[日本語] English
万見
- PDB-9erz: Structure of CBL-TKBD bound to Ubiquitin-fused CBLock peptide -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9erz
タイトルStructure of CBL-TKBD bound to Ubiquitin-fused CBLock peptide
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase CBL
  • Polyubiquitin-C,Ub-fused CBLock peptide
キーワードLIGASE / Ubiquitin ligase / CBL / peptide inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of platelet-derived growth factor receptor-alpha signaling pathway / ubiquitin-dependent endocytosis / regulation of Rap protein signal transduction / flotillin complex / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / Regulation of KIT signaling / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / mast cell degranulation / Interleukin-6 signaling / response to starvation ...regulation of platelet-derived growth factor receptor-alpha signaling pathway / ubiquitin-dependent endocytosis / regulation of Rap protein signal transduction / flotillin complex / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / Regulation of KIT signaling / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / mast cell degranulation / Interleukin-6 signaling / response to starvation / response to testosterone / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / Maturation of protein E / Maturation of protein E / protein monoubiquitination / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / Regulation of pyruvate metabolism / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Pexophagy / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / protein autoubiquitination / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / ephrin receptor binding / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Translesion synthesis by POLK / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / phosphotyrosine residue binding / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TCF dependent signaling in response to WNT / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of signaling by CBL / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Negative regulation of FGFR3 signaling / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Fanconi Anemia Pathway / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Negative regulation of FGFR2 signaling / Degradation of DVL / Peroxisomal protein import / Negative regulation of FGFR4 signaling
類似検索 - 分子機能
Adaptor protein Cbl, N-terminal helical / Adaptor protein Cbl, EF hand-like / Adaptor protein Cbl, SH2-like domain / Adaptor protein Cbl, PTB domain / Adaptor protein Cbl / CBL proto-oncogene N-terminal domain 1 / CBL proto-oncogene N-terminus, EF hand-like domain / CBL proto-oncogene N-terminus, SH2-like domain / Cbl-type phosphotyrosine-binding (Cbl-PTB) domain profile. / Adaptor protein Cbl, N-terminal domain superfamily ...Adaptor protein Cbl, N-terminal helical / Adaptor protein Cbl, EF hand-like / Adaptor protein Cbl, SH2-like domain / Adaptor protein Cbl, PTB domain / Adaptor protein Cbl / CBL proto-oncogene N-terminal domain 1 / CBL proto-oncogene N-terminus, EF hand-like domain / CBL proto-oncogene N-terminus, SH2-like domain / Cbl-type phosphotyrosine-binding (Cbl-PTB) domain profile. / Adaptor protein Cbl, N-terminal domain superfamily / UBA/TS-N domain / Ubiquitin associated domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / UBA-like superfamily / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / : / Ubiquitin domain / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / SH2 domain superfamily / Ubiquitin family / EF-hand domain pair / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / E3 ubiquitin-protein ligase CBL
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.02 Å
データ登録者Ahmed, S.F. / Huang, D.T.
資金援助 英国, European Union, 2件
組織認可番号国
Cancer Research UKA23278 英国
European Research Council (ERC)647849European Union
引用ジャーナル: Mol.Ther. / 年: 2025
タイトル: Locking CBL TKBD in its native conformation presents a novel therapeutic opportunity in mutant CBL-dependent leukemia.
著者: Ahmed, S.F. / Anand, J. / Zhang, W. / Buetow, L. / Rishi, L. / Mitchell, L. / Bohlen, J. / Lilla, S. / Sibbet, G.J. / Nixon, C. / Patel, A. / Majorek, K.A. / Zanivan, S. / Bustamante, J.C. / ...著者: Ahmed, S.F. / Anand, J. / Zhang, W. / Buetow, L. / Rishi, L. / Mitchell, L. / Bohlen, J. / Lilla, S. / Sibbet, G.J. / Nixon, C. / Patel, A. / Majorek, K.A. / Zanivan, S. / Bustamante, J.C. / Sidhu, S.S. / Blyth, K. / Huang, D.T.
