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万見
- PDB-9e1x: Snf2h bound nucleosome complex - ClassD1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9e1x
タイトルSnf2h bound nucleosome complex - ClassD1
要素
  • DNA (149-MER)
  • DNA (150-MER)
  • Histone H2A
  • Histone H2B 1.1
  • Histone H3.2
  • Histone H4
  • SWI/SNF-related matrix-associated actin-dependent regulator of chromatin subfamily A member 5
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / SNF2H / chromatin remodeling / ISWI / nucleosome / remodelers / DNA BINDING PROTEIN / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


RSF complex / histone octamer slider activity / ACF complex / WICH complex / negative regulation of mitotic chromosome condensation / CERF complex / CHRAC / NoRC complex / NURF complex / B-WICH complex ...RSF complex / histone octamer slider activity / ACF complex / WICH complex / negative regulation of mitotic chromosome condensation / CERF complex / CHRAC / NoRC complex / NURF complex / B-WICH complex / nucleosome array spacer activity / rDNA heterochromatin formation / ATP-dependent chromatin remodeler activity / chromatin silencing complex / negative regulation of transcription by RNA polymerase I / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / regulation of DNA replication / pericentric heterochromatin / nucleosome binding / condensed chromosome / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / antiviral innate immune response / cellular response to leukemia inhibitory factor / positive regulation of DNA replication / helicase activity / DNA-templated transcription initiation / NoRC negatively regulates rRNA expression / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / fibrillar center / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / site of double-strand break / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / DNA repair / DNA damage response / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / nucleolus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
ISWI, HAND domain / SLIDE domain / ISWI, HAND domain superfamily / HAND / SLIDE / SANT domain profile. / SANT domain / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal ...ISWI, HAND domain / SLIDE domain / ISWI, HAND domain superfamily / HAND / SLIDE / SANT domain profile. / SANT domain / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SANT/Myb domain / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Helicase conserved C-terminal domain / Histone H3 signature 1. / Homeobox-like domain superfamily / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / SWI/SNF-related matrix-associated actin-dependent regulator of chromatin subfamily A member 5 / Histone H2B 1.1 / Histone H4 / Histone H3.2 / Histone H2A
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Malik, D. / Deshmukh, A.A. / Bilokapic, S. / Halic, M.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1R01GM135599 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1R01GM141694 米国
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2025
タイトル: Mechanisms of chromatin remodeling by an Snf2-type ATPase.
著者: Deepshikha Malik / Ashish Deshmukh / Silvija Bilokapic / Mario Halic /
要旨: Chromatin remodeling enzymes play a crucial role in the organization of chromatin, enabling both stability and plasticity of genome regulation. These enzymes use a Snf2-type ATPase motor to move ...Chromatin remodeling enzymes play a crucial role in the organization of chromatin, enabling both stability and plasticity of genome regulation. These enzymes use a Snf2-type ATPase motor to move nucleosomes, but how they translocate DNA around the histone octamer is unclear. Here we use cryo-EM to visualize the continuous motion of nucleosomal DNA induced by human chromatin remodeler SNF2H, an ISWI family member. Our work reveals conformational changes in SNF2H, DNA and histones during nucleosome sliding and provides the structural basis for DNA translocation. ATP hydrolysis induces conformational changes in SNF2H that pull the DNA tracking strand, distorting DNA and histones at SHL2. This is followed by SNF2H rotation on the nucleosome, which first pulls the DNA guide strand and creates one-base pair bulge at SHL2, and then releases the pulled DNA. Given the high conservation of the catalytic motors among ATP-dependent chromatin remodelers, the mechanisms we describe likely apply to other families.
履歴
登録2024年10月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月22日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月22日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月22日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月22日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月22日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年6月4日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年6月4日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3.2
B: Histone H4
C: Histone H2A
D: Histone H2B 1.1
E: Histone H3.2
F: Histone H4
G: Histone H2A
H: Histone H2B 1.1
I: DNA (149-MER)
J: DNA (150-MER)
W: SWI/SNF-related matrix-associated actin-dependent regulator of chromatin subfamily A member 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)325,86212
ポリマ－325,43411
非ポリマー4271
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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タンパク質 , 5種, 9分子 AEBFCGDHW

#1: タンパク質 Histone H3.2 / Histone H3


分子量: 15421.101 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P84233
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 11394.426 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62799
#3: タンパク質 Histone H2A


分子量: 14109.436 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: hist1h2aj, LOC494591, XELAEV_18003602mg / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6AZJ8
#4: タンパク質 Histone H2B 1.1 / H2B1.1


分子量: 13979.291 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02281
#7: タンパク質 SWI/SNF-related matrix-associated actin-dependent regulator of chromatin subfamily A member 5


分子量: 122089.336 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMARCA5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O60264

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DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ

#5: DNA鎖 DNA (149-MER)


分子量: 46880.852 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: synthetic construct (人工物)
#6: DNA鎖 DNA (150-MER)


分子量: 46655.715 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: synthetic construct (人工物)

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非ポリマー , 1種, 1分子

#8: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Snf2h bound nucleosome complex-ClassD1 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#7 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 9200 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00416791
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.62323968
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d25.3447065
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0512720
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0041988

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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