+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 9e0p | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | M. smegmatis methylated 70S ribosome structure | ||||||
![]() |
| ||||||
![]() | RIBOSOME / 70S ribosome / unmethylated ribosome / ribonucleoprotein complex / protein synthesis | ||||||
機能・相同性 | ![]() large ribosomal subunit / transferase activity / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / cytosolic small ribosomal subunit / large ribosomal subunit rRNA binding / small ribosomal subunit rRNA binding ...large ribosomal subunit / transferase activity / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / cytosolic small ribosomal subunit / large ribosomal subunit rRNA binding / small ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / negative regulation of translation / rRNA binding / structural constituent of ribosome / ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / RNA binding / zinc ion binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.17 Å | ||||||
![]() | Nandi, S. / Conn, G.L. | ||||||
資金援助 | ![]()
| ||||||
![]() | ![]() タイトル: Distant ribose 2'-O-methylation of 23S rRNA helix 69 pre-orders the capreomycin drug binding pocket at the ribosome subunit interface. 著者: Suparno Nandi / Debayan Dey / Pooja Srinivas / Christine M Dunham / Graeme L Conn / ![]() 要旨: Loss of ribosomal RNA (rRNA) modifications incorporated by the intrinsic methyltransferase TlyA results in reduced sensitivity to tuberactinomycin antibiotics such as capreomycin. However, how rRNA ...Loss of ribosomal RNA (rRNA) modifications incorporated by the intrinsic methyltransferase TlyA results in reduced sensitivity to tuberactinomycin antibiotics such as capreomycin. However, how rRNA methylation alters drug binding, particularly at the distant but functionally more important site in 23S rRNA helix 69 (H69), is currently unknown. We determined high-resolution cryo-electron microscopy structures of the Mycolicibacterium smegmatis 70S ribosome with or without the two ribose 2'-O-methyl modifications incorporated by TlyA. In the unmodified ribosome, the tip of H69 adopts a more compact conformation, positioning two key nucleotides (A2137 and C2138) such that interactions with capreomycin would be lost and the binding pocket partially occluded. Methylation of 23S rRNA nucleotide C2144 promotes conformational changes that result in a more favorable positioning of C2138 and adoption of a more open conformation to enable capreomycin binding. Molecular dynamics simulations and H69 RNA helical analyses additionally reveal specific propagation of these changes from the site of modification to the H69 tip, allosterically reconfiguring the capreomycin binding site. Methylation of h44 also results in structural rearrangements at the H69-h44 interface to support maintenance of these changes that favor antibiotic binding. This work thus reveals the effect and regulation of distant rRNA methylation on ribosome-targeting antibiotic binding. | ||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
---|
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 3.3 MB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.8 MB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | ![]() | 1.9 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 231.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 398.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 47365MC ![]() 9e0nC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
---|---|
類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
|
---|---|
1 |
|
-
要素
+Large ribosomal subunit protein ... , 29種, 29分子 123456CDEFGIJKLMNOPQRSTUVWXYZ
-50S ribosomal protein ... , 3種, 3分子 78H
#7: タンパク質・ペプチド | 分子量: 4341.277 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: LR222 / 参照: UniProt: A0QSL4 |
---|---|
#8: タンパク質・ペプチド | 分子量: 2841.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: LR222 / 参照: UniProt: A0QTP4 |
#16: タンパク質 | 分子量: 15949.253 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: LR222 / 参照: UniProt: A0A653F9J9 |
-RNA鎖 , 3種, 3分子 ABa
#9: RNA鎖 | 分子量: 1012154.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: LR222 / 参照: GenBank: 2198294598 |
---|---|
#10: RNA鎖 | 分子量: 38038.777 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: LR222 / 参照: GenBank: 2093960070 |
#35: RNA鎖 | 分子量: 495387.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: LR222 / 参照: GenBank: 2093960070 |
-Small ribosomal subunit protein ... , 19種, 19分子 bcdefghijklmnopqrst
#36: タンパク質 | 分子量: 30145.230 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: LR222 / 参照: UniProt: A0QVB8 |
---|---|
#37: タンパク質 | 分子量: 30191.227 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: LR222 / 参照: UniProt: A0QSD7 |
#38: タンパク質 | 分子量: 23415.787 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: LR222 / 参照: UniProt: A0QSL7 |
#39: タンパク質 | 分子量: 21946.090 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: LR222 / 参照: UniProt: A0QSG6 |
#40: タンパク質 | 分子量: 10991.637 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: LR222 / 参照: UniProt: A0A2U9Q0X2 |
#41: タンパク質 | 分子量: 17660.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: LR222 / 参照: UniProt: A0QS97 |
#42: タンパク質 | 分子量: 14492.638 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: LR222 / 参照: UniProt: A0QSG3 |
#43: タンパク質 | 分子量: 16794.365 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: LR222 / 参照: UniProt: A0QSP9 |
#44: タンパク質 | 分子量: 11454.313 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: LR222 / 参照: UniProt: A0QSD0 |
#45: タンパク質 | 分子量: 14671.762 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: LR222 / 参照: UniProt: A0QSL6 |
#46: タンパク質 | 分子量: 13896.366 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: LR222 / 参照: UniProt: A0QS96 |
#47: タンパク質 | 分子量: 14249.619 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: LR222 / 参照: UniProt: A0QSL5 |
#48: タンパク質 | 分子量: 6976.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: LR222 / 参照: UniProt: A0QSG2 |
#49: タンパク質 | 分子量: 10368.097 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: LR222 / 参照: UniProt: A0QVQ3 |
#50: タンパク質 | 分子量: 16795.207 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: LR222 / 参照: UniProt: A0QV37 |
#51: タンパク質 | 分子量: 11127.002 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: LR222 / 参照: UniProt: A0QSE0 |
#52: タンパク質 | 分子量: 9524.188 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: LR222 / 参照: UniProt: A0R7F7 |
#53: タンパク質 | 分子量: 10800.602 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: LR222 / 参照: UniProt: A0QSD5 |
#54: タンパク質 | 分子量: 9556.104 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: LR222 / 参照: UniProt: A0R102 |
-タンパク質・ペプチド / 非ポリマー , 2種, 140分子 u

#55: タンパク質・ペプチド | 分子量: 4164.300 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: LR222 / 参照: UniProt: A0QR10 |
---|---|
#56: 化合物 | ChemComp-MG / |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
---|---|
Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-
試料調製
構成要素 | 名称: M. smegmatis methylated 70S ribosome / タイプ: RIBOSOME / Entity ID: #1-#55 / 由来: NATURAL |
---|---|
分子量 | 値: 2.3 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 7.6 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K |
-
電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2200 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 600 nm / Cs: 2.7 mm |
撮影 | 平均露光時間: 2 sec. / 電子線照射量: 52.51 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 実像数: 5665 |
画像スキャン | 横: 5760 / 縦: 4092 |
-
解析
EMソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.17 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 443500 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: FLEXIBLE FIT | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 5ZEB Accession code: 5ZEB / Source name: PDB / タイプ: experimental model |