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- PDB-9ei6: PasI from Photorhabdus asymbiotica bound to Fe(II) and alpha-keto... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ei6
タイトルPasI from Photorhabdus asymbiotica bound to Fe(II) and alpha-ketoglutarate
要素Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit domain-containing protein
キーワードOXIDOREDUCTASE / iron / polyoxin / biosynthesis / nucleotide / high-carbon sugar
機能・相同性
機能・相同性情報


L-ascorbic acid binding / dioxygenase activity / oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen / iron ion binding
類似検索 - 分子機能
Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit, Fe(2+) 2OG dioxygenase domain / 2OG-Fe(II) oxygenase superfamily / Prolyl 4-hydroxylase, alpha subunit / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit homologues.
類似検索 - ドメイン・相同性
2-OXOGLUTARIC ACID / : / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Photorhabdus asymbiotica (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.44 Å
データ登録者Dong, J. / Boal, A.K.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5R35GM119707-09 米国
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2025
タイトル: Unusual O-H Activation-Initiated C-C Bond Cleavage Reaction by a Nonheme Fe Enzyme in Antifungal Nucleoside Biosynthesis.
著者: Du, Y. / Dong, J. / Draelos, M.M. / Collazo-Perez, L.N. / Majer, S.H. / Boal, A.K. / Yokoyama, K.
履歴
登録2024年11月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年8月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年8月27日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,60013
ポリマ－26,4431
非ポリマー1,15712
水4,324240
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.587, 105.336, 39.997
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-611-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit domain-containing protein


分子量: 26442.916 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Photorhabdus asymbiotica (バクテリア)
遺伝子: sanC, PAU_00621 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: C7BKM7

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非ポリマー , 6種, 252分子

#2: 化合物 ChemComp-AKG / 2-OXOGLUTARIC ACID


分子量: 146.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H6O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C4H10O3
#6: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 240 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.45 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: PasI was co-crystallized with Fe(II) and alpha-ketoglutarate in a hanging drop vapor diffusion experiment. The protein solution [10 mg/mL of His-PasI, 1 equiv of ferrous ammonium sulfate, 5 ...詳細: PasI was co-crystallized with Fe(II) and alpha-ketoglutarate in a hanging drop vapor diffusion experiment. The protein solution [10 mg/mL of His-PasI, 1 equiv of ferrous ammonium sulfate, 5 equiv of sodium alpha-ketoglutarate, 17 mM Tris pH 7.6, and 2% (v/v) glycerol] was mixed with a reservoir solution [0.1 M Bis-Tris (pH 5.5), 0.1 M Li2SO4, and 19.5% (w/v) PEG 3350] in a 2:1 ratio.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年8月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.44→31.03 Å / Num. obs: 40679 / % possible obs: 93.8 % / 冗長度: 6.6 % / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル解像度: 1.44→1.49 Å / Num. unique obs: 2629 / CC1/2: 0.318

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
XDSデータスケーリング
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.44→31.85 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 20.98 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2059 1954 4.8 %
Rwork0.1732 --
obs0.1748 40678 93.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.44→31.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1749 0 67 240 2056
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0111873
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1012526
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.761692
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.109254
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011323
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.44-1.480.3485900.31271663X-RAY DIFFRACTION57
1.48-1.520.29281050.27342185X-RAY DIFFRACTION75
1.52-1.560.28771270.24392497X-RAY DIFFRACTION86
1.56-1.610.24491380.22272780X-RAY DIFFRACTION95
1.61-1.670.24351450.19982879X-RAY DIFFRACTION99
1.67-1.740.221480.17832910X-RAY DIFFRACTION100
1.74-1.810.20031470.17232927X-RAY DIFFRACTION100
1.81-1.910.18711470.16932921X-RAY DIFFRACTION100
1.91-2.030.19011480.1612919X-RAY DIFFRACTION100
2.03-2.190.19351470.16212930X-RAY DIFFRACTION100
2.19-2.410.18471510.15782961X-RAY DIFFRACTION100
2.41-2.750.1911500.17872983X-RAY DIFFRACTION100
2.75-3.470.2071510.16883016X-RAY DIFFRACTION100
3.47-31.850.20471600.16073153X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.6362-0.4886-0.05522.404-0.70341.16650.09780.16490.0375-0.0509-0.089-0.0944-0.09170.045-0.01360.1323-0.0121-0.01990.1125-0.03410.12516.834816.12210.4241
20.8006-0.0645-0.04650.98990.05281.18120.00570.0263-0.0069-0.0204-0.0394-0.04250.04420.06520.03470.0877-0.003-0.00360.10940.00740.13069.46615.328414.7196
32.2966-1.4323-0.10851.2752-0.05210.21740.11160.0922-0.0527-0.16-0.04880.1010.034-0.0361-0.09980.1404-0.0178-0.00620.1405-0.00880.1624-11.370619.0416.0726
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 35 through 74 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 75 through 226 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 11 through 34 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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