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万見
- PDB-9e13: Full-length human dynein-1 in phi-like comformation bound to a Li... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 90000000000000
タイトルFull-length human dynein-1 in phi-like comformation bound to a Lis1 dimer under Lis1 condition
要素
  • (Cytoplasmic dynein 1 ...) x 3
  • (Dynein light chain ...) x 3
  • Platelet-activating factor acetylhydrolase IB subunit beta
キーワードMOTOR PROTEIN / dynein-1 / phi-like conformation / Lis1
機能・相同性
機能・相同性情報


intracellular transport of viral protein in host cell / corpus callosum morphogenesis / secretory vesicle / nitric-oxide synthase inhibitor activity / microtubule cytoskeleton organization involved in establishment of planar polarity / ameboidal-type cell migration / establishment of planar polarity of embryonic epithelium / 1-alkyl-2-acetylglycerophosphocholine esterase complex / deoxyribonuclease inhibitor activity / negative regulation of DNA strand resection involved in replication fork processing ...intracellular transport of viral protein in host cell / corpus callosum morphogenesis / secretory vesicle / nitric-oxide synthase inhibitor activity / microtubule cytoskeleton organization involved in establishment of planar polarity / ameboidal-type cell migration / establishment of planar polarity of embryonic epithelium / 1-alkyl-2-acetylglycerophosphocholine esterase complex / deoxyribonuclease inhibitor activity / negative regulation of DNA strand resection involved in replication fork processing / maintenance of centrosome location / negative regulation of phosphorylation / platelet activating factor metabolic process / transport along microtubule / intraciliary retrograde transport / visual behavior / radial glia-guided pyramidal neuron migration / acrosome assembly / central region of growth cone / cerebral cortex neuron differentiation / dynein light chain binding / establishment of centrosome localization / microtubule sliding / positive regulation of embryonic development / dynein heavy chain binding / positive regulation of cytokine-mediated signaling pathway / motile cilium assembly / Activation of BIM and translocation to mitochondria / microtubule organizing center organization / interneuron migration / layer formation in cerebral cortex / ciliary tip / auditory receptor cell development / nuclear membrane disassembly / astral microtubule / Intraflagellar transport / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / cortical microtubule organization / positive regulation of intracellular transport / negative regulation of nitric oxide biosynthetic process / myeloid leukocyte migration / reelin-mediated signaling pathway / regulation of metaphase plate congression / establishment of spindle localization / positive regulation of spindle assembly / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / stereocilium / osteoclast development / microtubule plus-end binding / brain morphogenesis / microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / vesicle transport along microtubule / dynein complex / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / retrograde axonal transport / kinesin complex / minus-end-directed microtubule motor activity / microtubule motor activity / negative regulation of JNK cascade / P-body assembly / microtubule associated complex / dynein light intermediate chain binding / cytoplasmic dynein complex / centrosome localization / motile cilium / dynein intermediate chain binding / stem cell division / microtubule-based movement / nuclear migration / Macroautophagy / dynein complex binding / cell leading edge / transmission of nerve impulse / germ cell development / spermatid development / establishment of mitotic spindle orientation / dynactin binding / tertiary granule membrane / ficolin-1-rich granule membrane / protein secretion / cochlea development / neuromuscular process controlling balance / enzyme inhibitor activity / neuroblast proliferation / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / positive regulation of axon extension / microtubule-based process / phospholipase binding / lipid catabolic process / cytoplasmic microtubule / COPI-mediated anterograde transport / JNK cascade / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / cytoplasmic microtubule organization / Mitotic Prometaphase / substantia nigra development / axon cytoplasm / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome
類似検索 - 分子機能
: / : / PAC1 LisH domain / Dynein 1 light intermediate chain / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 1/2 / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2 / Dynein family light intermediate chain / Dynein light intermediate chain (DLIC) / Dynein light chain Tctex-1 like / Dynein light chain roadblock-type 1/2 ...: / : / PAC1 LisH domain / Dynein 1 light intermediate chain / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 1/2 / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2 / Dynein family light intermediate chain / Dynein light intermediate chain (DLIC) / Dynein light chain Tctex-1 like / Dynein light chain roadblock-type 1/2 / Tctex-1-like superfamily / Tctex-1 family / Dynein regulator LIS1 / LIS1, N-terminal / Dynein light chain, type 1/2, conserved site / Dynein light chain type 1 signature. / : / Dynein light chain, type 1/2 / Dynein light chain type 1 / Dynein light chain type 1 / Dynein light chain superfamily / Roadblock/LAMTOR2 domain / Roadblock/LC7 domain / Roadblock/LC7 domain / Lissencephaly type-1-like homology motif / Dynein heavy chain, AAA 5 extension domain / Dynein heavy chain AAA lid domain / LIS1 homology (LisH) motif profile. / LIS1 homology motif / Dynein heavy chain, C-terminal domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain, barrel region / Dynein heavy chain C-terminal domain / : / Dynein heavy chain, ATPase lid domain / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, linker / Dynein heavy chain, AAA module D4 / Dynein heavy chain, coiled coil stalk / Dynein heavy chain / Dynein heavy chain, hydrolytic ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain, ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain AAA lid domain superfamily / Dynein heavy chain, domain 2, N-terminal / Dynein heavy chain, linker, subdomain 3 / Dynein heavy chain, AAA1 domain, small subdomain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, N-terminal region 2 / Hydrolytic ATP binding site of dynein motor region / Microtubule-binding stalk of dynein motor / P-loop containing dynein motor region D4 / ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / WD domain, G-beta repeat / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 2 / Platelet-activating factor acetylhydrolase IB subunit beta / Dynein light chain 1, cytoplasmic / Dynein light chain Tctex-type 1 / Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2 / Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1 / Dynein light chain roadblock-type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å
データ登録者Yang, J. / Zhang, K.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM142959 米国
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2025
タイトル: Nde1 Promotes Lis1 Binding to Full-Length Autoinhibited Human Dynein-1
著者: Yang, J. / Zhang, K.
履歴
登録2024年10月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年8月6日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
B: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
C: Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2
D: Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2
E: Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 2
F: Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 2
G: Dynein light chain roadblock-type 1
H: Dynein light chain roadblock-type 1
I: Dynein light chain 1, cytoplasmic
J: Dynein light chain 1, cytoplasmic
K: Dynein light chain Tctex-type 1
L: Dynein light chain Tctex-type 1
O: Platelet-activating factor acetylhydrolase IB subunit beta
P: Platelet-activating factor acetylhydrolase IB subunit beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,482,25726
ポリマ－1,478,58314
非ポリマー3,67512
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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Cytoplasmic dynein 1 ... , 3種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質 Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1 / Cytoplasmic dynein heavy chain 1 / Dynein heavy chain / cytosolic


