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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 9evx | ||||||||||||
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タイトル | cryoEM structure of Photosystem II averaged across S2-S3 states at 1.71 Angstrom resolution | ||||||||||||
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![]() | METAL BINDING PROTEIN / Photosystem II core complex / Mn cluster / water oxidation | ||||||||||||
機能・相同性 | ![]() photosystem II oxygen evolving complex / photosystem II assembly / oxygen evolving activity / photosystem II stabilization / photosystem II reaction center / photosystem II / oxidoreductase activity, acting on diphenols and related substances as donors, oxygen as acceptor / photosynthetic electron transport chain / response to herbicide / photosystem II ...photosystem II oxygen evolving complex / photosystem II assembly / oxygen evolving activity / photosystem II stabilization / photosystem II reaction center / photosystem II / oxidoreductase activity, acting on diphenols and related substances as donors, oxygen as acceptor / photosynthetic electron transport chain / response to herbicide / photosystem II / extrinsic component of membrane / chlorophyll binding / plasma membrane-derived thylakoid membrane / photosynthetic electron transport in photosystem II / phosphate ion binding / photosynthesis, light reaction / : / photosynthesis / respiratory electron transport chain / electron transfer activity / protein stabilization / iron ion binding / heme binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 1.71 Å | ||||||||||||
![]() | Hussein, R. / Graca, A. / Zouni, A. / Messinger, J. / Schroder, W.P. | ||||||||||||
資金援助 | ![]() ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-electron microscopy reveals hydrogen positions and water networks in photosystem II. 著者: Rana Hussein / André Graça / Jack Forsman / A Orkun Aydin / Michael Hall / Julia Gaetcke / Petko Chernev / Petra Wendler / Holger Dobbek / Johannes Messinger / Athina Zouni / Wolfgang P Schröder / ![]() ![]() 要旨: Photosystem II starts the photosynthetic electron transport chain that converts solar energy into chemical energy and thus sustains life on Earth. It catalyzes two chemical reactions: water oxidation ...Photosystem II starts the photosynthetic electron transport chain that converts solar energy into chemical energy and thus sustains life on Earth. It catalyzes two chemical reactions: water oxidation to molecular oxygen and plastoquinone reduction. Coupling of electron and proton transfer is crucial for efficiency; however, the molecular basis of these processes remains speculative owing to uncertain water binding sites and the lack of experimentally determined hydrogen positions. We thus collected high-resolution cryo-electron microscopy data of fully hydrated photosystem II from the thermophilic cyanobacterium to a final resolution of 1.71 angstroms. The structure reveals several previously undetected partially occupied water binding sites and more than half of the hydrogen and proton positions. This clarifies the pathways of substrate water binding and plastoquinone B protonation. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 2.4 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 50019MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-Photosystem II ... , 16種, 32分子 AaBbCcDdHhIiJjKkLlMmOoTtUuXxYyZz
#1: タンパク質 | 分子量: 38265.625 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P0A444, photosystem II #2: タンパク質 | 分子量: 56656.457 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q8DIQ1 #3: タンパク質 | 分子量: 50287.500 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q8DIF8 #4: タンパク質 | 分子量: 39388.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q8CM25, photosystem II #7: タンパク質 | 分子量: 7314.724 Da / 分子数: 2 / Mutation: F41C / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q8DJ43 #8: タンパク質・ペプチド | 分子量: 4438.255 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q8DJZ6 #9: タンパク質・ペプチド | 分子量: 4105.908 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P59087 #10: タンパク質・ペプチド | 分子量: 5028.083 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q9F1K9 #11: タンパク質・ペプチド | 分子量: 4299.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q8DIN8 #12: タンパク質・ペプチド | 分子量: 4009.682 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q8DHA7 #13: タンパク質 | 分子量: 29637.443 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P0A431 #14: タンパク質・ペプチド | 分子量: 3906.738 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q8DIQ0 #15: タンパク質 | 分子量: 15030.986 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q9F1L5 #17: タンパク質・ペプチド | 分子量: 4322.226 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q9F1R6 #18: タンパク質・ペプチド | 分子量: 5039.143 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q8DJI1 #19: タンパク質 | 分子量: 6766.187 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q8DHJ2 |
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-Cytochrome b559 subunit ... , 2種, 4分子 EeFf
#5: タンパク質 | 分子量: 9580.840 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q8DIP0 #6: タンパク質・ペプチド | 分子量: 5067.900 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q8DIN9 |
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-タンパク質 , 1種, 2分子 Vv
#16: タンパク質 | 分子量: 18046.943 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P0A386 |
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-糖 , 2種, 24分子 


#28: 糖 | ChemComp-DGD / #32: 糖 | ChemComp-LMT / |
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-非ポリマー , 15種, 2593分子 




























#20: 化合物 | #21: 化合物 | ChemComp-CL / #22: 化合物 | ChemComp-CLA / #23: 化合物 | ChemComp-BCR / #24: 化合物 | ChemComp-PL9 / #25: 化合物 | ChemComp-STE / #26: 化合物 | ChemComp-LMG / #27: 化合物 | ChemComp-SQD / #29: 化合物 | #30: 化合物 | ChemComp-PHO / #31: 化合物 | ChemComp-LHG / #33: 化合物 | #34: 化合物 | #35: 化合物 | #36: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: dimeric core complex of PSII dPSII / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#19 / 由来: NATURAL | |||||||||||||||||||||||||
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分子量 | 値: 750 kDa/nm / 実験値: YES | |||||||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 6.5 / 詳細: 100mM MES pH6.5, 5mM CaCl2, 5% glycerol, 0.03% DDM | |||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 42.8 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: highly purified monodisperse sample of dPSIIcc | |||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R1.2/1.3 | |||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K 詳細: The sample-on-grid was illuminated with one and two flashes of light |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / カテゴリ: モデル精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C2 (2回回転対称) | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 1.71 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 631270 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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