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- PDB-9e6y: Structure of CD112 (Nectin-2) domain 1 bound to CD112R (PVRIG) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9e6y
タイトルStructure of CD112 (Nectin-2) domain 1 bound to CD112R (PVRIG)
要素
  • Nectin-2
  • Transmembrane protein PVRIG
キーワードIMMUNOSUPPRESSANT / Checkpoint receptor Immunoglobulin folding
機能・相同性
機能・相同性情報


coreceptor-mediated virion attachment to host cell / establishment of mitochondrion localization / sperm mitochondrion organization / positive regulation of immunoglobulin mediated immune response / positive regulation of mast cell activation / susceptibility to T cell mediated cytotoxicity / susceptibility to natural killer cell mediated cytotoxicity / regulation of viral entry into host cell / spermatid nucleus differentiation / Nectin/Necl trans heterodimerization ...coreceptor-mediated virion attachment to host cell / establishment of mitochondrion localization / sperm mitochondrion organization / positive regulation of immunoglobulin mediated immune response / positive regulation of mast cell activation / susceptibility to T cell mediated cytotoxicity / susceptibility to natural killer cell mediated cytotoxicity / regulation of viral entry into host cell / spermatid nucleus differentiation / Nectin/Necl trans heterodimerization / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / acrosome assembly / adhesion of symbiont to host / zonula adherens / cilium organization / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / cell-cell contact zone / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / fertilization / Adherens junctions interactions / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / natural killer cell mediated cytotoxicity / apical junction complex / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / homophilic cell-cell adhesion / spermatid development / phosphatase binding / coreceptor activity / cell adhesion molecule binding / cytoskeleton organization / establishment of localization in cell / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / cell-cell junction / signaling receptor activity / virus receptor activity / receptor ligand activity / fusion of virus membrane with host plasma membrane / focal adhesion / cell surface / protein homodimerization activity / extracellular exosome / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Transmembrane protein PVRIG / Transmembrane protein PVRIG, immunoglobulin-like domain / : / CD80-like, immunoglobulin C2-set / CD80-like C2-set immunoglobulin domain / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin ...Transmembrane protein PVRIG / Transmembrane protein PVRIG, immunoglobulin-like domain / : / CD80-like, immunoglobulin C2-set / CD80-like C2-set immunoglobulin domain / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Transmembrane protein PVRIG / Nectin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Luca, V.C. / Singh, S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM133482-01 米国
引用ジャーナル: Mol.Ther. / 年: 2025
タイトル: Structure-guided engineering of CD112 receptor variants for optimized immunotherapy.
著者: Singh, S. / Julia, E. / Kalita, P. / Mason, C. / Ming, Q. / Lee-Sam, A. / Gordon, S. / Buitrago, M.E. / Leung, D.W. / Hwu, P. / Luca, V.C.
履歴
登録2024年10月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年5月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年8月20日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: Nectin-2
A: Transmembrane protein PVRIG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,24614
ポリマ－28,3422
非ポリマー90412
水1,892105
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3010 Å2
ΔGint9 kcal/mol
Surface area12950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.650, 79.650, 81.380
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Space group name HallP4nw2abw

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要素

#1: タンパク質 Nectin-2 / Herpes virus entry mediator B / Herpesvirus entry mediator B / HveB / Nectin cell adhesion molecule ...Herpes virus entry mediator B / Herpesvirus entry mediator B / HveB / Nectin cell adhesion molecule 2 / Poliovirus receptor-related protein 2


分子量: 14399.339 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NECTIN2, HVEB, PRR2, PVRL2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q92692
#2: タンパク質 Transmembrane protein PVRIG / CD112 receptor / CD112R / Poliovirus receptor-related immunoglobulin domain-containing protein


分子量: 13942.655 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PVRIG, C7orf15 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q6DKI7
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 105 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.98 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9.5 / 詳細: 0.1M CHES PH 9.5, 20% W/V PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年10月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→36.24 Å / Num. obs: 13826 / % possible obs: 99.94 % / 冗長度: 19.57 % / CC1/2: 0.999 / CC star: 1 / Net I/σ(I): 17.6
反射 シェル解像度: 2.2→2.279 Å / Num. unique obs: 1362 / CC1/2: 0.645 / CC star: 0.886

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
PHENIX1.19.2_4158精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→36.24 Å / SU ML: 0.2587 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.79 / 位相誤差: 24.351
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2454 692 5.01 %
Rwork0.2078 13130 -
obs0.2096 13826 99.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 40.69 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→36.24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1804 0 58 105 1967
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00211908
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.56062582
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0441287
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042332
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.3594269
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2-2.2790.24541350.20782553X-RAY DIFFRACTION99.94
2.37-2.610.30341350.25312575X-RAY DIFFRACTION100
2.61-2.990.25791370.23052595X-RAY DIFFRACTION99.96
2.99-3.760.23271390.19562635X-RAY DIFFRACTION100
3.76-36.240.22071460.18682772X-RAY DIFFRACTION99.93

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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