+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 9e9z | ||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | SINV-WEEV Fleming in complex with VLDLR LA(1-2) | ||||||||||||||||||||||||
![]() |
| ||||||||||||||||||||||||
![]() | VIRAL PROTEIN / Alphavirus Receptor / VIRUS | ||||||||||||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() reelin receptor activity / glycoprotein transport / VLDL clearance / very-low-density lipoprotein particle receptor activity / ventral spinal cord development / Reelin signalling pathway / very-low-density lipoprotein particle binding / low-density lipoprotein particle receptor activity / very-low-density lipoprotein particle clearance / togavirin ...reelin receptor activity / glycoprotein transport / VLDL clearance / very-low-density lipoprotein particle receptor activity / ventral spinal cord development / Reelin signalling pathway / very-low-density lipoprotein particle binding / low-density lipoprotein particle receptor activity / very-low-density lipoprotein particle clearance / togavirin / reelin-mediated signaling pathway / very-low-density lipoprotein particle / cargo receptor activity / T=4 icosahedral viral capsid / positive regulation of dendrite development / dendrite morphogenesis / lipid transport / regulation of synapse assembly / apolipoprotein binding / clathrin-coated pit / receptor-mediated endocytosis / cholesterol metabolic process / VLDLR internalisation and degradation / memory / calcium-dependent protein binding / nervous system development / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / host cell cytoplasm / receptor complex / symbiont-mediated suppression of host gene expression / symbiont entry into host cell / lysosomal membrane / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / calcium ion binding / virion attachment to host cell / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / glutamatergic synapse / structural molecule activity / signal transduction / proteolysis / RNA binding / membrane / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.95 Å | ||||||||||||||||||||||||
![]() | Raju, S. / Diamond, M.S. / Fremont, D.H. | ||||||||||||||||||||||||
資金援助 | ![]()
| ||||||||||||||||||||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural basis for plasticity in receptor engagement by an encephalitic alphavirus. 著者: Saravanan Raju / Sathvik Palakurty / Alan Sariol / Ngan Wagoner / Lucas J Adams / Sean Hui / William B Klimstra / Daved H Fremont / Michael S Diamond / ![]() 要旨: The structural basis for shifts in receptor usage remains poorly understood despite the implications for virus adaptation and emergence. Western equine encephalitis virus (WEEV) strains exhibit ...The structural basis for shifts in receptor usage remains poorly understood despite the implications for virus adaptation and emergence. Western equine encephalitis virus (WEEV) strains exhibit different patterns of engagement for two of their entry receptors: very-low-density lipoprotein receptor (VLDLR) and protocadherin 10 (PCDH10). Using structural and functional studies, we show that while all WEEV strains have a lipoprotein class A (LA) domain binding site near the E1 fusion loop, VLDLR engagement requires a second binding site in E2 that can vary with single nucleotide substitutions. We also resolve a structure of PCDH10 bound to WEEV, which reveals interactions near the E1 fusion loop with residues that also mediate LA domain binding. Evolutionary analysis enabled the generation of a PCDH10 decoy that protects in vivo against all WEEV strains tested. Our experiments demonstrate how viruses can engage multiple receptors using shared determinants, which likely impacts cellular tropism and virulence. | ||||||||||||||||||||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
---|
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 725.9 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 594.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.6 MB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | ![]() | 1.6 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 118.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 185.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
|
---|---|
1 |
|
-
要素
#1: タンパク質 | 分子量: 47314.727 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: Fleming / 細胞株 (発現宿主): BHK21 / 発現宿主: ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 45368.840 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: Fleming / 細胞株 (発現宿主): BHK21 / 発現宿主: ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 16712.816 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 細胞株 (発現宿主): BHK21 / 発現宿主: ![]() #4: タンパク質 | 分子量: 8585.350 Da / 分子数: 4 / Fragment: UNP residues 31-108 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() #5: 化合物 | ChemComp-CA / 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | Has protein modification | Y | |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-
試料調製
構成要素 | 名称: Western equine encephalitis virus / タイプ: VIRUS 詳細: A chimeric virus comprised of Sindbis non-structural genes and the structural genes of WEEV Fleming was generated. Virus was grown in BHK21 cells and purified form the supernant. Entity ID: #1-#4 / 由来: MULTIPLE SOURCES |
---|---|
由来(天然) | 生物種: ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() |
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-
電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2200 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 700 nm |
撮影 | 電子線照射量: 47 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) |
-
解析
EMソフトウェア | 名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化 |
---|---|
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
3次元再構成 | 解像度: 3.95 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 147247 / 対称性のタイプ: POINT |
精密化 | 最高解像度: 3.95 Å 立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS) |