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万見
- PDB-9e15: Alpha-Delta heterodimeric form of soluble hydrogenase I from Pyro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9.0E+15
タイトルAlpha-Delta heterodimeric form of soluble hydrogenase I from Pyrococcus furiosus. Data processed and model refined in P1
要素(Sulfhydrogenase 1 subunit ...) x 2
キーワードLYASE / Ni-Fe hydrogenase
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrogen dehydrogenase (NADP+) / hydrogen dehydrogenase (NADP+) activity / [Ni-Fe] hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase activity / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / nickel cation binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / : / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 2. / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, N-terminal domain superfamily / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit, nickel binding site / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit / Nickel-dependent hydrogenase / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / NADH ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / [NiFe]-hydrogenase, large subunit
類似検索 - ドメイン・相同性
CARBONMONOXIDE-(DICYANO) IRON / NICKEL (II) ION / PHOSPHATE ION / IRON/SULFUR CLUSTER / Sulfhydrogenase 1 subunit delta / Sulfhydrogenase 1 subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus furiosus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Lanzilotta, W.N. / McTernan, P.M. / Adams, M.W.W.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Structure / 年: 2025
タイトル: Structural insights into the biotechnologically relevant reversible NADPH-oxidizing NiFe-hydrogenase from P.furiosus.
著者: Xiansha Xiao / Gerrit J Schut / Xiang Feng / Patrick M McTernan / Dominik K Haja / William N Lanzilotta / Michael W W Adams / Huilin Li /
要旨: The cytoplasmic hydrogenase I (SHI) from the hyperthermophilic archaeon Pyrococcus furiosus belongs to the group III hydrogenase family. SHI oxidizes NADPH rather than NADH to reduce protons and ...The cytoplasmic hydrogenase I (SHI) from the hyperthermophilic archaeon Pyrococcus furiosus belongs to the group III hydrogenase family. SHI oxidizes NADPH rather than NADH to reduce protons and evolve hydrogen gas, and because of this property, coupled with its high thermal stability, the enzyme holds great potential for economical hydrogen production. Despite decades of efforts, the SHI structure has remained unknown. Here, we report the cryoelectron microscopic (cryo-EM) structures of the heterotetrameric SHI holoenzyme (αδβγ). SHI is a symmetric dimer of two individually functional heterotetramers. SHI-αδ resembles the standard [NiFe] hydrogenase, and SHI-βγ function as the NADPH oxidoreductase. SHI-β contains three [4Fe-4S] clusters that relay electrons from NADPH in SHI-γ to the catalytic [NiFe] cluster in SHI-αδ for H production. These structures will guide the adaptation of this unique enzyme for biotechnological applications.
履歴
登録2024年10月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年7月16日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sulfhydrogenase 1 subunit delta
B: Sulfhydrogenase 1 subunit alpha
C: Sulfhydrogenase 1 subunit delta
D: Sulfhydrogenase 1 subunit alpha
E: Sulfhydrogenase 1 subunit delta
F: Sulfhydrogenase 1 subunit alpha
G: Sulfhydrogenase 1 subunit delta
H: Sulfhydrogenase 1 subunit alpha
I: Sulfhydrogenase 1 subunit delta
J: Sulfhydrogenase 1 subunit alpha
K: Sulfhydrogenase 1 subunit delta
L: Sulfhydrogenase 1 subunit alpha
M: Sulfhydrogenase 1 subunit delta
N: Sulfhydrogenase 1 subunit alpha
O: Sulfhydrogenase 1 subunit delta
P: Sulfhydrogenase 1 subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)635,52469
ポリマ－624,43416
非ポリマー11,08953
水6,666370
1
A: Sulfhydrogenase 1 subunit delta
B: Sulfhydrogenase 1 subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,4949
ポリマ－78,0542
非ポリマー1,4397
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7270 Å2
ΔGint-110 kcal/mol
Surface area24440 Å2
手法PISA
2
C: Sulfhydrogenase 1 subunit delta
D: Sulfhydrogenase 1 subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,3047
ポリマ－78,0542
非ポリマー1,2505
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7370 Å2
ΔGint-110 kcal/mol
Surface area24270 Å2
手法PISA
3
E: Sulfhydrogenase 1 subunit delta
F: Sulfhydrogenase 1 subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,4949
ポリマ－78,0542
非ポリマー1,4397
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7530 Å2
ΔGint-123 kcal/mol
Surface area24660 Å2
手法PISA
4
G: Sulfhydrogenase 1 subunit delta
H: Sulfhydrogenase 1 subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,4239
ポリマ－78,0542
非ポリマー1,3697
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7120 Å2
ΔGint-112 kcal/mol
Surface area24450 Å2
手法PISA
5
I: Sulfhydrogenase 1 subunit delta
J: Sulfhydrogenase 1 subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,4949
ポリマ－78,0542
非ポリマー1,4397
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7400 Å2
ΔGint-116 kcal/mol
Surface area24430 Å2
手法PISA
6
K: Sulfhydrogenase 1 subunit delta
L: Sulfhydrogenase 1 subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,3998
ポリマ－78,0542
非ポリマー1,3446
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7090 Å2
ΔGint-107 kcal/mol
Surface area24910 Å2
手法PISA
7
M: Sulfhydrogenase 1 subunit delta
N: Sulfhydrogenase 1 subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,3047
ポリマ－78,0542
非ポリマー1,2505
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7100 Å2
ΔGint-110 kcal/mol
Surface area24770 Å2
手法PISA
8
O: Sulfhydrogenase 1 subunit delta
P: Sulfhydrogenase 1 subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,61311
ポリマ－78,0542
非ポリマー1,5599
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7720 Å2
ΔGint-123 kcal/mol
Surface area24500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.235, 111.148, 141.091
Angle α, β, γ (deg.)90.06, 90.02, 90.00
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

