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万見
- PDB-9e79: Crystal structure of the MIR domain of the S. cerevisiae mannosyl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9.0E+79
タイトルCrystal structure of the MIR domain of the S. cerevisiae mannosyltransferase Pmt4
要素Dolichyl-phosphate-mannose--protein mannosyltransferase 4
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Saccharomyces cerevisiae / Pmt4 / O-mannosylation
機能・相同性
機能・相同性情報


dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase Pmt4p homodimer complex / dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase / dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase activity / regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / fungal-type cell wall biogenesis / protein O-linked glycosylation via mannose / protein O-linked glycosylation / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase family 39/83 / Glycosyltransferase 39-like / Protein O-mannosyl-transferase, C-terminal four TM domain / Dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase / C-terminal four TMM region of protein-O-mannosyltransferase / MIR motif / MIR domain / MIR domain profile. / Domain in ryanodine and inositol trisphosphate receptors and protein O-mannosyltransferases / Mir domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Dolichyl-phosphate-mannose--protein mannosyltransferase 4
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.64 Å
データ登録者Du, M. / Yuan, Z. / Li, H.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA231466 米国
Department of Energy (DOE, United States)GM131754 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Pmt4 recognizes two separate acceptor sites to O-mannosylate in the S/T-rich regions of substrate proteins.
著者: Minge Du / Zuanning Yuan / Amanda Kovach / Meinan Lyu / Huilin Li /
要旨: Protein O-mannosyltransferases (PMTs) add mannose to serine/threonine (S/T)-rich proteins in the endoplasmic reticulum, facilitating proper folding and trafficking through the secretory pathway. ...Protein O-mannosyltransferases (PMTs) add mannose to serine/threonine (S/T)-rich proteins in the endoplasmic reticulum, facilitating proper folding and trafficking through the secretory pathway. These enzymes share a conserved architecture that includes a large transmembrane domain housing the catalytic pocket and a lumenal β-trefoil-folded MIR domain. Although S/T-rich regions in acceptor proteins are generally disordered, it remains unclear how PMTs selectively target these regions over other intrinsically disordered sequences. Here, using cryo-EM and X-ray crystallography, we demonstrate that the Saccharomyces cerevisiae Pmt4 dimer recognizes an S/T-rich peptide at two distinct sites. A groove above the catalytic pocket in the transmembrane domain binds the mannose-accepting S/T site, while the lumenal MIR domain engages an S/T-X-S/T motif. Notably, the substrate peptide is simultaneously bound by the catalytic pocket of one Pmt4 protomer and the MIR domain of the other, revealing an unexpected cooperative dual substrate recognition mechanism. This mechanism likely underpins the invariant dimeric architecture observed in all PMT family members.
履歴
登録2024年11月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年11月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dolichyl-phosphate-mannose--protein mannosyltransferase 4
B: Dolichyl-phosphate-mannose--protein mannosyltransferase 4
C: Dolichyl-phosphate-mannose--protein mannosyltransferase 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,7943
ポリマ－66,7943
非ポリマー00
水10,971609
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)95.091, 54.942, 118.661
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.08, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-224-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Dolichyl-phosphate-mannose--protein mannosyltransferase 4


分子量: 22264.555 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: PMT4, YJR143C, J2176 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P46971, dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 609 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.26 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1.0 M LiCl, 0.1 M citric acid, and 30% PEG 6000 (w/v) at pH 8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.97931 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年12月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.64→47.58 Å / Num. obs: 163344 / % possible obs: 97.2 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.044 / Net I/σ(I): 12.48
反射 シェル解像度: 1.64→1.67 Å / Rmerge(I) obs: 0.235 / Mean I/σ(I) obs: 1.32 / Num. unique obs: 2222

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.2-5419精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.64→14.83 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.92 / 位相誤差: 26.7 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.22 2102 2.88 %
Rwork0.1992 --
obs0.2116 73086 97.23 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.64→14.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4679 0 0 609 5288
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0064831
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8676595
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.0891722
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056720
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007867
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.64-1.680.33721460.30815099X-RAY DIFFRACTION96
1.68-1.730.35031440.31365152X-RAY DIFFRACTION96
1.73-1.780.3561360.29925035X-RAY DIFFRACTION95
1.78-1.830.30611540.28965081X-RAY DIFFRACTION94
1.83-1.90.28181290.27774724X-RAY DIFFRACTION89
1.9-1.980.24941390.26465073X-RAY DIFFRACTION95
1.98-2.070.26681450.24735114X-RAY DIFFRACTION96
2.07-2.170.28981390.23545215X-RAY DIFFRACTION97
2.17-2.310.28731410.22075105X-RAY DIFFRACTION96
2.31-2.490.29131490.21055057X-RAY DIFFRACTION95
2.49-2.740.27521330.20224812X-RAY DIFFRACTION89
2.74-3.130.22931320.18035183X-RAY DIFFRACTION97
3.13-3.930.18131520.14765231X-RAY DIFFRACTION96
3.93-14.830.19161370.14875229X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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