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万見
- EMDB-50040: Scalable protein design using hallucination in a relaxed sequence... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-50040
タイトルScalable protein design using hallucination in a relaxed sequence space
マップデータMain unsharpened map
試料
  • 細胞器官・細胞要素: De Novo designed Protein K12
    • タンパク質・ペプチド: De novo designed protein K12
キーワードDe novo designed protein K12 / DE NOVO PROTEIN
生物種synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.36 Å
データ登録者Frank CJ / Dietz H
資金援助European Union, ドイツ, 2件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)GA#101018465European Union
Germanys Excellence StrategyTUM Innovation Network Projekt RISE ドイツ
引用ジャーナル: Science / 年: 2024
タイトル: Scalable protein design using optimization in a relaxed sequence space.
著者: Christopher Frank / Ali Khoshouei / Lara Fuβ / Dominik Schiwietz / Dominik Putz / Lara Weber / Zhixuan Zhao / Motoyuki Hattori / Shihao Feng / Yosta de Stigter / Sergey Ovchinnikov / Hendrik Dietz /
要旨: Machine learning (ML)-based design approaches have advanced the field of de novo protein design, with diffusion-based generative methods increasingly dominating protein design pipelines. Here, we ...Machine learning (ML)-based design approaches have advanced the field of de novo protein design, with diffusion-based generative methods increasingly dominating protein design pipelines. Here, we report a "hallucination"-based protein design approach that functions in relaxed sequence space, enabling the efficient design of high-quality protein backbones over multiple scales and with broad scope of application without the need for any form of retraining. We experimentally produced and characterized more than 100 proteins. Three high-resolution crystal structures and two cryo-electron microscopy density maps of designed single-chain proteins comprising up to 1000 amino acids validate the accuracy of the method. Our pipeline can also be used to design synthetic protein-protein interactions, as validated experimentally by a set of protein heterodimers. Relaxed sequence optimization offers attractive performance with respect to designability, scope of applicability for different design problems, and scalability across protein sizes.
履歴
登録2024年4月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年10月16日-
マップ公開2024年10月16日-
更新2024年11月6日-
現状2024年11月6日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_50040.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_50040.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 36.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Main unsharpened map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.31 Å/pix.
x 212 pix.
= 277.72 Å		1.31 Å/pix.
x 212 pix.
= 277.72 Å		1.31 Å/pix.
x 212 pix.
= 277.72 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.31 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.08
最小 - 最大-0.35445845 - 0.70016897
平均 (標準偏差)0.0003057012 (±0.015795087)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ212212212
Spacing212212212
セルA=B=C: 277.72 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_50040_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: Additional, sharpened map used for model building

ファイルemd_50040_additional_1.map
注釈Additional, sharpened map used for model building
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_50040_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_50040_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : De Novo designed Protein K12

全体名称: De Novo designed Protein K12
要素
  • 細胞器官・細胞要素: De Novo designed Protein K12
    • タンパク質・ペプチド: De novo designed protein K12

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超分子 #1: De Novo designed Protein K12

超分子名称: De Novo designed Protein K12 / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 114 KDa

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分子 #1: De novo designed protein K12

分子名称: De novo designed protein K12 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 115.735977 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSGAVYFLLL DLRAEVDEEI AWARRLGLDD LVAALEAVRA LIEGALATLE SADFDYLEFT QRLADALSSL VRVYDDLIAR LEEQPATTL RRAYRILLEY RRKEVRELLE AVQELRDVLE TLERLSRRLG RPDFAGWLVS FVLDHYGELV APDILTNPAK G FRALAHLL ...文字列:
MSGAVYFLLL DLRAEVDEEI AWARRLGLDD LVAALEAVRA LIEGALATLE SADFDYLEFT QRLADALSSL VRVYDDLIAR LEEQPATTL RRAYRILLEY RRKEVRELLE AVQELRDVLE TLERLSRRLG RPDFAGWLVS FVLDHYGELV APDILTNPAK G FRALAHLL RAFLYVLLAL KLRSPDEELR EEARRAVAFL YGEEFVKAHS DEELAELLLE RAREAILEAA RYNSALREEF DA AGGPEGR EAWLERQLLR LRGLVERFLE LWENSELRAG PDGELVAVPG VKGLEIIKKL LEEGKGVNLA LWTLGRLLRA LDL SPEARA AYEAALEALR RARLQLQYVQ SERYEGSDRE RAEAIRAAFE TIRAAAETIR AVIEADTSLP AELKAAYIEV IYAY LLQVA REVRDALWRL AEEILPEYIE KFFKGSEEEQ RLTLYELLRA LGEDYFFLDL EKEGYSEEEL RELFRNAKLE VINAD ESGK IKLYNLILDA KKLNRKVLIK ITLTELSEGS YIITIEVFKS PDAEIPEYEI RVAAVGATSE EILKYLEELK EKAKEG ELI RELLLLYVDR QIAELEEKVA NADKIDPVVA RLAIEEARAR GEELTEADVI EGTRAGYQAA LDVLRRIKAE LEKEKSP EN PFYQFYDKLT EKLKEKGFVS EEEAFEIARE TFGFPADLPP LAAAALRDFA STVLTILEIF KTAEDFSKWY KENKEKLI E LAGLSEEELD KIVRKTLTLL LEALARSVFG SKLGRELLNE ALGTFIKELL ESFFRTHYGL TRGDAVIDFD AKTGILSLR FTPRAYARIR VKEYRDPSLG EKFDNLLDVL SSNPSLKGQV DRLRVSYAFG TPVGTTPALR DATAEDLETD PRLKRHRDFI EEVENLYAE LLIRLEEALK DEPETVEILT EIIGRHLKEV IHDPDVINAL LDRRDLSPEE FAARARAVLD EIIAEEKKLQ E KLLEAVED NPEAKKIVEE IFPKIIATIE RYREWPEREL AGLPLGGSHH HHHH

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3.6 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 構成要素 - 濃度: 0.4 mg/ml / 構成要素 - 式: PBS / 構成要素 - 名称: PBS / 詳細: Gibco PBS
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 283 K

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.74 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.1 µm / 倍率（公称値）: 120000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.36 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 451357
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
精密化プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-9exk:
Scalable protein design using hallucination in a relaxed sequence space

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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