PDB-9emo: Crystal structure of Histidine acetyltransferase with L-arginine ...

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 9emo

タイトル

Crystal structure of Histidine acetyltransferase with L-arginine and coenzyme A disulfide

要素

Probable N-acetyltransferase 16

キーワード

TRANSFERASE / Acyltransferase / GNAT fold

機能・相同性

機能・相同性情報

acyltransferase activity, transferring groups other than amino-acyl groups / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
類似検索 - 分子機能

生物種

Homo sapiens (ヒト)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

分子置換 / 解像度: 1.9 Å

データ登録者

Myllykoski, M. / Arnesen, T.

資金援助

European Union, 1件

引用

ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: The molecular basis for acetylhistidine synthesis by HisAT/NAT16.
著者: Myllykoski, M. / Lundekvam, M. / Osberg, C. / Nilsen, S.S. / Arnesen, T.

履歴

登録	2024年3月9日	登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.0	2025年3月19日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2025年7月9日	Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.2	2025年7月16日	Group: Database references / カテゴリ: citation Item: _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	9emo.cif.gz	248.2 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb9emo.ent.gz	167.4 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	9emo.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/em/9emo ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/em/9emo	HTTPS FTP

-
関連構造データ

関連構造データ	9emdC 9empC 9emtC 9en3C C: 同じ文献を引用 (文献)
類似構造データ	類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

-
リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI
「今月の分子」の関連する項目	#133 - 2011年1月一酸化窒素合成酵素 (Nitric Oxide Synthase) 類似性 (1) #146 - 2012年2月アミノグリコシド系抗生物質 (Aminoglycoside Antibiotics) 類似性 (4) #97 - 2008年1月概日体内時計タンパク質 (Circadian Clock Proteins) 類似性 (4)

登録構造単位

A: Probable N-acetyltransferase 16

ヘテロ分子

39 kDa, 1 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

登録構造と同一
登録者が定義した集合体
根拠: gel filtration

単位格子

Length a, b, c (Å)	90.965, 90.965, 99.379
Angle α, β, γ (deg.)	90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number	173
Space group name H-M	P6₃
Space group name Hall	P6c
Symmetry operation	#1: x,y,z #2: x-y,x,z+1/2 #3: y,-x+y,z+1/2 #4: -y,x-y,z #5: -x+y,-x,z #6: -x,-y,z+1/2

#1: タンパク質	Probable N-acetyltransferase 16 分子量: 37151.543 Da / 分子数: 1 / 変異: Residues 5-45 deleted / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Residues 5-45 deleted. C-terminal 6xHis tag. / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NAT16, C7orf52 / プラスミド: pFastBac1 / 細胞株 (発現宿主): Sf9 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: Q8N8M0, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
#2: 化合物	ChemComp-5NG / [[(2~{S},3~{S},4~{R},5~{R})-5-(6-aminopurin-9-yl)-4-oxidanyl-3-phosphonooxy-oxolan-2-yl]methoxy-oxidanyl-phosphoryl] [(3~{R})-4-[[3-[2-[2-[3-[[(2~{R})-4-[[[(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R})-5-(6-aminopurin-9-yl)-4-oxidanyl-3-phosphonooxy-oxolan-2-yl]methoxy-oxidanyl-phosphoryl]oxy-oxidanyl-phosphoryl]oxy-3,3-dimethyl-2-oxidanyl-butanoyl]amino]propanoylamino]ethyldisulfanyl]ethylamino]-3-oxidanylidene-propyl]amino]-2,2-dimethyl-3-oxidanyl-4-oxidanylidene-butyl] hydrogen phosphate / CoA-disulfide 分子量: 1533.052 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₄₂H₇₀N₁₄O₃₂P₆S₂ / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物	ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₃H₈O₃
#4: 化合物	ChemComp-ARG / ARGININE / 1-[(S)-4-アンモニオ-4-カルボキシラトブチル]グアニジニウムタイプ: L-peptide linking / 分子量: 175.209 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₆H₁₅N₄O₂ / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水	ChemComp-HOH / water 分子量: 18.015 Da / 分子数: 149 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O
研究の焦点であるリガンドがあるか	Y
Has protein modification	N

