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万見
- PDB-9ewx: Cryo-EM structure of the Pseudomonas aeruginosa PAO1 Type IV pilus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ewx
タイトルCryo-EM structure of the Pseudomonas aeruginosa PAO1 Type IV pilus
要素Pilin
キーワードCELL ADHESION / Type IV pilus
機能・相同性Fimbrial protein pilin / Pilin (bacterial filament) / Prokaryotic N-terminal methylation motif / Prokaryotic N-terminal methylation site / Pilin-like / pilus / cell adhesion / membrane / Pilin
機能・相同性情報
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.17 Å
データ登録者Ochner, H. / Boehning, J. / Wang, Z. / Tarafder, A. / Caspy, I. / Bharat, T.A.M.
資金援助 英国, 4件
組織認可番号国
Wellcome Trust225317/Z/22/Z 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_UP_1201/31 英国
Engineering and Physical Sciences Research CouncilEP/V026623/1 英国
The Lister Institute of Preventive MedicineLister Prize 英国
引用ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2024
タイトル: Structure of the Pseudomonas aeruginosa PAO1 Type IV pilus.
著者: Hannah Ochner / Jan Böhning / Zhexin Wang / Abul K Tarafder / Ido Caspy / Tanmay A M Bharat /
要旨: Type IV pili (T4Ps) are abundant in many bacterial and archaeal species, where they play important roles in both surface sensing and twitching motility, with implications for adhesion, biofilm ...Type IV pili (T4Ps) are abundant in many bacterial and archaeal species, where they play important roles in both surface sensing and twitching motility, with implications for adhesion, biofilm formation and pathogenicity. While Type IV pilus (T4P) structures from other organisms have been previously solved, a high-resolution structure of the native, fully assembled T4P of Pseudomonas aeruginosa, a major human pathogen, would be valuable in a drug discovery context. Here, we report a 3.2 Å-resolution structure of the P. aeruginosa PAO1 T4P determined by electron cryomicroscopy (cryo-EM). PilA subunits constituting the T4P exhibit a classical pilin fold featuring an extended N-terminal α-helix linked to a C-terminal globular β-sheet-containing domain, which are packed tightly along the pilus, in line with models derived from previous cryo-EM data of the P. aeruginosa PAK strain. The N-terminal helices constitute the pilus core where they stabilise the tubular assembly via hydrophobic interactions. The α-helical core of the pilus is surrounded by the C-terminal globular domain of PilA that coats the outer surface of the pilus, mediating interactions with the surrounding environment. Comparison of the P. aeruginosa PAO1 T4P with T4P structures from other organisms, both at the level of the pilin subunits and the fully assembled pili, confirms previously described common architectural principles whilst highlighting key differences between members of this abundant class of prokaryotic filaments. This study provides a structural framework for understanding the molecular and cell biology of these important cellular appendages mediating interaction of prokaryotes to surfaces.
履歴
登録2024年4月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update
改定 1.22024年12月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pilin
B: Pilin
C: Pilin
D: Pilin
E: Pilin
F: Pilin
G: Pilin
H: Pilin
I: Pilin
J: Pilin
K: Pilin
L: Pilin
M: Pilin
N: Pilin
O: Pilin
P: Pilin
Q: Pilin
R: Pilin
S: Pilin
T: Pilin
U: Pilin
V: Pilin
W: Pilin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)342,21423
ポリマ－342,21423
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 ...
Pilin


分子量: 14878.889 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 参照: UniProt: Q5DVX0
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Pseudomonas aeruginosa PAO1 Type IV Pilus / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量値: 0.015 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 50 mM Tris pH 7.5, 150 mM NaCl
試料濃度: 6.46 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER/RHODIUM / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R3.5/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 283 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / C2レンズ絞り径: 50 µm
撮影平均露光時間: 6.66 sec. / 電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 5679

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU画像取得
4CTFFIND4CTF補正
12RELION4分類
13RELION4３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 87.39 ° / 軸方向距離/サブユニット: 10.17 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 3.17 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 114537 / 対称性のタイプ: HELICAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00224311
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.39733143
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d3.1413429
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0444186
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0034209

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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