+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 9evd | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | In situ structure of the peripheral stalk of the mitochondrial ATPsynthase in whole Polytomella cells | |||||||||
![]() |
| |||||||||
![]() | MEMBRANE PROTEIN / ATP synthesis / in situ / OXPHOS | |||||||||
機能・相同性 | ![]() : / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / mitochondrion / membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.6 Å | |||||||||
![]() | Dietrich, L. / Agip, A.N.A. / Kuehlbrandt, W. | |||||||||
資金援助 | ![]()
| |||||||||
![]() | ![]() タイトル: In situ structure and rotary states of mitochondrial ATP synthase in whole cells. 著者: Lea Dietrich / Ahmed-Noor A Agip / Christina Kunz / Andre Schwarz / Werner Kühlbrandt / ![]() 要旨: Cells depend on a continuous supply of adenosine triphosphate (ATP), the universal energy currency. In mitochondria, ATP is produced by a series of redox reactions, whereby an electrochemical ...Cells depend on a continuous supply of adenosine triphosphate (ATP), the universal energy currency. In mitochondria, ATP is produced by a series of redox reactions, whereby an electrochemical gradient is established across the inner mitochondrial membrane. The ATP synthase harnesses the energy of the gradient to generate ATP from adenosine diphosphate (ADP) and inorganic phosphate. We determined the structure of ATP synthase within mitochondria of the unicellular flagellate by electron cryo-tomography and subtomogram averaging at up to 4.2-angstrom resolution, revealing six rotary positions of the central stalk, subclassified into 21 substates of the F head. The ATP synthase forms helical arrays with multiple adjacent rows defining the cristae ridges. The structure of ATP synthase under native operating conditions in the presence of a membrane potential represents a pivotal step toward the analysis of membrane protein complexes in situ. #1: ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2018 タイトル: Real-space refinement in PHENIX for cryo-EM and crystallography. 著者: Pavel V Afonine / Billy K Poon / Randy J Read / Oleg V Sobolev / Thomas C Terwilliger / Alexandre Urzhumtsev / Paul D Adams / ![]() ![]() ![]() 要旨: This article describes the implementation of real-space refinement in the phenix.real_space_refine program from the PHENIX suite. The use of a simplified refinement target function enables very fast ...This article describes the implementation of real-space refinement in the phenix.real_space_refine program from the PHENIX suite. The use of a simplified refinement target function enables very fast calculation, which in turn makes it possible to identify optimal data-restraint weights as part of routine refinements with little runtime cost. Refinement of atomic models against low-resolution data benefits from the inclusion of as much additional information as is available. In addition to standard restraints on covalent geometry, phenix.real_space_refine makes use of extra information such as secondary-structure and rotamer-specific restraints, as well as restraints or constraints on internal molecular symmetry. The re-refinement of 385 cryo-EM-derived models available in the Protein Data Bank at resolutions of 6 Å or better shows significant improvement of the models and of the fit of these models to the target maps. #2: ジャーナル: Protein Sci / 年: 2018 タイトル: UCSF ChimeraX: Meeting modern challenges in visualization and analysis. 著者: Thomas D Goddard / Conrad C Huang / Elaine C Meng / Eric F Pettersen / Gregory S Couch / John H Morris / Thomas E Ferrin / ![]() 要旨: UCSF ChimeraX is next-generation software for the visualization and analysis of molecular structures, density maps, 3D microscopy, and associated data. It addresses challenges in the size, scope, and ...UCSF ChimeraX is next-generation software for the visualization and analysis of molecular structures, density maps, 3D microscopy, and associated data. It addresses challenges in the size, scope, and disparate types of data attendant with cutting-edge experimental methods, while providing advanced options for high-quality rendering (interactive ambient occlusion, reliable molecular surface calculations, etc.) and professional approaches to software design and distribution. This article highlights some specific advances in the areas of visualization and usability, performance, and extensibility. ChimeraX is free for noncommercial use and is available from http://www.rbvi.ucsf.edu/chimerax/ for Windows, Mac, and Linux. | |||||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
---|
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 310.8 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 247.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 19999MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
---|---|
類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
|
---|---|
1 | ![]()
|
-
要素
-タンパク質 , 4種, 4分子 0179
#1: タンパク質 | 分子量: 8731.866 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
---|---|
#2: タンパク質 | 分子量: 68679.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#6: タンパク質 | 分子量: 20553.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#8: タンパク質 | 分子量: 11001.712 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-Mitochondrial F1F0 ATP synthase associated ... , 2種, 2分子 35
#3: タンパク質 | 分子量: 34850.363 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
---|---|
#4: タンパク質 | 分子量: 14004.376 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-Mitochondrial ATP synthase subunit ... , 3種, 3分子 68M
#5: タンパク質 | 分子量: 15904.290 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
---|---|
#7: タンパク質 | 分子量: 9883.389 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#9: タンパク質 | 分子量: 34802.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: CELL / 3次元再構成法: サブトモグラム平均法 |
-
試料調製
構成要素 | 名称: Polytomella sp. / タイプ: CELL / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
---|---|
由来(天然) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2 |
急速凍結 | 装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 298 K / 詳細: GP2 |
-
電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 53000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 4500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 2500 nm / C2レンズ絞り径: 70 µm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 1.9 e/Å2 / Avg electron dose per subtomogram: 120 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV |
画像スキャン | 横: 5760 / 縦: 4040 |
-
解析
EMソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C2 (2回回転対称) | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 5.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 238622 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
EM volume selection | Num. of tomograms: 255 / Num. of volumes extracted: 363061 |