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- PDB-9evr: Crystal structure of the kinetoplastid kinetochore protein KKT23 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9evr
タイトルCrystal structure of the kinetoplastid kinetochore protein KKT23 N-terminal domain from Trypanosoma brucei
要素N-acetyltransferase domain-containing protein
キーワードCELL CYCLE / kinetochore / kinetoplastid / histone / acetyltransferase / mitosis
機能・相同性acyltransferase activity, transferring groups other than amino-acyl groups / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / kinetochore / nucleus / cytoplasm / N-acetyltransferase domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Trypanosoma brucei brucei TREU927 (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / AB INITIO PHASING / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Ludzia, P. / Ishii, M. / Akiyoshi, B.
資金援助 英国, ドイツ, 2件
組織認可番号国
Wellcome Trust210622/Z/18/Z/WT 英国
Boehringer Ingelheim Fonds (BIF) ドイツ
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2025
タイトル: The kinetoplastid kinetochore protein KKT23 acetyltransferase is a structural homolog of GCN5 that acetylates the histone H2A C-terminal tail.
著者: Ludzia, P. / Ishii, M. / Deak, G. / Spanos, C. / Wilson, M.D. / Redfield, C. / Akiyoshi, B.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2024
タイトル: The kinetoplastid kinetochore protein KKT23 acetyltransferase is a structural homolog of GCN5 that acetylates the histone H2A C-terminal tail
著者: Ludzia, P. / Ishii, M. / Akiyoshi, B.
履歴
登録2024年4月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年12月4日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_entry_details
改定 1.22025年1月15日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-acetyltransferase domain-containing protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,1041
ポリマ－8,1041
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, SEC-MALS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)57.338, 57.338, 83.517
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222

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要素

#1: タンパク質 N-acetyltransferase domain-containing protein


分子量: 8104.038 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: 6HIS-KKT23 2-70
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei brucei TREU927 (トリパノソーマ)
遺伝子: Tb10.70.0180 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q38AU6
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.7 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 1M Sodium phosphate, pH 6.5, 12% w/v PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 291 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年11月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.49→42.73 Å / Num. obs: 3165 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 18.4 % / CC1/2: 1 / Rrim(I) all: 0.106 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル
解像度 (Å)Mean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) allDiffraction-ID% possible all
2.49-2.530.41480.79.3781
6.75-42.7355.719910.0291100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20_4444: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
Arcimboldo位相決定
精密化構造決定の手法: AB INITIO PHASING / 解像度: 2.7→42.73 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2.15 / 位相誤差: 24.33 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2649 121 4.81 %
Rwork0.2453 --
obs0.2463 2517 99.84 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→42.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数386 0 0 0 386
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.064
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.60452
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04757
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00769
LS精密化 シェル解像度: 2.7→42.73 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2649 121 -
Rwork0.2453 2396 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -1.1699 Å / Origin y: -30.0489 Å / Origin z: 21.1297 Å
111213212223313233
T0.5156 Å20.0889 Å2-0.0693 Å2-0.4879 Å2-0.0274 Å2--0.4312 Å2
L0.0899 °2-0.0187 °2-0.0719 °2-0.0236 °20.0169 °2--0.0993 °2
S0.339 Å °0.0235 Å °0.3779 Å °-0.0329 Å °0.2177 Å °0.0205 Å °-0.3679 Å °0.18 Å °0.0021 Å °
精密化 TLSグループSelection details: (chain 'A' and resid 17 through 64)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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