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- PDB-9e4v: The structure of human vacuolar protein sorting 34 catalytic doma... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9e4v
タイトルThe structure of human vacuolar protein sorting 34 catalytic domain bound to MES
要素Phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit type 3
キーワードTRANSFERASE / Phosphatidylinositol 3-phosphate / Lipid regulator / autophagy / membrane trafficking / endocytosis / enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of protein lipidation / postsynaptic endosome / Toll Like Receptor 9 (TLR9) Cascade / Synthesis of PIPs at the late endosome membrane / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class III / Synthesis of PIPs at the early endosome membrane / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class III, type II / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class III, type I / host-mediated activation of viral genome replication / presynaptic endosome ...positive regulation of protein lipidation / postsynaptic endosome / Toll Like Receptor 9 (TLR9) Cascade / Synthesis of PIPs at the late endosome membrane / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class III / Synthesis of PIPs at the early endosome membrane / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class III, type II / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class III, type I / host-mediated activation of viral genome replication / presynaptic endosome / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / phosphatidylinositol kinase activity / response to L-leucine / early endosome to late endosome transport / protein localization to phagophore assembly site / protein targeting to lysosome / endosome organization / pexophagy / phagophore assembly site / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / phosphatidylinositol-3-phosphate biosynthetic process / phosphatidylinositol 3-kinase / 1-phosphatidylinositol-3-kinase activity / Macroautophagy / phosphatidylinositol-mediated signaling / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / autolysosome / PI3K Cascade / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / axoneme / synaptic vesicle endocytosis / autophagosome assembly / autophagosome maturation / regulation of macroautophagy / cellular response to glucose starvation / autophagosome / regulation of cytokinesis / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / macroautophagy / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / GABA-ergic synapse / protein processing / autophagy / phagocytic vesicle membrane / endocytosis / peroxisome / late endosome / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / midbody / protein kinase activity / endosome / regulation of autophagy / cell division / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / glutamatergic synapse / ATP binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphatidylinositol 3-kinase, Vps34 type / C2 phosphatidylinositol 3-kinase-type domain / Phosphoinositide 3-kinase C2 / C2 phosphatidylinositol 3-kinase (PI3K)-type domain profile. / Phosphoinositide 3-kinase, region postulated to contain C2 domain / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain / Phosphatidylinositol kinase ...Phosphatidylinositol 3-kinase, Vps34 type / C2 phosphatidylinositol 3-kinase-type domain / Phosphoinositide 3-kinase C2 / C2 phosphatidylinositol 3-kinase (PI3K)-type domain profile. / Phosphoinositide 3-kinase, region postulated to contain C2 domain / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain / Phosphatidylinositol kinase / PIK helical domain profile. / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / C2 domain superfamily / Armadillo-type fold / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit type 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.36 Å
データ登録者Abiodun, W.O. / Fullmer, A. / Tsubaki, E. / Doukov, T. / Moody, J.D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1R15GM146209 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Facile Bacterial Production of Human Vacuolar Protein Sorting 34 Enables Structural Characterization of Novel Inhibitors
著者: Abiodun, W.O. / Dass, R. / Fullmer, A. / Singleton, J.D. / Tsubaki, E. / Cartwright, J. / Litchfield, C. / Doukov, T. / Peterson, M.A. / Moody, J.D.
履歴
登録2024年10月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit type 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,39316
ポリマ－68,1501
非ポリマー1,24315
水1,63991
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)114.088, 114.088, 145.397
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Space group name HallP4abw2nw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+1/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+3/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+3/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+1/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 B

#1: タンパク質 Phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit type 3 / PI3-kinase type 3 / PI3K type 3 / PtdIns-3-kinase type 3 / Phosphatidylinositol 3-kinase p100 ...PI3-kinase type 3 / PI3K type 3 / PtdIns-3-kinase type 3 / Phosphatidylinositol 3-kinase p100 subunit / Phosphoinositide-3-kinase class 3 / hVps34


分子量: 68149.867 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIK3C3, VPS34 / プラスミド: pET42_SUMO / 詳細 (発現宿主): Kanamycin / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): B / 参照: UniProt: Q8NEB9, phosphatidylinositol 3-kinase

