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万見
- PDB-9e12: Full-length human dynein-1 in phi comformation under Lis1 condition -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9000000000000
タイトルFull-length human dynein-1 in phi comformation under Lis1 condition
要素
  • (Cytoplasmic dynein 1 ...) x 3
  • (Dynein light chain ...) x 3
キーワードMOTOR PROTEIN / Dynein-1 / phi conformation
機能・相同性
機能・相同性情報


intracellular transport of viral protein in host cell / nitric-oxide synthase inhibitor activity / deoxyribonuclease inhibitor activity / negative regulation of DNA strand resection involved in replication fork processing / secretory vesicle / negative regulation of phosphorylation / intraciliary retrograde transport / transport along microtubule / visual behavior / dynein light chain binding ...intracellular transport of viral protein in host cell / nitric-oxide synthase inhibitor activity / deoxyribonuclease inhibitor activity / negative regulation of DNA strand resection involved in replication fork processing / secretory vesicle / negative regulation of phosphorylation / intraciliary retrograde transport / transport along microtubule / visual behavior / dynein light chain binding / dynein heavy chain binding / Activation of BIM and translocation to mitochondria / motile cilium assembly / ciliary tip / Intraflagellar transport / positive regulation of intracellular transport / negative regulation of nitric oxide biosynthetic process / regulation of metaphase plate congression / positive regulation of spindle assembly / establishment of spindle localization / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / dynein complex / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / retrograde axonal transport / P-body assembly / microtubule motor activity / minus-end-directed microtubule motor activity / dynein light intermediate chain binding / cytoplasmic dynein complex / centrosome localization / microtubule-based movement / nuclear migration / Macroautophagy / dynein intermediate chain binding / establishment of mitotic spindle orientation / tertiary granule membrane / ficolin-1-rich granule membrane / spermatid development / enzyme inhibitor activity / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / COPI-mediated anterograde transport / cytoplasmic microtubule / cytoplasmic microtubule organization / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / axon cytoplasm / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Mitotic Prometaphase / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / MHC class II antigen presentation / substantia nigra development / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / stress granule assembly / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / regulation of mitotic spindle organization / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / AURKA Activation by TPX2 / mitotic spindle organization / filopodium / RHO GTPases Activate Formins / cellular response to nerve growth factor stimulus / negative regulation of neurogenesis / kinetochore / microtubule cytoskeleton organization / spindle / HCMV Early Events / Aggrephagy / azurophil granule lumen / mitotic spindle / Separation of Sister Chromatids / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / late endosome / nervous system development / host cell / positive regulation of cold-induced thermogenesis / site of double-strand break / scaffold protein binding / secretory granule lumen / cell cortex / vesicle / ficolin-1-rich granule lumen / microtubule / cytoskeleton / cilium / cell division / apoptotic process / DNA damage response / Neutrophil degranulation / centrosome / symbiont entry into host cell / protein-containing complex binding / enzyme binding / Golgi apparatus / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / RNA binding / extracellular exosome
類似検索 - 分子機能
Dynein 1 light intermediate chain / Dynein light chain Tctex-1 like / Tctex-1-like superfamily / Tctex-1 family / Dynein light chain roadblock-type 1/2 / Dynein family light intermediate chain / Dynein light intermediate chain (DLIC) / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 1/2 / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2 / Dynein light chain, type 1/2, conserved site ...Dynein 1 light intermediate chain / Dynein light chain Tctex-1 like / Tctex-1-like superfamily / Tctex-1 family / Dynein light chain roadblock-type 1/2 / Dynein family light intermediate chain / Dynein light intermediate chain (DLIC) / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 1/2 / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2 / Dynein light chain, type 1/2, conserved site / Dynein light chain type 1 signature. / : / Dynein light chain, type 1/2 / Dynein light chain type 1 / Dynein light chain type 1 / Dynein light chain superfamily / Roadblock/LAMTOR2 domain / Roadblock/LC7 domain / Roadblock/LC7 domain / Dynein heavy chain, AAA 5 extension domain / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain, barrel region / Dynein heavy chain C-terminal domain / : / Dynein heavy chain, ATPase lid domain / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, linker / Dynein heavy chain, AAA module D4 / Dynein heavy chain, coiled coil stalk / Dynein heavy chain / Dynein heavy chain, hydrolytic ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain, ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain AAA lid domain superfamily / Dynein heavy chain, domain 2, N-terminal / Dynein heavy chain, linker, subdomain 3 / Dynein heavy chain, AAA1 domain, small subdomain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, N-terminal region 2 / Hydrolytic ATP binding site of dynein motor region / Microtubule-binding stalk of dynein motor / P-loop containing dynein motor region D4 / ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 2 / Dynein light chain 1, cytoplasmic / Dynein light chain Tctex-type 1 / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2 / Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1 / Dynein light chain roadblock-type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å
データ登録者Yang, J. / Zhang, K.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM142959 米国
引用ジャーナル: Nat Chem Biol / 年: 2025
タイトル: Nde1 promotes Lis1 binding to full-length autoinhibited human dynein 1.
著者: Jun Yang / Yuanchang Zhao / Pengxin Chai / Ahmet Yildiz / Kai Zhang /
要旨: Cytoplasmic dynein 1 (dynein) is the primary motor responsible for the retrograde transport of intracellular cargoes along microtubules. Activation of dynein requires the opening its autoinhibited ...Cytoplasmic dynein 1 (dynein) is the primary motor responsible for the retrograde transport of intracellular cargoes along microtubules. Activation of dynein requires the opening its autoinhibited Phi conformation, a process driven by Lis1 and Nde1/Ndel1. Using biochemical reconstitution and cryo-electron microscopy, we demonstrate that Nde1 enhances Lis1 binding to autoinhibited dynein and facilitates Phi opening. We identify a key intermediate in this activation pathway where a single Lis1 dimer binds between Phi-like (Phi) motor rings. In this 'Phi-Lis1' complex, Lis1 interacts with one motor domain through canonical sites at the AAA+ (adenosine triphosphatases associated with diverse cellular activities) ring and stalk, and with AAA5, AAA6 and linker regions of the other motor domain. Mutagenesis and motility assays confirm the critical role of the Phi-Lis1 interface in dynein activation. This intermediate forms rapidly in the presence of Nde1, although Nde1 is not part of Phi-Lis1. These findings provide key insights into how Nde1 promotes Lis1-mediated Phi opening.
履歴
登録2024年10月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年8月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年8月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
B: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
C: Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2
D: Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2
E: Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 2
F: Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 2
G: Dynein light chain roadblock-type 1
H: Dynein light chain roadblock-type 1
I: Dynein light chain 1, cytoplasmic
J: Dynein light chain 1, cytoplasmic
K: Dynein light chain Tctex-type 1
L: Dynein light chain Tctex-type 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,388,83724
ポリマ－1,385,16312
非ポリマー3,67512
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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Cytoplasmic dynein 1 ... , 3種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質 Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1 / Cytoplasmic dynein heavy chain 1 / Dynein heavy chain / cytosolic