分子量: 533083.250 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: DYNC1H1, DHC1, DNCH1, DNCL, DNECL, DYHC, KIAA0325
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q14204
#2: タンパク質 Cytoplasmic dynein 1 intermediate chain 2 / Cytoplasmic dynein intermediate chain 2 / Dynein intermediate chain 2 / cytosolic / DH IC-2


分子量: 71546.445 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYNC1I2, DNCI2, DNCIC2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q13409
#3: タンパク質 Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 2 / Dynein light intermediate chain 2 / cytosolic / LIC-2 / LIC53/55


分子量: 54173.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYNC1LI2, DNCLI2, LIC2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O43237

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Dynein light chain ... , 3種, 6分子 GHIJKL

#4: タンパク質 Dynein light chain roadblock-type 1 / Bithoraxoid-like protein / BLP / Dynein light chain 2A / cytoplasmic / Dynein-associated protein ...Bithoraxoid-like protein / BLP / Dynein light chain 2A / cytoplasmic / Dynein-associated protein Km23 / Roadblock domain-containing protein 1


分子量: 10934.576 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYNLRB1, BITH, DNCL2A, DNLC2A, ROBLD1, HSPC162
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9NP97
#5: タンパク質 Dynein light chain 1, cytoplasmic / 8 kDa dynein light chain / DLC8 / Dynein light chain LC8-type 1 / Protein inhibitor of neuronal ...8 kDa dynein light chain / DLC8 / Dynein light chain LC8-type 1 / Protein inhibitor of neuronal nitric oxide synthase / PIN


分子量: 10381.899 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYNLL1, DLC1, DNCL1, DNCLC1, HDLC1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P63167
#6: タンパク質 Dynein light chain Tctex-type 1 / Protein CW-1 / T-complex testis-specific protein 1 homolog


分子量: 12461.996 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYNLT1, TCTEL1, TCTEX-1, TCTEX1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P63172

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タンパク質 , 1種, 2分子 OP

#7: タンパク質 Platelet-activating factor acetylhydrolase IB subunit beta / Lissencephaly-1 protein / LIS-1 / PAF acetylhydrolase 45 kDa subunit / PAF-AH 45 kDa subunit / PAF- ...Lissencephaly-1 protein / LIS-1 / PAF acetylhydrolase 45 kDa subunit / PAF-AH 45 kDa subunit / PAF-AH alpha / PAFAH alpha


分子量: 46709.984 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PAFAH1B1, LIS1, MDCR, MDS, PAFAHA
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P43034

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非ポリマー , 3種, 12分子

#8: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#9: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#10: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Full-length human dynein-1 in phi-like comformation bound to a Lis1 dimer under Lis1 condition
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#7 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 1.5 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.2
詳細: 25 mM HEPES pH 7.2, 150 mM KCl, 1 mM MgCl2, 5 mM DTT, 3 mM ATP
試料濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 278 K

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS GLACIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 45000 X / 倍率（補正後）: 45000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2600 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / Calibrated defocus min: 1200 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 2600 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 30 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 40 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
8PHENIXモデル精密化
11cryoSPARC4最終オイラー角割当
13cryoSPARC4３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 127963 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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