[日本語] English
万見
- PDB-9exx: Crystal structure of the PWWP1 domain of NSD2 bound by compound 18. -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9exx
タイトルCrystal structure of the PWWP1 domain of NSD2 bound by compound 18.
要素Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
キーワードTRANSFERASE / Methyl transferase / inhibitor / cancer drug discovery
機能・相同性
機能・相同性情報


atrial septum secundum morphogenesis / [histone H3]-lysine36 N-dimethyltransferase / histone H4K20 methyltransferase activity / regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / histone H3K36 dimethyltransferase activity / histone H3K36 trimethyltransferase activity / positive regulation of isotype switching to IgA isotypes / regulation of establishment of protein localization / atrial septum primum morphogenesis / membranous septum morphogenesis ...atrial septum secundum morphogenesis / [histone H3]-lysine36 N-dimethyltransferase / histone H4K20 methyltransferase activity / regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / histone H3K36 dimethyltransferase activity / histone H3K36 trimethyltransferase activity / positive regulation of isotype switching to IgA isotypes / regulation of establishment of protein localization / atrial septum primum morphogenesis / membranous septum morphogenesis / histone H3K36 methyltransferase activity / histone H3 methyltransferase activity / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / bone development / G2/M DNA damage checkpoint / PKMTs methylate histone lysines / double-strand break repair / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Processing of DNA double-strand break ends / methylation / sequence-specific DNA binding / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / : / : / : / : / : / : / NSD, Cys-His rich domain / NSD Cys-His rich domain ...: / : / : / : / : / : / : / : / NSD, Cys-His rich domain / NSD Cys-His rich domain / AWS domain / AWS domain / AWS domain profile. / associated with SET domains / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / HMG (high mobility group) box / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / high mobility group / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain superfamily / SET domain / SET domain profile. / SET domain / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Ring finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
: / ETHANOL / Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.943 Å
データ登録者Collie, G.W.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2024
タイトル: Identification of Novel Potent NSD2-PWWP1 Ligands Using Structure-Based Design and Computational Approaches.
著者: Carlino, L. / Astles, P.C. / Ackroyd, B. / Ahmed, A. / Chan, C. / Collie, G.W. / Dale, I.L. / O'Donovan, D.H. / Fawcett, C. / di Fruscia, P. / Gohlke, A. / Guo, X. / Hao-Ru Hsu, J. / Kaplan, ...著者: Carlino, L. / Astles, P.C. / Ackroyd, B. / Ahmed, A. / Chan, C. / Collie, G.W. / Dale, I.L. / O'Donovan, D.H. / Fawcett, C. / di Fruscia, P. / Gohlke, A. / Guo, X. / Hao-Ru Hsu, J. / Kaplan, B. / Milbradt, A.G. / Northall, S. / Petrovic, D. / Rivers, E.L. / Underwood, E. / Webb, A.
履歴
登録2024年4月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月19日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
B: Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,22011
ポリマ－38,9562
非ポリマー1,2639
水2,144119
1
A: Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
ヘテロ分子


  • 登録者が定義した集合体
  • 20 kDa, 1 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,0254
ポリマ－19,4781
非ポリマー5473
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Histone-lysine N-methyltransferase NSD2
ヘテロ分子


  • 登録者が定義した集合体
  • 20.2 kDa, 1 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,1957
ポリマ－19,4781
非ポリマー7176
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)50.149, 54.939, 149.623
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase NSD2 / Multiple myeloma SET domain-containing protein / MMSET / Nuclear SET domain-containing protein 2 / ...Multiple myeloma SET domain-containing protein / MMSET / Nuclear SET domain-containing protein 2 / Protein trithorax-5 / Wolf-Hirschhorn syndrome candidate 1 protein


分子量: 19478.213 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NSD2, KIAA1090, MMSET, TRX5, WHSC1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O96028, [histone H3]-lysine36 N-dimethyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-EOH / ETHANOL / エタノ-ル


分子量: 46.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O
#4: 化合物 ChemComp-A1H7Y / 4-methyl-3-[1-methyl-5-(3-oxidanylidene-4~{H}-1,4-benzoxazin-7-yl)imidazol-4-yl]-~{N}-phenyl-benzamide


分子量: 438.478 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H22N4O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 119 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.51 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 30 % ethanol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年12月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.943→74.812 Å / Num. obs: 21582 / % possible obs: 93.1 % / 冗長度: 6.6 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 17.6
反射 シェル解像度: 1.943→2.131 Å / Num. unique obs: 1081 / CC1/2: 0.754

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.8精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.943→74.81 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / SU R Cruickshank DPI: 0.229 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU R Blow DPI: 0.236 / SU Rfree Blow DPI: 0.196 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.194
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2651 1043 -RANDOM
Rwork0.2328 ---
obs0.2344 21582 68.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 50.89 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.0496 Å20 Å20 Å2
2---0.1979 Å20 Å2
3---0.1484 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.32 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.943→74.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2165 0 91 119 2375
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0082353HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.923180HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d782SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes383HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2353HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion273SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1964SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.23
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.7
LS精密化 シェル解像度: 1.943→2.05 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.3206 31
Rwork0.2839 -

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る