分子量: 533083.250 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: DYNC1H1, DHC1, DNCH1, DNCL, DNECL, DYHC, KIAA0325
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q14204
#2: タンパク質 Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2 / Cytoplasmic dynein intermediate chain 2 / Dynein intermediate chain 2 / cytosolic / DH IC-2


分子量: 71546.445 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYNC1I2, DNCI2, DNCIC2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q13409
#3: タンパク質 Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 2 / Dynein light intermediate chain 2 / cytosolic / LIC-2 / LIC53/55


分子量: 54173.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYNC1LI2, DNCLI2, LIC2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O43237

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Dynein light chain ... , 3種, 6分子 GHIJKL

#4: タンパク質 Dynein light chain roadblock-type 1 / Bithoraxoid-like protein / BLP / Dynein light chain 2A / cytoplasmic / Dynein-associated protein ...Bithoraxoid-like protein / BLP / Dynein light chain 2A / cytoplasmic / Dynein-associated protein Km23 / Roadblock domain-containing protein 1


分子量: 10934.576 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYNLRB1, BITH, DNCL2A, DNLC2A, ROBLD1, HSPC162
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9NP97
#5: タンパク質 Dynein light chain 1, cytoplasmic / 8 kDa dynein light chain / DLC8 / Dynein light chain LC8-type 1 / Protein inhibitor of neuronal ...8 kDa dynein light chain / DLC8 / Dynein light chain LC8-type 1 / Protein inhibitor of neuronal nitric oxide synthase / PIN


分子量: 10381.899 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYNLL1, DLC1, DNCL1, DNCLC1, HDLC1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P63167
#6: タンパク質 Dynein light chain Tctex-type 1 / Protein CW-1 / T-complex testis-specific protein 1 homolog


分子量: 12461.996 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYNLT1, TCTEL1, TCTEX-1, TCTEX1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P63172

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非ポリマー , 3種, 12分子

#7: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#8: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#9: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Full-length human dynein-1 in phi comformation under Lis1 condition
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#6 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.2
試料濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS GLACIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 45000 X / 倍率（補正後）: 45000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2600 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / Calibrated defocus min: 1200 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 2600 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 30 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 40 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 103097 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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