履歴
登録2024年3月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年5月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年8月20日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase CBL
B: Polyubiquitin-C,Ub-fused CBLock peptide
C: E3 ubiquitin-protein ligase CBL
D: Polyubiquitin-C,Ub-fused CBLock peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,2676
ポリマ－96,1874
非ポリマー802
水6,287349
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: surface plasmon resonance, Pulldown method was used to verify the complex in cells
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)59.783, 87.324, 84.353
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.39, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase CBL / Casitas B-lineage lymphoma proto-oncogene / Proto-oncogene c-Cbl / RING finger protein 55 / RING- ...Casitas B-lineage lymphoma proto-oncogene / Proto-oncogene c-Cbl / RING finger protein 55 / RING-type E3 ubiquitin transferase CBL / Signal transduction protein CBL


分子量: 36016.617 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: CBL residues 47-355. N-terminal GS resulted from TEV cleavage
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CBL, CBL2, RNF55 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): E. coli / 参照: UniProt: P22681, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: タンパク質 Polyubiquitin-C,Ub-fused CBLock peptide


分子量: 12076.634 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Ub residue 1-74 fused to AAPGGS linker connected to a peptide,Ub residue 1-74 fused to AAPGGS linker connected to a peptide
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): E. coli / 参照: UniProt: P0CG48
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 349 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.54 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M Bis-Tris Propane, pH 6.0, 0.2 M sodium fluoride, and 20% (v/v) PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年6月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.02→60.245 Å / Num. obs: 54602 / % possible obs: 97.2 % / 冗長度: 3.4 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.038 / Net I/σ(I): 17.1
反射 シェル解像度: 2.02→2.05 Å / Num. unique obs: 2782 / CC1/2: 0.835

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2142: ???)精密化
XDSデータ削減
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.02→60.2 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.91 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2291 2676 4.9 %
Rwork0.1781 --
obs0.1806 54602 97.12 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.02→60.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6043 0 2 349 6394
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0076211
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7688454
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.9853669
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05954
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051086
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.02-2.05570.30671350.25422785X-RAY DIFFRACTION100
2.0557-2.09530.2909780.24472060X-RAY DIFFRACTION73
2.0953-2.1380.26351510.21972839X-RAY DIFFRACTION100
2.138-2.18450.27791220.20552762X-RAY DIFFRACTION100
2.1845-2.23530.2581430.20642806X-RAY DIFFRACTION100
2.2353-2.29120.23141130.20472274X-RAY DIFFRACTION81
2.2912-2.35320.24781500.19992794X-RAY DIFFRACTION100
2.3532-2.42240.29121530.1962782X-RAY DIFFRACTION100
2.4224-2.50060.26261370.20182805X-RAY DIFFRACTION100
2.5006-2.590.27681410.19692817X-RAY DIFFRACTION100
2.59-2.69370.27271500.19882779X-RAY DIFFRACTION100
2.6937-2.81630.2741700.2012773X-RAY DIFFRACTION99
2.8163-2.96480.25831650.20042772X-RAY DIFFRACTION100
2.9648-3.15050.24611380.19562814X-RAY DIFFRACTION99
3.1505-3.39380.22891570.18092789X-RAY DIFFRACTION99
3.3938-3.73520.1931430.16422800X-RAY DIFFRACTION99
3.7352-4.27560.20021380.15012805X-RAY DIFFRACTION99
4.2756-5.38630.21891340.14652827X-RAY DIFFRACTION99
5.3863-60.20.18871580.16822843X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.7409-0.45540.33723.2659-0.13573.78290.1691.0098-0.1864-0.7167-0.13760.288-0.052-0.13250.00120.51990.0421-0.05330.8407-0.10590.351770.516912.5243155.7807