-
非ポリマー , 8種, 106分子

#2: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#5: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#8: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: K / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 91 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.53 % / 解説: Rhombohedral
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6 / 詳細: 100mM MES, pH 6.0, 18% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年12月11日 / 詳細: Rh coated collimating mirror, K-B focusing mirrors
放射モノクロメーター: Liquid nitrogen-cooled double crystal monochromator, non fixed exit slit
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.36→61.31 Å / Num. obs: 40128 / % possible obs: 99.96 % / 冗長度: 26.9 % / Biso Wilson estimate: 53.38 Å2 / CC1/2: 0.999 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.2051 / Rpim(I) all: 0.04011 / Rrim(I) all: 0.209 / Net I/σ(I): 15.27
反射 シェル解像度: 2.36→2.444 Å / 冗長度: 26.4 % / Rmerge(I) obs: 3.989 / Mean I/σ(I) obs: 1.13 / Num. unique obs: 3953 / CC1/2: 0.457 / CC star: 0.792 / Rpim(I) all: 0.7858 / Rrim(I) all: 4.067 / % possible all: 99.95

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Cootモデル構築
PHENIX1.20.1_4487精密化
autoPROCデータ削減
autoPROCデータスケーリング
PHASES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.36→61.31 Å / SU ML: 0.3101 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.195
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2314 2065 5.13 %
Rwork0.1985 38211 -
obs0.2002 40128 99.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 64.49 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.36→61.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4127 0 65 91 4283
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00784288
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.97275794
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0549657
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0117735
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.95361608
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.36-2.410.35761370.30322500X-RAY DIFFRACTION99.96
2.41-2.470.32931480.2952483X-RAY DIFFRACTION100
2.47-2.540.33091480.26462506X-RAY DIFFRACTION99.96
2.54-2.610.25361340.24712498X-RAY DIFFRACTION100
2.61-2.70.24951290.24372505X-RAY DIFFRACTION100
2.7-2.790.26481130.24952557X-RAY DIFFRACTION100
2.79-2.910.30221300.23962513X-RAY DIFFRACTION100
2.91-3.040.25181540.21462507X-RAY DIFFRACTION100
3.04-3.20.21451300.19432535X-RAY DIFFRACTION100
3.2-3.40.24591340.19552547X-RAY DIFFRACTION100
3.4-3.660.22841430.19232531X-RAY DIFFRACTION99.96
3.66-4.030.17341400.16742572X-RAY DIFFRACTION100
4.03-4.610.19591220.1552591X-RAY DIFFRACTION100
4.61-5.810.24451530.18522611X-RAY DIFFRACTION100
5.81-61.310.21641500.20692755X-RAY DIFFRACTION99.76
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.82368073271-0.556488700281-1.359373200184.45733289770.1866728480192.03696899933-0.1338488811860.10004169087-0.321878321236-0.276205727047-0.125979343493-0.244756588480.6519349649780.4816620674340.1896416781020.5620816320740.2310319323720.0628246477670.5737124224350.05843489355920.48232078177528.6980664039-15.46177230054.93871265794
21.76402583886-0.55867625277-1.282676509610.449865455302-0.3254530649434.690905205880.2982530700080.03686853238380.4172232094920.222938774687-0.0713164645523-0.000235225246061-1.000447048250.0635013686324-0.2694460392070.6283959965310.01351510140220.1393779567260.3066077051040.08903808442430.52857344269212.019674000914.836603868418.0465070635
33.48759705162-0.413257979529-1.175334775351.59121617531-0.1363463407852.75118456143-0.09002869065670.147024876605-0.5262312336730.0407007778106-0.04709476915940.2095174688680.57823341775-0.4326625938790.1142954740390.461696303302-0.0545841270790.03421186562150.3385397941980.01636804563070.3972235097492.68739278381-13.475817041518.9827676731
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Auth asym-ID: B / Label asym-ID: E

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'B' and (resid 291 through 532 )291 - 5321 - 190
22chain 'B' and (resid 533 through 629 )533 - 629191 - 287
33chain 'B' and (resid 630 through 870 )630 - 870288 - 528

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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