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万見
- PDB-9exz: Efficient and scalable protein design using a relaxed sequence space -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9exz
タイトルEfficient and scalable protein design using a relaxed sequence space
要素DE NOVO PROTEIN P600
キーワードDE NOVO PROTEIN / P600
生物種synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Frank, C.J. / Dietz, H.
資金援助European Union, ドイツ, 2件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)GA101018465European Union
Germanys Excellence StrategyTUM Innovation Network Projekt RISE ドイツ
引用ジャーナル: Science / 年: 2024
タイトル: Scalable protein design using optimization in a relaxed sequence space.
著者: Christopher Frank / Ali Khoshouei / Lara Fuβ / Dominik Schiwietz / Dominik Putz / Lara Weber / Zhixuan Zhao / Motoyuki Hattori / Shihao Feng / Yosta de Stigter / Sergey Ovchinnikov / Hendrik Dietz /
要旨: Machine learning (ML)-based design approaches have advanced the field of de novo protein design, with diffusion-based generative methods increasingly dominating protein design pipelines. Here, we ...Machine learning (ML)-based design approaches have advanced the field of de novo protein design, with diffusion-based generative methods increasingly dominating protein design pipelines. Here, we report a "hallucination"-based protein design approach that functions in relaxed sequence space, enabling the efficient design of high-quality protein backbones over multiple scales and with broad scope of application without the need for any form of retraining. We experimentally produced and characterized more than 100 proteins. Three high-resolution crystal structures and two cryo-electron microscopy density maps of designed single-chain proteins comprising up to 1000 amino acids validate the accuracy of the method. Our pipeline can also be used to design synthetic protein-protein interactions, as validated experimentally by a set of protein heterodimers. Relaxed sequence optimization offers attractive performance with respect to designability, scope of applicability for different design problems, and scalability across protein sizes.
履歴
登録2024年4月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DE NOVO PROTEIN P600
B: DE NOVO PROTEIN P600
C: DE NOVO PROTEIN P600


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)202,4353
ポリマ－202,4353
非ポリマー00
水00
1
A: DE NOVO PROTEIN P600


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,4781
ポリマ－67,4781
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: DE NOVO PROTEIN P600


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,4781
ポリマ－67,4781
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: DE NOVO PROTEIN P600


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,4781
ポリマ－67,4781
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)163.249, 67.825, 173.693
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 103.200, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 DE NOVO PROTEIN P600


分子量: 67478.477 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.81 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 20% PEG8000, 0.2 M Calcium acetate hydrate, 0.1 M MES 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL02U1 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 S 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年3月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 45906 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 55.99 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Rpim(I) all: 0.042 / Net I/σ(I): 15.63
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.6917 / Mean I/σ(I) obs: 2.78 / Num. unique obs: 4577 / CC1/2: 0.708 / % possible all: 99.78

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.1_3865精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→42.28 Å / SU ML: 0.3927 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 30.0334
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2785 2278 4.96 %
Rwork0.2368 43628 -
obs0.2389 45906 99.64 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 68.37 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→42.28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13929 0 0 0 13929
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012414135
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.614719131
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08132254
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00692491
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d26.72455416
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.860.36071600.32552700X-RAY DIFFRACTION99.79
2.86-2.930.34981540.30872700X-RAY DIFFRACTION99.69
2.93-30.30321320.29522696X-RAY DIFFRACTION99.54
3-3.080.331250.3052718X-RAY DIFFRACTION99.61
3.08-3.170.3691310.30642737X-RAY DIFFRACTION99.86
3.17-3.270.35391520.30912696X-RAY DIFFRACTION99.51
3.27-3.390.36911200.29112764X-RAY DIFFRACTION99.86
3.39-3.530.34011400.2782691X-RAY DIFFRACTION99.89
3.53-3.690.28661470.26472708X-RAY DIFFRACTION99.96
3.69-3.880.28751400.24692720X-RAY DIFFRACTION99.97
3.88-4.120.29281510.23352718X-RAY DIFFRACTION99.86
4.13-4.440.28841460.20652713X-RAY DIFFRACTION99.06
4.44-4.890.23591410.1992741X-RAY DIFFRACTION99.48
4.89-5.60.25691410.21722743X-RAY DIFFRACTION99.93
5.6-7.040.27681400.24372766X-RAY DIFFRACTION99.73
7.04-42.280.18081580.15352817X-RAY DIFFRACTION98.54

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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