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- PDB-9ei7: PasI from Photorhabdus asymbiotica bound to vanadyl, succinate, a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ei7
タイトルPasI from Photorhabdus asymbiotica bound to vanadyl, succinate, and 5-amino-6-hydroxy-octanosyl acid 2-phosphate
要素Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit domain-containing protein
キーワードOXIDOREDUCTASE / iron / polyoxin / biosynthesis / vanadyl / nucleotide / high-carbon sugar / oxygen
機能・相同性
機能・相同性情報


L-ascorbic acid binding / dioxygenase activity / oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen / iron ion binding
類似検索 - 分子機能
Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit, Fe(2+) 2OG dioxygenase domain / 2OG-Fe(II) oxygenase superfamily / Prolyl 4-hydroxylase, alpha subunit / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit homologues.
類似検索 - ドメイン・相同性
: / SUCCINIC ACID / VANADIUM ION / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Photorhabdus asymbiotica (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.48 Å
データ登録者Dong, J. / Boal, A.K. / Lin, C.-Y.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5R35GM119707-09 米国
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2025
タイトル: Unusual O-H Activation-Initiated C-C Bond Cleavage Reaction by a Nonheme Fe Enzyme in Antifungal Nucleoside Biosynthesis.
著者: Du, Y. / Dong, J. / Draelos, M.M. / Collazo-Perez, L.N. / Majer, S.H. / Boal, A.K. / Yokoyama, K.
履歴
登録2024年11月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年8月20日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,1496
ポリマ－26,4431
非ポリマー7065
水3,909217
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.106, 104.230, 39.954
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-587-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit domain-containing protein


分子量: 26442.916 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Photorhabdus asymbiotica (バクテリア)
遺伝子: sanC, PAU_00621 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: C7BKM7

-
非ポリマー , 6種, 222分子

#2: 化合物 ChemComp-A1BIK / 1-(5-amino-3,7-anhydro-5-deoxy-2-O-phosphono-D-threo-beta-D-allo-octofuranuronosyl)pyrimidine-2,4(1H,3H)-dione


分子量: 409.243 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H16N3O11P
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-SIN / SUCCINIC ACID / コハク酸


分子量: 118.088 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物 ChemComp-V / VANADIUM ION


分子量: 50.941 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: V
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 217 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.13 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: PasI was co-crystallized with vanadyl, AHOAP, and succinate in a hanging drop vapor diffusion experiment. The protein solution [10 mg/mL of His-PasI, 1 equiv of vanadyl sulfate, 5 equiv of ...詳細: PasI was co-crystallized with vanadyl, AHOAP, and succinate in a hanging drop vapor diffusion experiment. The protein solution [10 mg/mL of His-PasI, 1 equiv of vanadyl sulfate, 5 equiv of sodium succinate, 5 equiv of AHOAP, 17 mM Tris pH 7.6, and 2% (v/v) glycerol] was mixed with the reservoir solution [0.1 M Bis-Tris (pH 5.5), 0.15 M Li2SO4, and 27% (w/v) PEG 3350] in a 1:1 ratio.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-2 / 波長: 0.97934 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年9月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.48→52.12 Å / Num. obs: 39148 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 8.2 % / Biso Wilson estimate: 15.38 Å2 / CC1/2: 0.996 / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル解像度: 1.48→1.53 Å / Num. unique obs: 3859 / CC1/2: 0.601

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
XDSデータスケーリング
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.48→52.05 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 22.7 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2143 3497 4.73 %
Rwork0.1783 --
obs0.18 73937 99.77 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.48→52.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1784 0 43 217 2044
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0131874
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2462535
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.89684
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.114263
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.012327
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.48-1.50.3391160.29672815X-RAY DIFFRACTION100
1.5-1.520.31421460.28542794X-RAY DIFFRACTION100
1.52-1.540.30251330.26552867X-RAY DIFFRACTION100
1.54-1.570.27581560.27832773X-RAY DIFFRACTION100
1.57-1.590.29861330.26732856X-RAY DIFFRACTION100
1.59-1.620.30481350.26282827X-RAY DIFFRACTION100
1.62-1.650.20051180.23942830X-RAY DIFFRACTION100
1.65-1.680.27461340.23792830X-RAY DIFFRACTION100
1.68-1.720.27381690.22342810X-RAY DIFFRACTION100
1.72-1.750.27461590.22182777X-RAY DIFFRACTION99
1.75-1.80.32671140.20562811X-RAY DIFFRACTION99
1.8-1.840.21911350.19532843X-RAY DIFFRACTION100
1.84-1.890.21121200.19992853X-RAY DIFFRACTION100
1.89-1.950.25071470.18662780X-RAY DIFFRACTION100
1.95-2.010.191380.17932830X-RAY DIFFRACTION100
2.01-2.080.21171300.172802X-RAY DIFFRACTION100
2.08-2.160.17931510.16852814X-RAY DIFFRACTION100
2.16-2.260.22041660.15962821X-RAY DIFFRACTION100
2.26-2.380.23821220.1632820X-RAY DIFFRACTION100
2.38-2.530.20361520.17472810X-RAY DIFFRACTION100
2.53-2.730.20191330.16872855X-RAY DIFFRACTION100
2.73-30.21251750.17552762X-RAY DIFFRACTION100
3-3.430.18021420.15262823X-RAY DIFFRACTION100
3.43-4.330.17061290.13412821X-RAY DIFFRACTION99
4.33-52.050.1851440.15692816X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.43750.1437-0.15731.53070.06082.45320.0252-0.1199-0.08760.0846-0.0640.02950.1229-0.15170.02560.0799-0.0162-0.01010.08180.00810.1179-10.38288.003-11.1254
21.6921-0.4461.62670.9311-0.8944.0719-0.0190.0259-0.0227-0.0559-0.09960.17370.0267-0.7210.01120.11110.0235-0.01450.1715-0.03110.1196-12.703618.7903-19.6195
31.0181-0.1224-0.94133.19540.41360.89930.0754-0.4481-0.0580.3328-0.1353-0.08050.02670.080.01140.1468-0.02440.01450.16850.02650.120416.003224.1103-12.5059
42.14270.0266-0.24152.07490.74041.48190.0823-0.1707-0.02110.0411-0.06490.0678-0.042-0.1288-0.0460.0999-0.0011-0.03420.09030.04530.0864-7.887915.105-12.2154
51.4746-0.1503-0.07651.42810.58511.93660.0162-0.00380.1684-0.1331-0.0417-0.0394-0.265-0.01060.00220.10150.0075-0.01130.07620.00880.1266-4.982325.0049-19.7865
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 114 through 192 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 193 through 205 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid -10 through 3 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 4 through 60 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 61 through 113 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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