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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 9euc | ||||||
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Title | The FK1 domain of FKBP51 in complex with SAFit-analog 23b | ||||||
![]() | Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP5 | ||||||
![]() | ISOMERASE / FKBP51 / Inhibitor / Complex | ||||||
Function / homology | ![]() FK506 binding / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / chaperone-mediated protein folding / heat shock protein binding / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / ESR-mediated signaling / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / response to bacterium / protein folding ...FK506 binding / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / chaperone-mediated protein folding / heat shock protein binding / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / ESR-mediated signaling / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / response to bacterium / protein folding / protein-macromolecule adaptor activity / extracellular exosome / nucleoplasm / membrane / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Meyners, C. / Buffa, V. / Hausch, F. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: 1,4-Pyrazolyl-containing SAFit-analogues are selective FKBP51 inhibitors with improved ligand efficiency and drug-like profile. Authors: Buffa, V. / Meyners, C. / Sugiarto, W.O. / Bauder, M. / Gaali, S. / Hausch, F. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 241.7 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | Display | ![]() | |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 9eu6C ![]() 9eu7C ![]() 9eu8C ![]() 9eu9C ![]() 9euaC ![]() 9eubC ![]() 9eudC ![]() 9eueC C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLY / Beg label comp-ID: GLY / End auth comp-ID: GLU / End label comp-ID: GLU / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A / Auth seq-ID: 13 - 140 / Label seq-ID: 1 - 128
NCS ensembles : (Details: Local NCS retraints between domains: 1 2) |
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Components
#1: Protein | Mass: 14004.026 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: A19T, C103A, C107I Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Production host: ![]() ![]() References: UniProt: Q13451, peptidylprolyl isomerase #2: Chemical | Mass: 527.652 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Formula: C29H41N3O6 / Feature type: SUBJECT OF INVESTIGATION #3: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.41 Å3/Da / Density % sol: 49.06 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 14% PEG3350, 0.2M sodium thiocyanate, 0.1M HEPES-NaOH pH 7.5 10% ethylene glycol |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 S 6M / Detector: PIXEL / Date: Mar 18, 2022 | |||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9184 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.4→42.438 Å / Num. obs: 11402 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 10 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Rpim(I) all: 0.025 / Rrim(I) all: 0.058 / Net I/σ(I): 25.2 | |||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Details: Hydrogens have been added in their riding positions
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK BULK SOLVENT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 46.746 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.4→42.438 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Selection: ALL |