-
Sulfhydrogenase 1 subunit ... , 2種, 16分子 ACEGIKMOBDFHJLNP

#1: タンパク質
Sulfhydrogenase 1 subunit delta / Hydrogenase I small subunit / NADP-reducing hydrogenase subunit HydD / Sulfhydrogenase I subunit delta


分子量: 30141.016 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus (古細菌) / 遺伝子: hydD, PF0893 / 発現宿主: Pyrococcus furiosus (古細菌) / 参照: UniProt: E7FHU4, hydrogen dehydrogenase (NADP+)
#2: タンパク質
Sulfhydrogenase 1 subunit alpha / Hydrogenase I large subunit / NADP-reducing hydrogenase subunit HydA / Sulfhydrogenase I subunit alpha


分子量: 47913.262 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus (古細菌) / 遺伝子: hydA, PF0894 / 発現宿主: Pyrococcus furiosus (古細菌) / 参照: UniProt: E7FI44, hydrogen dehydrogenase (NADP+)

-
非ポリマー , 6種, 423分子

#3: 化合物...
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#4: 化合物
ChemComp-FCO / CARBONMONOXIDE-(DICYANO) IRON


分子量: 135.890 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3FeN2O
#5: 化合物
ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#6: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#7: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 370 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

-
実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.03 %
結晶化温度: 298 K / 手法: batch mode / pH: 7.5
詳細: Capillary Batch method under atmosphere of 95% Nitrogen, 5% hydrogen; 50 mM potassium phosphate pH 7.5, 150 mM NaCl, 30% PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1.34 Å
検出器タイプ: MAR CCD 300 mm / 検出器: CCD / 日付: 2018年1月15日
放射モノクロメーター: 1.34 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.34 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 175212 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 2 % / CC1/2: 0.971 / CC star: 0.993 / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / Num. unique obs: 16453 / CC1/2: 0.48 / CC star: 0.806

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→35.84 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 37.34 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3055 2002 1.16 %
Rwork0.2669 --
obs0.2674 173078 98.54 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→35.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数42910 0 57 370 43337
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.835
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.25716575
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0696554
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0117587
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6-2.670.39431260.325410715X-RAY DIFFRACTION87
2.67-2.740.38861360.328912166X-RAY DIFFRACTION98
2.74-2.820.42491420.316912253X-RAY DIFFRACTION99
2.82-2.910.3621440.302412334X-RAY DIFFRACTION99
2.91-3.010.35711410.284712319X-RAY DIFFRACTION99
3.01-3.130.33451450.278212411X-RAY DIFFRACTION100
3.13-3.280.30811400.275912334X-RAY DIFFRACTION100
3.28-3.450.35811470.275412403X-RAY DIFFRACTION100
3.45-3.670.33121460.269612340X-RAY DIFFRACTION100
3.67-3.950.32811460.256412397X-RAY DIFFRACTION100
3.95-4.350.28521480.240612365X-RAY DIFFRACTION100
4.35-4.970.22131480.227712422X-RAY DIFFRACTION100
4.97-6.260.29641440.258412322X-RAY DIFFRACTION100
6-6.690.29451490.268312295X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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