying mechanisms remain only partially understood. Here, we present several cryo-EM structures of the mitochondrial RNase Z complex (ELAC2/SDR5C1/TRMT10C) bound to different maturation states of mitochondrial tRNA, showing the molecular basis for tRNA-substrate selection and catalysis. Our structural insights provide a molecular rationale for the 5'-to-3' tRNA processing order in mitochondria, the 3'-CCA antideterminant effect, and the basis for sequence-independent recognition of mitochondrial tRNA substrates. Furthermore, our study links mutations in ELAC2 to clinically relevant mitochondrial diseases, offering a deeper understanding of the molecular defects contributing to these conditions.
履歴
登録2024年4月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年12月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase type-2
B: 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase type-2
C: 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase type-2
D: 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase type-2
F: tRNA methyltransferase 10 homolog C
T: mt-tRNA-His-CCA
E: Zinc phosphodiesterase ELAC protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)262,66511
ポリマ－261,6127
非ポリマー1,0524
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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タンパク質 , 3種, 6分子 ABCDFE

#1: タンパク質
3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase type-2 / 17-beta-estradiol 17-dehydrogenase / 2-methyl-3-hydroxybutyryl-CoA dehydrogenase / MHBD / 3-alpha- ...17-beta-estradiol 17-dehydrogenase / 2-methyl-3-hydroxybutyryl-CoA dehydrogenase / MHBD / 3-alpha-(17-beta)-hydroxysteroid dehydrogenase (NAD(+)) / 3-hydroxy-2-methylbutyryl-CoA dehydrogenase / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase type II / 3alpha(or 20beta)-hydroxysteroid dehydrogenase / 7-alpha-hydroxysteroid dehydrogenase / Endoplasmic reticulum-associated amyloid beta-peptide-binding protein / Mitochondrial ribonuclease P protein 2 / Mitochondrial RNase P protein 2 / Short chain dehydrogenase/reductase family 5C member 1 / Short-chain type dehydrogenase/reductase XH98G2 / Type II HADH


分子量: 26947.021 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: HSD17B10, ERAB, HADH2, MRPP2, SCHAD, SDR5C1, XH98G2
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q99714, 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, 17beta-estradiol 17-dehydrogenase, 3alpha(17beta)-hydroxysteroid dehydrogenase (NAD+), 3-hydroxy-2-methylbutyryl-CoA dehydrogenase, 3alpha(or ...参照: UniProt: Q99714, 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, 17beta-estradiol 17-dehydrogenase, 3alpha(17beta)-hydroxysteroid dehydrogenase (NAD+), 3-hydroxy-2-methylbutyryl-CoA dehydrogenase, 3alpha(or 20beta)-hydroxysteroid dehydrogenase, 7alpha-hydroxysteroid dehydrogenase
#2: タンパク質 tRNA methyltransferase 10 homolog C / HBV pre-S2 trans-regulated protein 2 / Mitochondrial ribonuclease P protein 1 / Mitochondrial RNase ...HBV pre-S2 trans-regulated protein 2 / Mitochondrial ribonuclease P protein 1 / Mitochondrial RNase P protein 1 / RNA (guanine-9-)-methyltransferase domain-containing protein 1 / Renal carcinoma antigen NY-REN-49 / mRNA methyladenosine-N(1)-methyltransferase / tRNA (adenine(9)-N(1))-methyltransferase / tRNA (guanine(9)-N(1))-methyltransferase


分子量: 42055.281 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRMT10C, MRPP1, RG9MTD1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q7L0Y3, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの, tRNA (adenine9-N1)-methyltransferase, tRNA (guanine9-N1)-methyltransferase
#4: タンパク質 Zinc phosphodiesterase ELAC protein 2 / ElaC homolog protein 2 / Heredity prostate cancer protein 2 / Ribonuclease Z 2 / RNase Z 2 / tRNA 3 ...ElaC homolog protein 2 / Heredity prostate cancer protein 2 / Ribonuclease Z 2 / RNase Z 2 / tRNA 3 endonuclease 2 / tRNase Z 2


分子量: 89142.328 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ELAC2, HPC2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9BQ52, tRNase Z

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RNA鎖 , 1種, 1分子 T

#3: RNA鎖 mt-tRNA-His-CCA


分子量: 22626.486 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: GenBank: 1896813685

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非ポリマー , 3種, 4分子

#5: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#6: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1RNAseZ with mt-tRNA-HisCOMPLEX#1-#40MULTIPLE SOURCES
2RNAseZCOMPLEX#1-#2, #41RECOMBINANT
3mt-tRNA-HisCOMPLEX#31RECOMBINANT
分子量値: 0.25 MDa / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Homo sapiens (ヒト)9606
33Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Escherichia coli (大腸菌)562
33synthetic construct (人工物)32630
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 400 nm
撮影電子線照射量: 48 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Warp1.0.9粒子像選択
4Warp1.0.9CTF補正
7Coot0.9.8モデルフィッティング
9PHENIX1.20.1-4487モデル精密化
10cryoSPARC4.3.1初期オイラー角割当
11RELION5.0-beta-1最終オイラー角割当
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 4773315
3次元再構成解像度: 2.96 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 4436 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
17ONU

7onu

17ONU1PDBexperimental model
21Q9BQ522AlphaFoldin silico model
精密化解像度: 2.96→2.96 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.811 / SU B: 24.858 / SU ML: 0.401 / ESU R: 0.376
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.34984 --
obs0.34984 194874 100 %
溶媒の処理溶媒モデル: PARAMETERS FOR MASK CACLULATION
原子変位パラメータBiso mean: 45.811 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 16556
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0170.01217040
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d00.01615728
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg0.41.82823357
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg0.1391.74236265
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg6.7585.7812318
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg4.896592
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg14.353102644
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0410.2012749
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0070.0218894
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0010.023644
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it2.7434.2317921
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other2.7424.2317921
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it5.0087.5839882
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other5.0097.5869883
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it2.7675.0699119
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other2.7675.0719120
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other5.1259.19213476
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined13.12157.1574992
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other13.12157.1574993
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3→3.078 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0 0 -
Rwork0.604 14405 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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