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- PDB-9e6v: Cryo-EM structure of Saccharomyces cerevisiae Pmt4-Ccw5 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9e6v
タイトルCryo-EM structure of Saccharomyces cerevisiae Pmt4-Ccw5 complex
要素
  • Cell wall mannoprotein CIS3
  • Dolichyl-phosphate-mannose--protein mannosyltransferase 4
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Pmt4 / O-mannosylation
機能・相同性
機能・相同性情報


dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase Pmt4p homodimer complex / dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase / dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase activity / regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / structural constituent of cell wall / fungal-type cell wall biogenesis / protein O-linked glycosylation via mannose / fungal-type cell wall organization / cellular bud tip / fungal-type cell wall ...dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase Pmt4p homodimer complex / dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase / dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase activity / regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / structural constituent of cell wall / fungal-type cell wall biogenesis / protein O-linked glycosylation via mannose / fungal-type cell wall organization / cellular bud tip / fungal-type cell wall / protein O-linked glycosylation / fungal-type vacuole / cell periphery / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Yeast PIR protein repeat / : / : / Yeast PIR protein repeat / Cell wall mannoprotein PIR1-like, C-terminal domain / Yeast PIR proteins repeats signature. / Yeast PIR proteins repeats profile. / Glycosyl transferase family 39/83 / Glycosyltransferase 39-like / Protein O-mannosyl-transferase, C-terminal four TM domain ...Yeast PIR protein repeat / : / : / Yeast PIR protein repeat / Cell wall mannoprotein PIR1-like, C-terminal domain / Yeast PIR proteins repeats signature. / Yeast PIR proteins repeats profile. / Glycosyl transferase family 39/83 / Glycosyltransferase 39-like / Protein O-mannosyl-transferase, C-terminal four TM domain / Dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase / C-terminal four TMM region of protein-O-mannosyltransferase / MIR motif / MIR domain / MIR domain profile. / Domain in ryanodine and inositol trisphosphate receptors and protein O-mannosyltransferases / Mir domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-CPL / alpha-D-mannopyranose / Dolichyl-phosphate-mannose--protein mannosyltransferase 4 / Cell wall mannoprotein CIS3
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Du, M. / Yuan, Z. / Li, H.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA231466 米国
Department of Energy (DOE, United States)GM131754 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Pmt4 recognizes two separate acceptor sites to O-mannosylate in the S/T-rich regions of substrate proteins.
著者: Minge Du / Zuanning Yuan / Amanda Kovach / Meinan Lyu / Huilin Li /
要旨: Protein O-mannosyltransferases (PMTs) add mannose to serine/threonine (S/T)-rich proteins in the endoplasmic reticulum, facilitating proper folding and trafficking through the secretory pathway. ...Protein O-mannosyltransferases (PMTs) add mannose to serine/threonine (S/T)-rich proteins in the endoplasmic reticulum, facilitating proper folding and trafficking through the secretory pathway. These enzymes share a conserved architecture that includes a large transmembrane domain housing the catalytic pocket and a lumenal β-trefoil-folded MIR domain. Although S/T-rich regions in acceptor proteins are generally disordered, it remains unclear how PMTs selectively target these regions over other intrinsically disordered sequences. Here, using cryo-EM and X-ray crystallography, we demonstrate that the Saccharomyces cerevisiae Pmt4 dimer recognizes an S/T-rich peptide at two distinct sites. A groove above the catalytic pocket in the transmembrane domain binds the mannose-accepting S/T site, while the lumenal MIR domain engages an S/T-X-S/T motif. Notably, the substrate peptide is simultaneously bound by the catalytic pocket of one Pmt4 protomer and the MIR domain of the other, revealing an unexpected cooperative dual substrate recognition mechanism. This mechanism likely underpins the invariant dimeric architecture observed in all PMT family members.
履歴
登録2024年10月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月15日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月15日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月15日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月15日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年10月15日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年11月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Dolichyl-phosphate-mannose--protein mannosyltransferase 4
A: Dolichyl-phosphate-mannose--protein mannosyltransferase 4
C: Cell wall mannoprotein CIS3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)179,5066
ポリマ－177,8103
非ポリマー1,6963
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Dolichyl-phosphate-mannose--protein mannosyltransferase 4


分子量: 88061.945 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: PMT4, YJR143C, J2176 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
参照: UniProt: P46971, dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド Cell wall mannoprotein CIS3 / Covalently-linked cell wall protein 5/11 / Protein with internal repeats 4 / Soluble cell wall protein 8


分子量: 1685.853 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: CIS3, CCW11, CCW5, PIR4, SCW8, YJL158C, J0561 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P47001
#3: 化合物 ChemComp-CPL / 1-PALMITOYL-2-LINOLEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / PALMITOYL-LINOLEOYL PHOSPHATIDYLCHOLINE


分子量: 758.060 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C42H80NO8P / コメント: リン脂質*YM
#4: 糖 ChemComp-MAN / alpha-D-mannopyranose / alpha-D-mannose / D-mannose / mannose


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H12O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DManpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Pmt4-Ccw5 complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
由来(組換発現)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 48886 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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