22.1309-7.0875-0.68935.06111.04433.79210.21550.8330.1281-0.7019-0.3219-0.434-0.09980.07780.14380.50170.00880.07770.7383-0.00530.636281.967213.4752157.252
32.44580.45040.36663.38881.5654.0377-0.03830.54990.3611-0.187-0.08030.0861-0.3508-0.32140.12880.3550.07140.0160.46650.08480.267374.726623.3662169.4131
41.63420.02360.42492.2677-1.12482.96990.04790.1638-0.03280.039-0.07660.0399-0.1706-0.08550.01140.2180.03570.04240.2774-0.05380.296978.872414.2676185.4172
59.45036.4214.8844.9874.18423.7170.2568-0.3045-0.18381.2125-0.8199-0.07620.21810.8430.55210.63260.0079-0.05550.49680.10260.454776.9523-9.0821219.3924
65.90933.4548-1.5385.95472.7863.850.4034-0.1641-0.1305-1.1307-0.2255-0.1505-0.5529-0.7515-0.13270.61320.0845-0.16510.38630.06750.517873.8482-9.6115211.2496
73.48595.39990.78258.8812.88835.7487-0.2532-0.45220.58620.5104-0.2186-0.4012-0.28060.57760.4560.8017-0.1752-0.20730.851-0.07820.506884.1468-1.1319222.8957
85.4106-0.0009-1.08827.9639-1.41258.8111-0.33890.109-0.05290.06460.02870.0925-0.60650.5250.31870.3994-0.0846-0.04080.31890.00240.470177.4456-0.1619211.6809
98.709-3.15890.1076.59732.31111.0132-0.0835-0.38161.19491.6982-0.02370.278-1.40340.7820.15170.9665-0.2329-0.00590.478-0.08890.549677.17534.9398222.2213
102.0378-1.04912.10972.6882-4.69988.26870.1967-0.89420.01510.42930.41280.80360.1061-0.4152-0.56090.70520.00960.05670.59260.09520.527972.6925-4.7517220.3875
113.34543.76783.82914.24114.30724.3741-0.4582-0.82050.59520.9643-0.38441.2634-0.9972-0.94780.89810.51280.040.11260.413-0.07830.563359.91678.0689193.4893
124.22110.5579-1.4854.3081-1.01368.57180.14450.3034-0.2227-0.11920.38410.10560.1865-0.0446-0.60170.2229-0.01030.01320.365-0.05110.375365.89112.9406182.5423
132.4328-1.25470.44343.5582-0.59341.2704-0.1247-0.2336-0.37070.46290.1003-0.08480.11240.08110.03180.2910.00530.0080.22750.00810.3051103.80763.2991208.2208
143.1131-2.01970.36632.9763-0.49393.27720.11920.547-0.0704-0.2775-0.1361-0.1461-0.03030.08240.02870.215-0.03410.03920.3347-0.020.2773101.693310.7571183.0449
155.90092.34982.76665.6622-1.36492.59290.0674-0.3074-0.3443-0.10250.22550.69980.2359-0.2472-0.24310.84690.18940.03621.15630.04290.9094100.570418.14157.4814
161.6278-2.30391.72495.673-4.49917.2548-0.68520.69121.2517-0.62970.12610.0113-0.06290.41340.50941.21620.0654-0.04091.11650.39491.1786106.117126.2555155.1208
172.37331.42542.07555.14483.99023.5708-1.11261.14051.198-0.8899-0.12110.6257-1.8284-1.6711.26070.65050.0671-0.16950.83580.01470.6812117.201114.8218177.1943
184.75310.9753-1.31796.8597-3.93845.64870.10310.5055-0.3691-0.253-0.14860.07060.0560.1942-0.00850.21590.02640.01490.3983-0.09260.3555114.19013.3728183.7239
195.68291.8762-2.87733.6983-5.91279.45870.1721-0.77580.4977-0.0142-0.55650.00070.1240.72290.29310.72210.12540.32880.6968-0.00911.111113.8902-9.4316194.3572
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 48 through 112 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 113 through 141 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 142 through 212 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 213 through 354 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 1 through 6 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 7 through 16 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 17 through 22 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 23 through 49 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 50 through 59 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 60 through 70 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 77 through 82 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 83 through 96 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'C' and (resid 48 through 262 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'C' and (resid 263 through 353 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'D' and (resid 1 through 44 )
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'D' and (resid 45 through 71 )
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'D' and (resid 72 through 82 )
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'D' and (resid 83 through 94 )
19X-RAY DIFFRACTION19chain 'D' and (resid 95 through 99 )

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る