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- PDB-9e8d: CPV2a capsid complexed with scFv1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9e8d
タイトルCPV2a capsid complexed with scFv1
要素
  • Capsid protein
  • Heavy-chain of scFv clone 1
  • Light-chain of scFv clone 1
キーワードVIRUS/IMMUNE SYSTEM / Virus / Antibody / Complex / VIRUS-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont entry into host cell via permeabilization of host membrane / T=1 icosahedral viral capsid / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / virion attachment to host cell / structural molecule activity
類似検索 - 分子機能
Parvovirus coat protein VP2 / Parvovirus coat protein VP1/VP2 / Parvovirus coat protein VP2 / Capsid/spike protein, ssDNA virus
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Canine parvovirus 2b (ウイルス)
Canis lupus familiaris (イヌ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Lee, H. / Hafenstein, S.
資金援助1件
組織認可番号
Not funded
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / : 2025
タイトル: Structures and functions of the limited natural polyclonal antibody response to parvovirus infection.
著者: Oluwafemi F Adu / Hyunwook Lee / Simon P Früh / Marta V Schoenle / Wendy S Weichert / Andrew I Flyak / Susan L Hafenstein / Colin R Parrish /
要旨: Host antibody responses are key components in the protection of animals against pathogens, yet the defining properties of viral antigens and induction of B cell responses that result in varied ...Host antibody responses are key components in the protection of animals against pathogens, yet the defining properties of viral antigens and induction of B cell responses that result in varied protection are still poorly understood. Parvoviruses are simple molecular structures that display 60 repeated motifs on their capsid surface, and rapidly induce strong antibody responses that protect animals from infection. We recently showed that following canine parvovirus infection of its natural host, the polyclonal response in the sera contained only two or three dominant antibodies that bound two epitopes on the capsid. Here, we characterize key antibodies present in that immune response, identifying their sequences, defining their binding properties on the capsid by cryoelectron microscopic (cryoEM) analysis, and testing their effects on viral infectivity. Two antibodies sharing the same heavy chain bound to the side of the capsid threefold spike (B-site), while another distinct antibody bound close to the threefold axis (A-site). The epitopes of these antibodies overlapped the binding site of the host receptor, the transferrin receptor type-1, but to varying degrees. The antibodies varied widely in their neutralization efficiencies as either immunoglobulins (IgGs) or monomeric antigen-binding fragments (Fabs), which was consistent with their ability to compete for the receptor. The monoclonal antibodies characterized here matched the structures from the cryoEM analysis of polyclonal sera, including those present in a different dog than the monoclonal source. This shows that after infection, a focused response to the viral antigen is produced that protects against infection.
履歴
登録2024年11月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月29日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月29日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月29日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02025年1月29日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02025年1月29日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月29日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月29日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年2月5日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_admin / struct
Item: _em_admin.last_update / _em_admin.title / _struct.title
改定 1.22025年2月26日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _em_admin.last_update
改定 1.12025年2月26日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _em_admin.last_update
改定 1.32025年5月14日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.22025年5月14日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Capsid protein
B: Capsid protein
C: Capsid protein
D: Capsid protein
E: Capsid protein
F: Capsid protein
L: Light-chain of scFv clone 1
H: Heavy-chain of scFv clone 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)414,2188
ポリマ-414,2188
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Capsid protein / Viral protein 2


分子量: 64745.559 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Canine parvovirus 2b (ウイルス) / 遺伝子: VP2 / 細胞株 (発現宿主): NLFK / 発現宿主: Felis catus (イエネコ) / 参照: UniProt: B8X1I1
#2: 抗体 Light-chain of scFv clone 1


分子量: 11330.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Canis lupus familiaris (イヌ) / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
#3: 抗体 Heavy-chain of scFv clone 1


分子量: 14414.052 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Canis lupus familiaris (イヌ) / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Canine parvovirus 2a / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Canine parvovirus 2a (ウイルス)
由来(組換発現)生物種: Felis catus (イエネコ)
ウイルスについての詳細中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2250 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 750 nm
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 49463 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00328667
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.5139214
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.353830
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0434222
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0055175

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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