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- PDB-9emt: Crystal structure of Histidine acetyltransferase with imidazole a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9emt
タイトルCrystal structure of Histidine acetyltransferase with imidazole and coenzyme A disulfide
要素Probable N-acetyltransferase 16
キーワードTRANSFERASE / Acyltransferase / GNAT fold
機能・相同性
機能・相同性情報


acyltransferase activity, transferring groups other than amino-acyl groups / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
類似検索 - 分子機能
: / Histidine N-acetyltransferase, C-terminal / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-5NG / IMIDAZOLE / MALONATE ION / Probable N-acetyltransferase 16
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Myllykoski, M. / Arnesen, T.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)772039European Union
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: The molecular basis for acetylhistidine synthesis by HisAT/NAT16.
著者: Myllykoski, M. / Lundekvam, M. / Osberg, C. / Nilsen, S.S. / Arnesen, T.
履歴
登録2024年3月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年3月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年7月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22025年7月16日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable N-acetyltransferase 16
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,0197
ポリマ－39,0381
非ポリマー1,9806
水7,656425
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1190 Å2
ΔGint6 kcal/mol
Surface area14930 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)91.129, 91.129, 98.487
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number173
Space group name H-MP63
Space group name HallP6c
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+1/2
#3: y,-x+y,z+1/2
#4: -y,x-y,z
#5: -x+y,-x,z
#6: -x,-y,z+1/2

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Probable N-acetyltransferase 16


分子量: 39038.461 Da / 分子数: 1 / 変異: Residues 5-27 deleted / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NAT16, C7orf52 / プラスミド: pFastBac1 / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q8N8M0, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの

-
非ポリマー , 5種, 431分子

#2: 化合物 ChemComp-5NG / [[(2~{S},3~{S},4~{R},5~{R})-5-(6-aminopurin-9-yl)-4-oxidanyl-3-phosphonooxy-oxolan-2-yl]methoxy-oxidanyl-phosphoryl] [(3~{R})-4-[[3-[2-[2-[3-[[(2~{R})-4-[[[(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R})-5-(6-aminopurin-9-yl)-4-oxidanyl-3-phosphonooxy-oxolan-2-yl]methoxy-oxidanyl-phosphoryl]oxy-oxidanyl-phosphoryl]oxy-3,3-dimethyl-2-oxidanyl-butanoyl]amino]propanoylamino]ethyldisulfanyl]ethylamino]-3-oxidanylidene-propyl]amino]-2,2-dimethyl-3-oxidanyl-4-oxidanylidene-butyl] hydrogen phosphate / CoA-disulfide


分子量: 1533.052 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C42H70N14O32P6S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-MLI / MALONATE ION / マロナ-ト


分子量: 102.046 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 425 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.33 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Protein buffer: 10 mM Tris-HCl pH 7.5, 150 mM NaCl, 10% glycerol, 2 mM adenosine, 1 mM Ac-CoA. Well solution: 0.1 M MIB buffer pH 6.5, 20% PEG3350. Cryo-solution: 75% well solution, 25% glycerol
PH範囲: 6.5-7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, DESY / ビームライン: P11 / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 S 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年4月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→41.8 Å / Num. obs: 90984 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 11.1 % / Biso Wilson estimate: 25.69 Å2 / CC1/2: 1 / Rrim(I) all: 0.048 / Net I/σ(I): 21.65
反射 シェル解像度: 1.4→1.48 Å / 冗長度: 9 % / Mean I/σ(I) obs: 0.61 / Num. unique obs: 14572 / CC1/2: 0.326 / Rrim(I) all: 3.14 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSFeb 5, 2021データ削減
XDSFeb 5, 2021データスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.4→41.78 Å / SU ML: 0.194 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 22.1924
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1795 2275 2.5 %
Rwork0.1603 88687 -
obs0.1607 90962 99.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 35.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→41.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2539 0 126 425 3090
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00382864
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.83913918
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0616418
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0179488
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.5395489
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4-1.430.38371390.41765435X-RAY DIFFRACTION98.72
1.43-1.460.40771420.36565525X-RAY DIFFRACTION99.91
1.46-1.50.34061420.33125524X-RAY DIFFRACTION99.95
1.5-1.540.28131420.2645543X-RAY DIFFRACTION99.96
1.54-1.590.25271410.21885513X-RAY DIFFRACTION99.96
1.59-1.640.22391430.17815559X-RAY DIFFRACTION99.91
1.64-1.70.20591420.15745532X-RAY DIFFRACTION99.95
1.7-1.760.17261420.14475540X-RAY DIFFRACTION99.96
1.76-1.840.17961410.14475517X-RAY DIFFRACTION99.96
1.84-1.940.17471430.14725568X-RAY DIFFRACTION99.96
1.94-2.060.17051420.14175549X-RAY DIFFRACTION99.96
2.06-2.220.20471420.14125533X-RAY DIFFRACTION99.93
2.22-2.450.14621430.13945558X-RAY DIFFRACTION100
2.45-2.80.17981430.1455578X-RAY DIFFRACTION99.97
2.8-3.530.17091430.15585573X-RAY DIFFRACTION100
3.53-41.780.16531450.16135640X-RAY DIFFRACTION99.88

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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