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 3.3 Å³/Da / 溶媒含有率: 62.69 %
結晶化	温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法詳細: Protein buffer: 10 mM Tris-HCl pH 7.5, 150 mM NaCl, 10% glycerol, L-Arginine, 0.7 mM Ac-CoA. Well solution: 0.1 M Bis-tris pH 6.8, 20% PEG 3350. Cryo solution: 0.1 M Bis-tris pH 6.8, 20% PEG ...詳細: Protein buffer: 10 mM Tris-HCl pH 7.5, 150 mM NaCl, 10% glycerol, L-Arginine, 0.7 mM Ac-CoA. Well solution: 0.1 M Bis-tris pH 6.8, 20% PEG 3350. Cryo solution: 0.1 M Bis-tris pH 6.8, 20% PEG 3350, 20% Glycerol, 1 mM L-Arginine, 1 mM Ac-CoA PH範囲: 6.8-7.5

結晶

マシュー密度: 3.3 Å³/Da / 溶媒含有率: 62.69 %

結晶化

温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Protein buffer: 10 mM Tris-HCl pH 7.5, 150 mM NaCl, 10% glycerol, L-Arginine, 0.7 mM Ac-CoA. Well solution: 0.1 M Bis-tris pH 6.8, 20% PEG 3350. Cryo solution: 0.1 M Bis-tris pH 6.8, 20% PEG ...
PH範囲: 6.8-7.5

-
データ収集

回折	平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源	由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, DESY / ビームライン: P11 / 波長: 1.033 Å
検出器	タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年11月15日
放射	プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長	波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射	解像度: 1.9→78.8 Å / Num. obs: 72335 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5.1 % / B_iso Wilson estimate: 41.4 Å² / CC_1/2: 0.997 / R_rim(I) all: 0.122 / Net I/σ(I): 7.51
反射シェル	解像度: 1.9→2.02 Å / Mean I/σ(I) obs: 0.39 / Num. unique obs: 11720 / CC_1/2: 0.178 / R_rim(I) all: 4.06

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
PHENIX	1.20.1_4487	精密化
XDS	Jan 31, 2020	データ削減
XDS	Jan 31, 2020	データスケーリング
PHASER	2.8.3	位相決定
Coot		モデル構築

精密化

構造決定の手法:

分子置換 / 解像度: 1.9→45.48 Å / SU ML: 0.3796 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 33.8704
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.2385	3464	4.99 %
R_work	0.2225	65975	-
obs	0.2233	69439	96.2 %

溶媒の処理

減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL

原子変位パラメータ

B_iso mean: 53.82 Å²

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 1.9→45.48 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	2539	0	114	149	2802

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	数
X-RAY DIFFRACTION	f_bond_d	0.0075	2710
X-RAY DIFFRACTION	f_angle_d	0.7116	3693
X-RAY DIFFRACTION	f_chiral_restr	0.046	405
X-RAY DIFFRACTION	f_plane_restr	0.0052	468
X-RAY DIFFRACTION	f_dihedral_angle_d	12.5066	419

