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万見
- PDB-9e22: Cryo-EM structure of human cytoplasmic dynein-1 bound to LIS1 in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9.0E+22
タイトルCryo-EM structure of human cytoplasmic dynein-1 bound to LIS1 in the presence of ATP
要素
  • Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
  • Platelet-activating factor acetylhydrolase IB subunit beta
キーワードMOTOR PROTEIN / human / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


corpus callosum morphogenesis / microtubule cytoskeleton organization involved in establishment of planar polarity / ameboidal-type cell migration / establishment of planar polarity of embryonic epithelium / 1-alkyl-2-acetylglycerophosphocholine esterase complex / interneuron migration / maintenance of centrosome location / platelet activating factor metabolic process / radial glia-guided pyramidal neuron migration / acrosome assembly ...corpus callosum morphogenesis / microtubule cytoskeleton organization involved in establishment of planar polarity / ameboidal-type cell migration / establishment of planar polarity of embryonic epithelium / 1-alkyl-2-acetylglycerophosphocholine esterase complex / interneuron migration / maintenance of centrosome location / platelet activating factor metabolic process / radial glia-guided pyramidal neuron migration / acrosome assembly / cerebral cortex neuron differentiation / central region of growth cone / establishment of centrosome localization / microtubule sliding / positive regulation of embryonic development / positive regulation of cytokine-mediated signaling pathway / microtubule organizing center organization / layer formation in cerebral cortex / auditory receptor cell development / nuclear membrane disassembly / astral microtubule / positive regulation of intracellular transport / cortical microtubule organization / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / vesicle transport along microtubule / myeloid leukocyte migration / reelin-mediated signaling pathway / regulation of metaphase plate congression / establishment of spindle localization / positive regulation of spindle assembly / stereocilium / osteoclast development / microtubule plus-end binding / stem cell division / brain morphogenesis / negative regulation of JNK cascade / dynein complex / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / retrograde axonal transport / kinesin complex / minus-end-directed microtubule motor activity / P-body assembly / microtubule associated complex / dynein light intermediate chain binding / cytoplasmic dynein complex / motile cilium / dynein intermediate chain binding / nuclear migration / cochlea development / dynein complex binding / transmission of nerve impulse / cell leading edge / phospholipase binding / germ cell development / establishment of mitotic spindle orientation / dynactin binding / protein secretion / neuromuscular process controlling balance / neuroblast proliferation / positive regulation of axon extension / microtubule-based process / lipid catabolic process / cytoplasmic microtubule / COPI-mediated anterograde transport / JNK cascade / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / cytoplasmic microtubule organization / axon cytoplasm / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / stress granule assembly / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / MHC class II antigen presentation / positive regulation of mitotic cell cycle / regulation of microtubule cytoskeleton organization / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / regulation of mitotic spindle organization / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / adult locomotory behavior / AURKA Activation by TPX2 / hippocampus development / mitotic spindle organization / filopodium / phosphoprotein binding / RHO GTPases Activate Formins / modulation of chemical synaptic transmission / cerebral cortex development / kinetochore / Schaffer collateral - CA1 synapse / microtubule cytoskeleton organization / HCMV Early Events / neuron migration / Aggrephagy / Separation of Sister Chromatids / azurophil granule lumen / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition
類似検索 - 分子機能
: / LisH / Dynein regulator LIS1 / LIS1, N-terminal / Lissencephaly type-1-like homology motif / Dynein heavy chain, AAA 5 extension domain / Dynein heavy chain AAA lid domain / LIS1 homology (LisH) motif profile. / LIS1 homology motif / Dynein heavy chain, C-terminal domain ...: / LisH / Dynein regulator LIS1 / LIS1, N-terminal / Lissencephaly type-1-like homology motif / Dynein heavy chain, AAA 5 extension domain / Dynein heavy chain AAA lid domain / LIS1 homology (LisH) motif profile. / LIS1 homology motif / Dynein heavy chain, C-terminal domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain, barrel region / Dynein heavy chain C-terminal domain / : / Dynein heavy chain, ATPase lid domain / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, linker / Dynein heavy chain, AAA module D4 / Dynein heavy chain, coiled coil stalk / Dynein heavy chain / Dynein heavy chain, hydrolytic ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain, ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain AAA lid domain superfamily / Dynein heavy chain, domain 2, N-terminal / Dynein heavy chain, linker, subdomain 3 / Dynein heavy chain, AAA1 domain, small subdomain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, N-terminal region 2 / Hydrolytic ATP binding site of dynein motor region / Microtubule-binding stalk of dynein motor / P-loop containing dynein motor region D4 / ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Platelet-activating factor acetylhydrolase IB subunit beta / Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Nguyen, K.H.V. / Kendrick, A.A. / Leschziner, A.E.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32 GM139795 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM145296 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryo-EM structure of Pre-Chi dynein bound to Lis1
著者: Nguyen, K.H.V. / Kendrick, A.A. / Leschziner, A.E.
履歴
登録2024年10月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年7月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年7月9日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年7月9日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年7月9日Data content type: FSC / Part number: 1 / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年7月9日Data content type: FSC / Part number: 2 / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年7月9日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年7月9日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年7月9日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年7月9日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
E: Platelet-activating factor acetylhydrolase IB subunit beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)602,7427
ポリマ－600,8492
非ポリマー1,8935
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1 / Cytoplasmic dynein heavy chain 1 / Dynein heavy chain / cytosolic


分子量: 554126.250 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: DYNC1H1, DHC1, DNCH1, DNCL, DNECL, DYHC, KIAA0325
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q14204
#2: タンパク質 Platelet-activating factor acetylhydrolase IB subunit beta / Lissencephaly-1 protein / LIS-1 / PAF acetylhydrolase 45 kDa subunit / PAF-AH 45 kDa subunit / PAF- ...Lissencephaly-1 protein / LIS-1 / PAF acetylhydrolase 45 kDa subunit / PAF-AH 45 kDa subunit / PAF-AH alpha / PAFAH alpha


分子量: 46722.918 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PAFAH1B1, LIS1, MDCR, MDS, PAFAHA
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P43034
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human Cytoplasmic dynein-1 bound to LIS1 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3250 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 610 nm
撮影電子線照射量: 55 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 69831 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00325086
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.61834123
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d6.3573575
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0433917
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0054441

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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