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万見
- PDB-9eve: Crystal structure of the ARM domain of human ZNFX1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9eve
タイトルCrystal structure of the ARM domain of human ZNFX1
要素NFX1-type zinc finger-containing protein 1
キーワードRNA BINDING PROTEIN / Helicase / E3 ligase / armadillo domain
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear RNA-directed RNA polymerase complex / regulatory ncRNA-mediated heterochromatin formation / negative regulation of viral genome replication / activation of innate immune response / helicase activity / cytoplasmic stress granule / defense response to virus / mitochondrial outer membrane / defense response to bacterium / innate immune response ...nuclear RNA-directed RNA polymerase complex / regulatory ncRNA-mediated heterochromatin formation / negative regulation of viral genome replication / activation of innate immune response / helicase activity / cytoplasmic stress granule / defense response to virus / mitochondrial outer membrane / defense response to bacterium / innate immune response / RNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
ZNFX1 domain / Zinc finger, NF-X1-type / ZnF_NFX / Zinc finger, RZ-type / RZ type zinc finger domain / Zinc finger RZ-type profile. / DNA2/NAM7 helicase, helicase domain / AAA domain / DNA2/NAM7-like helicase / : ...ZNFX1 domain / Zinc finger, NF-X1-type / ZnF_NFX / Zinc finger, RZ-type / RZ type zinc finger domain / Zinc finger RZ-type profile. / DNA2/NAM7 helicase, helicase domain / AAA domain / DNA2/NAM7-like helicase / : / DNA2/NAM7 helicase-like, C-terminal / AAA domain / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
NFX1-type zinc finger-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.67 Å
データ登録者Grabarczyk, D.B. / Deszcz, L. / Clausen, T.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
H2020 Marie Curie Actions of the European CommissionEuropean Union
引用ジャーナル: Cell / 年: 2025
タイトル: A split-site E3 ligase mechanism enables ZNFX1 to ubiquitinate and cluster single-stranded RNA into ubiquitin-coated nucleoprotein particles.
著者: Daniel B Grabarczyk / Eric J Aird / Vanessa Reznikow / Paul C Kirchgatterer / Julian F Ehrmann / Robert Kurzbauer / Lillie E Bell / Max J Kellner / Ritika Aggarwal / Alexander Schleiffer / ...著者: Daniel B Grabarczyk / Eric J Aird / Vanessa Reznikow / Paul C Kirchgatterer / Julian F Ehrmann / Robert Kurzbauer / Lillie E Bell / Max J Kellner / Ritika Aggarwal / Alexander Schleiffer / Victoria Faas / Luiza Deszcz / Anton Meinhart / Gijs A Versteeg / Josef M Penninger / Lukas S Stelzl / Moritz M Gaidt / Ingrid Tessmer / Jacob E Corn / Tim Clausen /
要旨: Eukaryotic cells use a multi-layered immune response to combat intracellular pathogens. The ubiquitin ligase ZNFX1 has emerged as a crucial yet little understood player that regulates the immune ...Eukaryotic cells use a multi-layered immune response to combat intracellular pathogens. The ubiquitin ligase ZNFX1 has emerged as a crucial yet little understood player that regulates the immune response while protecting against RNA viruses. Our study unveils the molecular mechanism of ZNFX1, mediated by the joint activity of a helicase serving as a nucleic acid sensor and a non-conventional E3 module featuring a split active site. We demonstrate that single-stranded RNA stimulates E3 activity by fostering dimerization of ZNFX1 subunits that translocate along nucleic acid tracks. Juxtaposed E3 domains complement each other, leading to the ubiquitination of ZNFX1 itself and engaged RNA molecules, while clustering nucleic acids into dense nucleoprotein particles. We show that the E3 ligase activity of ZNFX1 protects cells during an immune response and propose that ubiquitin-coated particles formed by ZNFX1 represent part of an ancient mechanism to regulate both foreign and host RNA in the cell.
履歴
登録2024年3月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年4月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年9月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22025年9月10日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NFX1-type zinc finger-containing protein 1
B: NFX1-type zinc finger-containing protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,9262
ポリマ－44,9262
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)46.850, 51.570, 86.650
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 101.746, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1chain "A"
d_2ens_1chain "B"

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: ens_1 / Beg auth comp-ID: GLN / Beg label comp-ID: GLN / End auth comp-ID: GLU / End label comp-ID: GLU / Auth seq-ID: 17 - 189 / Label seq-ID: 17 - 189

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
d_1AA
d_2BB

NCS oper: (Code: givenMatrix: (0.909738830297, -0.0293364556705, 0.414143251808), (-0.0317716052761, -0.999494646069, -0.00100875084877), (0.413963556062, -0.012240296107, -0.910211156493) ...NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.909738830297, -0.0293364556705, 0.414143251808), (-0.0317716052761, -0.999494646069, -0.00100875084877), (0.413963556062, -0.012240296107, -0.910211156493)
ベクター: -9.15069227013, -0.287125859414, 42.2222612432)

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要素

#1: タンパク質 NFX1-type zinc finger-containing protein 1


分子量: 22463.039 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ZNFX1, KIAA1404 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9P2E3
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.08 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: PEG 8000, NaCl, citrate pH 4.2, glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 0.97626 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年3月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97626 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.67→51.57 Å / Num. obs: 4452 / % possible obs: 97.3 % / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 66.91 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Rpim(I) all: 0.026 / Rrim(I) all: 0.07 / Net I/σ(I): 17.6
反射 シェル解像度: 3.67→4.02 Å / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.102 / Mean I/σ(I) obs: 12 / Num. unique obs: 961 / CC1/2: 0.995 / % possible all: 89.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21_5207精密化
autoPROCデータ削減
autoPROCデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.67→44.3 Å / SU ML: 0.516 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 30.485
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2356 462 10.45 %
Rwork0.1978 3961 -
obs0.2019 4423 96.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 80.37 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.67→44.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2698 0 0 0 2698
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00212732
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.48443686
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0357454
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0043460
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.29861058
Refine LS restraints NCSタイプ: Torsion NCS / Rms dev position: 0.398054491818 Å
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.67-4.20.27041360.20381240X-RAY DIFFRACTION92.1
4.2-5.290.23641590.18521348X-RAY DIFFRACTION99.41
5.29-44.30.21581670.20471373X-RAY DIFFRACTION99.1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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