LS精密化シェル

解像度 (Å)	R_factor R_free	Num. reflection R_free	R_factor R_work	Num. reflection R_work	Refine-ID	% reflection obs (%)
1.9-1.93	0.502	106	0.5274	2105	X-RAY DIFFRACTION	77.12
1.93-1.96	0.593	64	0.5966	1370	X-RAY DIFFRACTION	49.48
1.96-1.99	0.4506	134	0.4759	2490	X-RAY DIFFRACTION	89.8
1.99-2.02	0.4685	138	0.4509	2578	X-RAY DIFFRACTION	95.1
2.02-2.05	0.4683	146	0.4243	2680	X-RAY DIFFRACTION	98.02
2.05-2.09	0.3898	141	0.3765	2676	X-RAY DIFFRACTION	99.26
2.09-2.12	0.3857	145	0.3628	2748	X-RAY DIFFRACTION	99.83
2.12-2.16	0.3004	147	0.3436	2791	X-RAY DIFFRACTION	99.83
2.16-2.21	0.3476	145	0.3221	2756	X-RAY DIFFRACTION	99.83
2.21-2.26	0.3396	138	0.339	2693	X-RAY DIFFRACTION	100
2.26-2.31	0.3242	149	0.2898	2742	X-RAY DIFFRACTION	99.93
2.31-2.37	0.3466	145	0.2874	2747	X-RAY DIFFRACTION	100
2.37-2.43	0.2812	142	0.2621	2737	X-RAY DIFFRACTION	99.97
2.43-2.5	0.2942	146	0.2471	2738	X-RAY DIFFRACTION	99.69
2.5-2.58	0.2974	144	0.2342	2744	X-RAY DIFFRACTION	100
2.58-2.67	0.2855	148	0.2271	2737	X-RAY DIFFRACTION	100
2.67-2.78	0.2524	144	0.2231	2714	X-RAY DIFFRACTION	100
2.78-2.91	0.2941	145	0.2362	2777	X-RAY DIFFRACTION	100
2.91-3.06	0.2678	139	0.2217	2737	X-RAY DIFFRACTION	99.69
3.06-3.25	0.219	138	0.2079	2738	X-RAY DIFFRACTION	99.58
3.25-3.5	0.1923	142	0.1962	2725	X-RAY DIFFRACTION	100
3.5-3.86	0.2516	144	0.1849	2755	X-RAY DIFFRACTION	100
3.86-4.41	0.1761	144	0.1637	2721	X-RAY DIFFRACTION	99.62
4.42-5.56	0.1489	143	0.1706	2735	X-RAY DIFFRACTION	99.41
5.56-45.48	0.1929	147	0.1939	2741	X-RAY DIFFRACTION	99.55

精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID	L11 (°²)	L12 (°²)	L13 (°²)	L22 (°²)	L23 (°²)	L33 (°²)	S11 (Å °)	S12 (Å °)	S13 (Å °)	S21 (Å °)	S22 (Å °)	S23 (Å °)	S31 (Å °)	S32 (Å °)	S33 (Å °)	T11 (Å²)	T12 (Å²)	T13 (Å²)	T22 (Å²)	T23 (Å²)	T33 (Å²)	Origin x (Å)	Origin y (Å)	Origin z (Å)
1	1.29885318793	0.114604443224	-0.566026859378	3.7626647172	-0.910180940072	3.42270959351	-0.0299663928965	-0.0104199484406	-0.442404022124	-0.388220302412	0.0282001578299	-0.125454653028	0.300424661791	0.00462420760613	-0.0126294230127	0.322225302201	-0.0615445624758	0.0189840553481	0.322530877555	-0.0462052718462	0.645855583168	20.6925974286	1.07163942378	28.9544038256
2	4.28775048949	-0.839445690655	-2.80008593695	3.97345170426	2.67493877741	3.05703942207	-0.130894964515	-0.797860998215	-0.097160999282	0.213320578907	0.481299179408	-0.108722968332	0.179682480724	0.0768657562116	-0.26171631128	0.338028264843	-0.0383029045931	0.0653499417208	0.362514333013	-0.0431630876388	0.575825912841	33.3389557247	12.4904198293	31.0180115942
3	2.39156051944	-0.446192074359	-0.334020770874	1.91955666857	-0.0145280978056	1.91627900416	-0.0938855416203	-0.212586200845	0.202982011225	0.0945356449226	0.207498988866	-0.139088993134	-0.187623262159	0.0244021586385	-0.120471302145	0.31365610155	-0.00943791075699	-0.0033464339722	0.316800862973	-0.0549590615193	0.479396874374	16.7793367521	26.4305835672	39.6839349331

精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A

ID	Refine TLS-ID	Selection details	Auth seq-ID	Label seq-ID
1	1	chain 'A' and (resid 47 through 150 )	47 - 150	1 - 104
2	2	chain 'A' and (resid 151 through 173 )	151 - 173	105 - 127
3	3	chain 'A' and (resid 174 through 371 )	174 - 371	128 - 325

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

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